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창조설계

도플갱어 단백질 'SRP14'는 진화를 부정한다 : 진화계통나무의 먼 가지에 존재하는 동일한 유전자들

미디어위원회
2023-01-09

도플갱어 단백질 'SRP14'는 진화를 부정한다.

: 진화계통나무의 먼 가지에 존재하는 동일한 유전자들

(Doppelgänger protein ‘Signal Recognition Particle 14’ refutes evolution)

by Matthew Cserhati


    관련이 없는(친척이 아닌) 생물 그룹에서 유전자 분포와 염기서열이 서로 유사할 때, 진화론은 이것을 잘 설명하지 못한다. 도플갱어 유전자(Doppelganger genes)는 서로 매우 상동성이 있지만(비슷하지만), 주장되는 진화계통나무의 서로 다른 가지에서 발견되는 유전자들이다. 그러한 도플갱어 유전자 중 하나는 폴리-알라닌 C-말단(poly-alanine C-terminus)을 갖고 있는, 신호인식입자 14(Signal Recognition Particle 14, SRP14)라는 한 단백질에 대한 암호를 갖고 있는 유전자이다. 이 단백질은 영장류 대그룹(primate apobaramin)에서 많이 발견되지만, 작은갈색박쥐(little brown bat)라는 박쥐 종에서도 나타난다. 폴리-알라닌 C-말단이 없는 또 다른 SRP14 이소형(isoform)은 이 박쥐 종 뿐만 아니라, 영장류, 설치류, 원생생물 및 효모에서도 나타난다. 진화론은 왜 이 이소형들이 소위 진화계통나무 전체에 걸쳐 보존되어 있는지 그 이유를 설명할 수 없다. 그리고 구조적으로 상당히 다른 두 이소형이 한 종에서 나타나기도 한다. 그러나 창조론은 보다 나은 설명을 제공한다. 즉, 이 두 SRP14 이소형은 뚜렷이 다르게 창조된 기능적 단위(functional units)들이라는 것이다.

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   유전자들의 분포와 염기서열의 유사점과 차이점은 진화론에 도전한다. 예를 들어, 한 유전자군에서 다른 유전자 군으로 점진적인 변화는 전혀 관찰된 바 없으며, 실제로 관찰조차 될 수 없다. 무작위적 비암호화 염기서열로부터 유전자가 새롭게 출현된 적도 없다. 또한 유전자의 진화적 보존도 모순이다. 어떻게 단백질들이 수억 수천만 년 동안 같은 상태를 유지하면서, 생물이 진화할 수 있었다는 것인가?[1]


도플갱어 유전자는 매우 유사한 구조를 갖고 있으며, 동일한 기능을 수행하고 있다. 그러나 소위 진화계통나무에서 서로 멀리 떨어져 있는 두 개의 다른 분기군에 나타난다.[2] 예를 들어, 반향정위(echolocation)에서 중요한 역할하는 단백질 프레스틴(prestin)을 암호하하는 유전자는 고래와 박쥐의 내이에서 발현되고 있다.[3] 그것은 또한 여러 척추동물에 광범위하게 존재하며, 자낭균류(Ascomycetes)에서도 존재하며, 블라스토키스티스속(Blastocystis, 단세포 원생생물의 한 속)에도 존재한다. 이 그룹은 부등편모조류(Stramenopiles, heterokont)라는 더 큰 그룹에 속하며, 조류(algae), 규조류(diatoms), 물곰팡이(water moulds)와 같은 생물체들을 포함하는 그룹이다.

구조적 유사성 외에도 도플갱어 유전자는 서로 유사한 염기서열을 갖고 있다. 이와 대조적으로, 상사성(analogous) 유전자들은 관련이 없는 생물체에서 발견되며, 완전히 다른 구조를 갖고 있음에도 동일한 기능을 갖고 있다. 그것들은 수렴진화(convergent evolution)를 통해 발생된 것으로 주장되고 있지만, 어떻게 완전 다른 염기서열들이 동일한 구조를 이루고 있는지는 이해하기 어렵다.

