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KOREA  ASSOCIATION FOR CREATION RESEARCH

창조설계

고도로 복잡한 단백질 모터는 진화를 부정한다.

고도로 복잡한 단백질 모터는 진화를 부정한다. 

(Sophisticated Protein Motor Defies Evolution)

by Brian Thomas, Ph.D.


       하나님은 심지어 극히 미세한 부분에서도, 창조물에 대한 그분의 서명을 남겨놓으신 것 같다.

한 중요한 효소인 ATP 합성효소(ATP synthase)는 생명유지에 필수적인 ATP로 불리는 에너지가 풍부한 화합물을 제조한다. 산성 부위로부터 양성자(proton) 흐름은 회전하는 회전자에 동력을 제공하기 위해서 ATP synthase를 통해 흘러간다. 그리고 회전자는 ATP를 만들기 위해 흔들리는 캠(cams)을 활성화한다. 그것은 또한 역으로 작동될 수도 있어서, 양성자 펌프로서 작동한다.

그 장치는 산을 중성화시키기 위한 현명한 장점을 가지고 있다. ATP synthase는 농축된 양성자의 압력을 이용하여, 그것을 회전자와 회전축을 회전시키는 물리적 에너지로 변환시킨다. 그리고 그것은 ATP 안에서 화학에너지로 즉시로 변환된다. 전체 부품들은 비대칭적인 회전축, 여섯 개의 진동 캠, 두 개의 고정자, 마찰방지용 통, 12개의 부품을 가진 회전자, 두 개의 하프-스트로크 실린더를 포함한다.  <사진은 여기를 클릭>

생화학자들은 수 년 동안 이 사실을 알고 있었다. 그러나 도대체 어떤 방법으로 원자보다도 작은 작은 단일 입자(개개 양성자)를 조작하고 있는 지는 하나의 미스터리로 남아있다.

그러므로 두 명의 캐나다 연구자들은 ATP synthase의 가장 깊은 작동을 조사했다. 그들은 냉동 전자현미경 관찰기술(electron cryomicroscopy)을 사용하여 최초로 효소들의 효소가 실제로 작동되는 방식과 적합하게 모든 부분들을 3차원적으로 표현할 수 있었다.[1] Nature 지에 게재된 그들의 연구 결과는 효소가 작동되도록 만드는 특별한 배열을 시간에 따라 재구성하는 것을 가능하게 했다. 그것은 행운이었다. 왜냐하면 박테리아에서부터 뇌세포에 이르기까지 모든 살아있는 세포들은 하나 또는 또 다른 버전의 ATP synthase에 의존하고 있기 때문이다.[2]

연구팀은 두 개의 하프-스트로크 실린더처럼, 모터의 기저부에 위치해 있는 어떤 형태를 만드는 두 개의 하프 채널(half-channels)을 발견했다. 첫 번째 하프 채널은 단일 양성자를 회전자의 12개 분절 중 한 부분인 정확한 장소로 이끈다. 그곳에서 음전하를 띤 산소 원자가 양성자를 받아서 일시적으로 붙잡고 있게 된다. 회전자가 330도를 회전한 후, 양성자는 두 번째 하프 채널을 통하여 실린더 집결 부위로 재진입 한다. 그리고 마지막으로 양성자 농도가 낮은 부위로 배출되는 것이다.

저자들은 이러한 경이로운 극소형의 생물학적 분자 기계들을 설명하면서 진화를 언급하지 않고 있었다. 그러한 행동은 매우 적절해 보인다. 왜냐하면 그러한 정교하고 고도로 복잡한 시스템이 자연적인 과정에 의해서 우연히 어쩌다가 생겨나는 일은 절대로 불가능할 것이기 때문이다. 그것은 초월적 지혜의 설계자를 가리키고 있는 것이다.


*참조 : The ATP Synthase Enzyme - YouTube (동영상)
http://www.youtube.com/watch?v=W3KxU63gcF4


References

1. Lau, W. C. Y. and J. L. Rubinstein. 2012. Subnanometre-resolution structure of the intact Thermus thermophilus H+-driven ATP synthase. Nature. 481 (7380): 214-218.
2. Thomas, B. 2009. ATP synthase: Majestic molecular machine made by a mastermind. Creation. 31 (4): 21-23.


번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.icr.org/article/6606/ 

출처 - ICR News, 2012. 2. 2.



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