단백질이 진화될 수 없음을 밝힌 한 새로운 연구 : 단백질은 돌연변이들로 개선될 수 없다.

단백질이 진화될 수 없음을 밝힌 한 새로운 연구 

: 단백질은 돌연변이들로 개선될 수 없다. 

(Study Shows Proteins Cannot Evolve)


     실험실에서 체계적으로 유도된, 박테리아의 한 간단한 단백질의 전체 아미노산 서열에 대한 돌연변이 결과가 발표됐다.[1] 결과는 가장 단순한 생명체의 단백질이라도 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성(irreducibly complex, 환원 불가능한 복잡성)’을 가진 화학적 구조를 가지고 있음을 보여주었다. 또한 돌연변이(mutation)에 의한 무작위적인 과정은 진화를 진행시킬 수 없음을 연구는 보여주고 있었다.

DNA는 세포가 단백질을 만드는데 사용하는 암호화된 정보를 가지고 있다. 그 유전정보에 따라 아미노산의 정확한 순서가 결정된다. DNA에 세 개의 연속적인 뉴클레오타이드 염기 순서가 단백질을 구성하는 한 아미노산의 암호를 이룬다. Nature 지에 게재된 논문에서, 연구자들은 박테리아의 한 유전자 전체의 DNA 암호를 연속적으로 변화시켜, 83개의 아미노산 사슬을 가진 한 단백질의 각 아미노산들을 돌연변이 시켰다. 그리고 돌연변이가 일어난 단백질이 세포 내의 생물학적 표적 물질과 상호작용하는지, 그 능력을 시험했다.
 
그들이 입증한 것은 단백질은 돌연변이에 고도로 민감한 특별한 부위를(이것은 이들 부위에 일어나는 단 하나의 아미노산 변화도 견딜 수 없음을 의미한다) 다양하게 가지고 있다는 것이었다. 이러한 부위의 돌연변이는 단백질의 기능을 파괴하고, 진화를 무효화시킬 것이다. 이러한 결과는 박테리아 단백질의 많은 부분에서 돌연변이를 시도했고, 그 결과 단백질은 진화될 수 없음을 강력히 비판했던, 그리고 지적설계 이론을 방어했던, 저명한 캠브리지 대학의 단백질 생화학자인 더글라스 액스(Douglass Axe)의 이전 연구를 지지하는 것이었다.[2, 3]

그들이 실험했던 단순한 박테리아의 단백질에서, 83개의 아미노산들 중 20개는 소위 무작위적인 진화론적 돌연변이 과정에 대한 접근금지(off-limits) 부위였다. 왜냐하면 이들 아미노산의 단 하나의 변화도 단백질의 기능을 정지시키기 때문이었다. 이러한 많은 돌연변이-저항 아미노산 위치들은 단백질의 리간드(ligand), 또는 화학적 결합 파트너(chemical binding partner)와 작용하는 주요 구획들 내에 있었다. 진화론자들에게는 불행하게도, 이들 구획들은 새로운 선택적 특성을 가지는 진화된 세포 상호작용을 구축을 위해, 돌연변이가 일어날 필요가 있는 부위에 정확히 위치하고 있었다.    

이 단백질의 다른 63개의 아미노산들은 단백질 기능의 완전한 파괴 없이 서로 독립적으로 변화될 수 있었지만, 그들의 변화도 단지 유사한 화학구조를 공유하는 19개의 다른 아미노산들 중 소수에 제한되어 있었다. 이것은 가장 핵심 부위(접근금지 구역) 밖의 아미노산들의 여러 변화들은 전체 단백질의 3차원적 특성을 부정적으로 변경시킬 수 있지만, 완전히 기능을 정지시키지는 못하기 때문이었다. 따라서 단 하나의 아미노산 돌연변이가 단백질의 비타협 부위(접근금지 부위) 이외에서 일어났더라도, 그것에 의해서 단백질의 기능은 자주 방해받게 되는 것이다. 그리고 이것은 10년 전에 더글라스 액스가 보고한 것과 동일한 발견이었다.[2] 

이전에 실시됐던 유사한 연구(이번처럼 심도 깊은 연구는 아니었지만)의 결과도, 가장 간단한 박테리아 단백질일지라도 무작위적 돌연변이(random mutations)로 한 단백질이 새로운 기능을 하는 단백질로 변화(진화)되기 위해서는 극복해야할 수많은 불가능한 장벽들이 있음을 보여주고 있었다. 또한 단백질의 핵심 부위들은 너무도 치밀하게 설계되어, 사실상 어떠한 변화도 견디지 못함을 보여주고 있었다.

만약 이러한 종류의 실험이 (83개의 아미노산 사슬을 가진 간단한 단백질에서가 아니라) 수백 개의 아미노산 순서를 가지는 더 복잡한 단백질에서 실시되었다고 상상해보라. 또는 금속 이온들, 탄수화물, 리보핵산 등이 단백질 구조에 통합되어있는 단백질 복합체(complex proteins)에서 실시되었다고 상상해보라.  

다시 한번, 상세한 분자생물학 연구는 간단한 것처럼 보이는 박테리아의 단백질 하나도 하나님의 손으로 창조되었음을 가리키고 있는 것이었다.


References

1. McLaughlin, R. N. et al. The Spatial Architecture of Protein Function and Adaptation.Nature. Published online before print, October 7, 2012.
2. Axe, D. 2000. Extreme functional sensitivity to conservative amino acid changes on enzyme exteriors. Journal of Molecular Biology. 301 (3): 585-595.
3. Axe, D. 2004. Estimating the Prevalence of Protein Sequences Adopting Functional Enzyme Folds. 341:1295-1315

* Dr. Tomkins is Research Associate at the Institute for Creation Research and received his Ph.D. in Genetics from Clemson University.



번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.icr.org/article/7092/

출처 - ICR News, 2012. 11. 9.

구분 - 4

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=5512

참고 : 5411|2621|3075|3675|3742|3796|3981|4021|4061|4108|4152|4173|4234|4278|4333|4461|4466|4481|4506|4509|4571|4582|4598|4602|4657|4675|4788|4806|4821|4843|4879|5050|5133|5134|5165|5167|5217|5305|5318|5446|6003|6009|6105|6126|6134|6138|6207|6274|6319|6321|6363|6389|6148|6467|6468|6474|6487|6495|6599



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