도플갱어 유전자들은 진화론에 심각한 문제를 야기시킨다. 진화계통나무의 서로 다른 두 가지에 위치하는 서로 매우 상동적인(homologous, 비슷한) 두 유전자를 각각 생성하기 위해서는, 서로 다른 DNA 염기서열에서 아주 동일하거나 아주 비슷한 염기서열 돌연변이들이 각각 발생해야 한다. 이것을 설명하기 위해서, 진화론자들은 두 분기군(clades)의 공통조상에서 두 분기군에 이르기까지 모든 생물체에, 한때 같은 종류의 유전자가 존재했다고 주장한다. 그 후, 이 모든 유전자들은 여러 차례의 대규모 유전자 삭제(gene deletion)를 통해, 두 분기군을 연결하는 중간 종에서 소실되었다는 것이다.

그러나 이러한 사건이 일어날 확률은 극도로 낮다. 훨씬 더 간단한 설명은 이러한 유전자들은 분리된 분기군들(즉, 창조된 종류인 바라민(baramin))에 이미 존재하는 기능적 단위로서, 창조되었다는 것이다. 이 단백질들은 기능하는 세포 상황에 따라 다르다. (*Baramin은 히브리어로 된 성경의 창세기 1장에서 두 단어를 차용하여 합성한 단어인데, bara는 '창조(create)'를 의미하며, min은 '종류(kind)'를 뜻한다).

  

신호인식입자 복합체

세포는 여러 단백질들을 만든다. 이들 단백질들은 소포체(ER, endoplasmic reticulum) 또는 박테리아의 틸라코이드 막(thylakoid membrane)에서 그 기능이 완성된다. 이러한 단백질들은 N-말단에 소수성 신호 서열(hydrophobic signal sequence)을 포함하고 있는데, 신호인식입자(signal recognition particle, SRP) 복합체가 그것을 인식해서 소포체로 위치시킨다. SRP 복합체는 단백질과 RNA로 구성된 다중 단위 거대분자로서, 세포질 리보핵단백질(cytoplasmic ribonucleoprotein)이다. SRP 복합체의 다양한 구성 요소는 그림 1에 나와 있다.

SRP는 S 도메인과 Alu 도메인으로 구성된다. SRP19, 54, 68/72로 구성된 S 도메인은 SRP54을 통해 리보솜에 갓 생성된 신호 서열에 결합한다. 이 과정을 단백질 '신장 정지(elongation arrest)‘라고 한다.

S 도메인은 SRP의 RNA에 의해 Alu 도메인에 연결된다. 단백질이 리보솜을 빠져나오면, Alu 도메인은 신장(elongation)을 담당하며, SRP9와 SRP14 단백질로 구성된다.[4] SRP14는 살아있는 생물체에서 매우 흥미로운 분포를 보이기 때문에, 이 단백질 생성 유전자는 도플갱어 유전자로 분류되었다.

 그림 1. 신호인식입자. 오른쪽의 S 도메인(S domain)은 리보솜에서 초기 단백질(nascent protein)의 신장 정지(elongation arrest)를 담당한다. 왼쪽의 Alu 도메인은 일단 SRP54에 의해 결합되면 단백질 신장을 담당한다.

  

SRP14의 보존 및 분포는 진화론와 모순된다.

SRP 단백질들은 영장류, 박쥐, 설치류, 효모, 심지어 열대열원충(Plasmodium falciparum)과 같은 원생생물에서도 존재한다.[5] 그 단백질들은 서로 다른 그룹 내에서 구조적 차이가 있지만, 동일한 기능을 수행한다.[6] 초고열성 고세균(Pyrococcus horikoshii)의 Alu RNA 구조는 인간의 구조와 아주 유사해서, 인간의 SRP9/14 heterodimer와도 결합할 수 있을 정도이다.[7] 흥미롭게도 효모 SRP는 SRP9 상동체가 없지만, 여전히 신장 정지를 보여주는데, 이 과정은 SRP9를 대치할 수 있는 2개의 Srp14p 단백질들에 의해서 일어난다. 또한 효모에는 단백질 Srp21p도 있는데, 이것은 다른 생물체에서 알려진 상동체가 없다.[8, 9]

SRP9/14 상동체는 고세균(Archaea)과 진정세균(Eubacteria)에 존재하지 않는다. 그러나 나카무라(Nakamura) 등은 고초균(Bacillus subtilis)의 히스톤 유사 단백질 HBsu가 진정세균의 기능적 유사체라고 생각한다. 고초균에서 이 단백질은 막 도킹(membrane docking)에 역할을 하는 scRNA의 Alu 도메인에 결합하며, 이것이 결핍되면 세포외 효소(extracellular enzymes)들의 결핍이 초래된다.[10]

SRP14의 구조와 기능은 매우 다른 생물들에 잘 보존되어 있기 때문에, 그들의 존재 자체가 비진화적 변화의 정지(non-evolutionary stasis)에 대한 증거이다. 게다가, 원핵생물에서 기능적인 SRP14 유사체의 존재는 원핵생물과 진핵생물 사이의 순차적인 이행(sequential transition)과 모순된다.[11]

 

영장류와 박쥐의 비교

흥미롭게도, 영장류에서 SRP14 단백질은 15개의 알라닌을 포함하는 16개의 아미노산 길이 세그먼트로서 C-말단에 A9PA4TA2를 포함한다. 이 폴리알라닌 트랙(poly-alanine tract)은 트리뉴클레오타이드 GCA의 확장으로 인한 것일 수 있으며, G는 A 또는 C로 돌연변이 되어 트레오닌(T) 또는 프롤린(P)이 되었을 수 있다. 그러나 폴리-알라닌 C-말단의 존재는 SRP14에 어떠한 차별적인 RNA 결합을 일으키지 않는다(중요하지 않을 수 있지만).[12] 폴리-알라닌 C-말단은 필리핀 안경원숭이(Carlito syrichta, XP_008068029.1)와 회색쥐여우원숭이(Microcebus murinus, XP_012621845.1)와 같은 일부 영장류에서는 존재하지 않는다.

폴리알라닌 C-말단을 포함하는 유일한 SRP14 단백질은 박쥐 중에서 작은갈색박쥐(Myotis lucifugus)에서 발견된다(G1PG47_MYYOLU). 작은갈색박쥐에서 폴리-알라닌 C-말단은 A2GA9의 서열을 갖고 있기 때문에, 영장류에서와 다소 다르다. 그럼에도 불구하고 영장류와 작은갈색박쥐는 C-말단에서 9개의 알라닌을 공유하고 있다. 그림 2는 4개의 영장류와 6개의 박쥐 종의 11개 SRP14 단백질의 서열을 정렬시킨 것을 보여준다. 11개의 SRP14 단백질과 단백질의 서열 유사성을 비교하는 동일성 매트릭스(identity matrix)는 보충 파일 1에서 확인할 수 있다('재료 및 방법' 섹션 참조).

 

그림 2. ClustalW를 사용한 11개 SRP14 단백질들의 다중 정렬. SRP14는 주로 영장류와 박쥐에서 각각 폴리알라닌 C-말단이 있는 것과 없는 것의, 두 기본적 이소형(basic isoforms)을 갖고 있다.

 

더욱 흥미로운 것은 작은갈색박쥐는 SRP14 단백질의 X6 이소형(XP_006093069.1)을 갖고 있는데, 이것은 다른 세 가지 박쥐 종인 히말라야잎코박쥐(Hipposideros armiger), 검정날여우박쥐(Pteropus alecto), 관박쥐(Rhinolophus ferrumquinuum)에서 발견되는 SRP14 단백질과 서열이 최소 98% 유사하다. 이에 비해 다른 SRP14 이소형은 이 세 종의 SRP14 단백질과 74.3~75%만 유사하다.

분명한 질문은 어떻게 작은갈색박쥐의 동일한 유전자에서 순차적으로 다른 변이체(variants)들이 생겨났는가 하는 것이다. 진화론은 정말로 이 하나의 서열이 한 박쥐 종의 생에서 상당한 변화를 겪었다고 말하는 것인가? SRP14 유전자의 정규형 및 X6 이소형은 별도로 구별되게 창조된 기능체들로 보는 것이 훨씬 더 합리적이다. 마치 창조주가 진화론이 기각되도록, 작은갈색박쥐에서 폴리알라닌 SRP14 단백질 이소형을 창조하신 것처럼 보인다.

  

단백질 이차 구조의 비교

그림 3은 인간, 작은갈색박쥐, 관박쥐의 세 가지 SRP14 단백질에 대한 2차 구조의 구성을 보여준다. H는 알파 나선(alpha-helix) 구조를 구성하는 아미노산들을, E는 베타 시트(beta-sheet) 아미노산들을, C는 코일형 코일(coiled coil) 아미노산들을, T는 턴(turn) 아미노산들을 나타낸다. 흥미롭게도 3개의 단백질 모두 11개 아미노산 길이의 구조 TTTEEEEEECC를 포함하며, 이는 위치 63에서 74까지 단백질 모티브 GKKKISTVVSS에 해당한다. 두 박쥐 단백질 모두 위치 19에서 54까지 2차 구조 TTTTTCEEETTTTTTCEEECTTCCCEETCTTTT를 포함한다. 그러나 작은갈색박쥐 SRP14는 앞서 논의한 폴리알라닌 분절은 말할 것도 없고 전체 길이뿐만 아니라, 알파 나선 C-말단에서 인간 SRP14와 더 유사하다.

그림 3. 3개의 SRP14 단백질의 2차 구조 서열. H = 알파 나선, T = 회전, E = 베타 시트, C = 코일 코일, hSRP14 = 인간 SRP14, MlSRP14 = 작은갈색박쥐 SRP14, RfSRP14 = 관박쥐 SRP14.

  

SRP14 서열 유사성에 기초한 바라민(창조된 종류) 관계

그림 2의 11개 SRP14 단백질 정렬에서 서열 동일성 매트릭스(identity matrix)가 만들어졌다. 그런 다음 이 매트릭스를 그림 4에 표시된 히트맵(heatmap)으로 나타냈다. 홉킨스 통계(Hopkins statistic)는 0.641로, 이 값은 상당한 군집가능성(fair clusterability)을 의미한다. 이런 방식으로 서열 유사성을 기반하여 바라민들의 관계(baraminic relationships)를 시각화할 수 있다. 주의할 점은 이 바라민 도표(baraminogram)는 단일 단백질의 서열 동일성 매트릭스를 기반으로 하기 때문에, 이러한 결과로부터 강력한 결론을 도출할 수는 없다.

그림 4. 그림 2의 다중 정렬에서 11개의 SRP14 단백질의 서열 동일성 매트릭스를 나타내는 히트맵(heatmap). 밝은 빨간색은 1에 가까운 서열 식별 값에 해당하는 반면, 노란색은 0에 가까운 식별 값을 나타낸다. 두 주요 그룹을 보여주고 있다. 하나는 영장류와 작은갈색박쥐의 폴리알라닌 C-말단 SRP14 이소형이고, 다른 하나는 다른 박쥐 종의 비-폴리알라닌 C-말단이다.

 

4개의 군집(clusters), 2개의 큰 군집(large clusters), 2개의 개체 종(singleton species)이 나타났다. 2개의 큰 군집 모두 영장류 아포바라민(apobaramin, 대그룹)의 폴리알라닌 C-말단 이소형에 대한 p 값은 2.4 × 10^-4이었고, 박쥐 아포바라민의 다른 이소형에 대한 p 값은 9.3 × 10^-18으로 통계적으로 유의했다(보충 파일 1의 '통계' 탭 참조). 실루엣 플롯은 또한 4개의 최적 군집이 있음을 보여주었다(보충 그림 1). 최대 실루엣 지수(silhouette value)는 0.756으로, 통계적으로 유의한 군집들을 가리켰다.

이 4개의 SRP14 기반 군집들은 두 개의 기본 SRP14 이소형들, 영장류 아포바라민에 존재하는 폴리-알라닌 이소형과 박쥐 아포바라민에 주로 존재하는 비-폴리알라닌 이소형을 중심으로 구성된다. 큰수염박쥐(Myotis brandtii) SRP14(EPQ10995.1)는 다른 단백질 서열에는 없는 N-말단의 30개 아미노산 리더 서열로 인해, 다른 박쥐 비-폴리알라닌 단백질 이소형 서열과 달랐다.

  

토의 및 결론

SRP 복합체에서 SRP14 단백질의 분포 및 서열 유사성은 진화론자들에게는 골치 아픈 수수께끼이다. 진화는 변화의 정지가 아니라, 변화하는 것이기 때문에, 효모에서 인간에 이르기까지 생물체에 보존되어 있는 구조와 기능은 진화론을 거부한다. 더욱이, 고세균과 박테리아에 있는 상동적 단백질은 시간이 지남에 따라 이들 단백질의 점진적이고 연속적으로 변화했을 것이라는 추정과 모순된다.

이 외에도 영장류와 작은갈색박쥐에서 SRP14의 폴리알라닌 C-말단 이소형이 존재한다는 것은 진화론이 해결하기 어렵다. 박쥐와 영장류는 서로 분리된(disjunct) 아포바라민이기 때문에, 어떻게 동일한 단백질이 이 두 그룹을 이끈 계통에서 무작위적 돌연변이를 통해 각각 발생할 수 있었는지를 설명하기 어렵다. 이것은 SRP14를 도플갱어 유전자로 분류하게 한다. 또한, 작은갈색박쥐는 구조가 크게 다른 두 SRP14 이소형들을 갖고 있다. 어떻게 진화가 단일 종 내에서 중요한 순차적인 변화를 일으켰는지, 그리고 SRP14 단백질이 진화계통나무 전체에 걸쳐 보존되어 있는지를 이해하기 어렵다.

창조론은 데이터를 진화계통나무에 강제로 집어넣지 않고, 훨씬 더 간결한 설명을 제공한다. SRP14에서 볼 수 있는 것과 같은 다른 단백질 이소형들은 개별 종(species) 또는 바라민(baramins) 내에서 별개의 기능적 단위(functional units)들로 창조되었다는 것이다.

  

재료 및 방법

모든 단백질 서열은 미국 국립생물공학정보센터(National Center for Biotechnology Information, NCBI)가 제공하는 데이터베이스에서 다운로드되었다. bioinformatics.nl/cgi-bin/emboss/garnier에 있는 EMBOSS bioinformatics 소프트웨어 제품군의 ‘garnier’ 프로그램을 사용하여, 그림 4의 3가지 SRP14 단백질에 대한 이차 단백질 구조를 생성했다.[13] 히트맵은 R 버전 4.0.3.의 'heatmap' 명령을 사용하여 구성되었다. 클러스터링 방법은 'ward.D2'로 설정되었다.

 

은닉마르코프 모델의 구축

은닉마르코프 모델(HMM, Hidden Markov Model)은 10개의 영장류 SRP14 단백질들 정렬에 대한 'hmmbuild' 명령을 사용하여 구축되었다. 단백질들의 등록번호는 보충 파일 2에 있다. HMM을 구성하는 데 사용된 소프트웨어는 hmmer.org에서 다운로드했다. HMM을 사용하는 것은 BLAST14보다 상동 단백질을 찾는데 더 민감한 방법이다. 이 HMM과 추가 파일 1 및 2는 github.com/csmatyi/SRP14에 있다. 그런 다음 SRP14 HMM을 사용하여 기본 매개변수를 사용하여 HMM 검색 웹사이트 ebi.ac.uk/Tools/hmmer/search/hmmsearch에서 생물체 옵션을 'Chiroptera'로 설정하여 박쥐 단백질 서열을 찾았다.[15]

 

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Further Reading

Mutations Questions and Answers

Homology and Embryology Questions and Answers

 

References and notes

1. Cserháti, M., Creation aspects of conserved non-coding sequences, J. Creation 21(2):101–108, 2007.

2. Cserhati, M., Lazarus and doppelganger genes, Creation Research Society Conference, Ann Arbor, MI, 2016.

3. Morell, M., Vogl, A.W., IJsseldijk, L.L., Piscitelli-Doshkov, M., Tong, L., Ostertag, S., Ferreira, M., Fraija-Fernandez, N., Colegrove, K.M., Puel, J-L., Raverty, S.A., and Shadwick, R.E., Echolocating whales and bats express the motor protein prestin in the inner ear: a potential marker for hearing loss, Frontiers in Veterinary Science 7(429):1–14, 2020.

4. Weichenrieder, O., Wild, K., Strub, K., and Cusack, S., Structure and assembly of the Alu domain of the mammalian signal recognition particle, Nature 408(6809):167–173, 2000.

5. Panchal, M., Rawat, K., Kumar, G., Kibria, K. M., Singh, S., Kalamuddin, M., et al., Plasmodium falciparum signal recognition particle components and anti-parasitic effect of ivermectin in blocking nucleo-cytoplasmic shuttling of SRP, Cell death & disease 5(1):e994, 2014.

6. Pool, M.R., Signal recognition particles in chloroplasts, bacteria, yeast and mammals (review), Molecular membrane biology 22(1–2):3–15, 2005.

7. Bousset, L., Mary, C., Brooks, M. A., Scherrer, A., Strub, K., and Cusack, S., Crystal structure of a signal recognition particle Alu domain in the elongation arrest conformation, RNA 20(12):1955–1962, 2014.

8. Mason, N., Ciufo, L.F., and Brown, J.D., Elongation arrest is a physiologically important function of signal recognition particle, The EMBO J. 19(15):4164–4174, 2000.

9. Strub, K., Fornallaz, M., and Bui, N., The Alu domain homolog of the yeast signal recognition particle consists of an Srp14p homodimer and a yeast-specific RNA structure, RNA 5(10):1333–1347, 1999.

10. Nakamura, K., Yahagi, S., Yamazaki, T., and Yamane, K., Bacillus subtilis histone-like protein, HBsu, is an integral component of a SRP-like particle that can bind the Alu domain of small cytoplasmic RNA, J. Biological Chemistry 274(19):13569–13576, 1999.

11. O’Micks, J., Molecular structures shared by prokaryotes and eukaryotes show signs of only analogy and not homology, ARJ 9:284–292, 2016.

12. Bovia, F., Wolff, N., Ryser, S., and Strub, K., The SRP9/14 subunit of the human signal recognition particle binds to a variety of Alu-like RNAs and with higher affinity than its mouse homolog, Nucleic Acids Research 25(2):318–326, 1997.

13. Garnier, J., Osguthorpe, D.J., and Robson, B., Analysis of the accuracy and implications of simple methods for predicting the secondary structure of globular proteins, J. Mol. Biol. 120(1):97–120, 1978.

14. Eddy, S.R., A new generation of homology search tools based on probabilistic inference, Genome Informatics 23(1):205–211, 2019.

15. Prakash, A., Jeffryes, M., Bateman, A., and Finn, R.D., The HMMER Web Server for Protein Sequence Similarity Search, Current Protocols in Bioinformatics 60:3.15.1–3.15.23, 2017.

  

*참조 : 창조생물학적 생물분류체계(Baraminology)

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유전적 엔트로피 : 조용한 킬러. 진화론을 반박하는 통렬하고 강력한 논거

https://creation.kr/Mutation/?idx=5469812&bmode=view

 

출처 : Journal of Creation 35(2):87–90, August 2021

주소 : https://creation.com/doppleganger-genes

번역 : 박지연



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