LIBRARY

KOREA  ASSOCIATION FOR CREATION RESEARCH

창조설계

미디어위원회
2006-09-06

설계자가 없는 설계

(Design without a designer)

Dr. Gary Parker 


     잠깐, 기다려라! 한 번 생각해 보자! 나는 창조의 많은 증거들을 모두 읽어보았다. 그 증거들은 이 세계가 성경에 기록된 전능하시고 무한하신 사랑의 하나님에 의해서 창조되었음을 나에게 확신시켜주었다. 그러나 주변을 둘러보라. 이 세계는 혼란 그 자체이다! 사람들은 굶고 있고, 아기들은 기형으로 태어나고 있다. 질병은 수백 수천만 명의 사람들을 죽이고 있고, 지진, 홍수, 산불 등과 같은 ‘하나님의 행위’는 또한 수많은 사람들을 죽이고 있다. 이 세계는 모든 것을 알고 계시는 지혜로우신 창조주에 의해 만들어진 것이 아닌가?


이러한 생각이 당신의 마음을 괴롭히는가? 1830년대에 비글(H.M.S. Beagle) 호를 타고 전 세계를 항해했던 한 젊은 아마추어 박물학자도 확실히 그러한 생각을 가지고 있었다. 찰스 다윈(Charles Darwin)은 영국에서 성장하였고, 적어도 말로는 성경과 창조론적 사고를 지향하고 있었으며, 그의 유일한 정규적인 대학 과정은 신학(theology)이었다. 그러나 그가 비글호를 타고 수집했던 표본들처럼, 바라보았던 모든 곳에서 그는 오로지 투쟁과 죽음만을 발견하였다. 갈라파고스 제도에서, 그는 모래 둥지에서 부화한 새끼 거북이들이 대양을 향하여 미친 듯이 달려가는 동안, 떼 지어 날아온 새들 무리에 의해서 많은 수의 새끼들이 잡혀 먹히고, 바다에 도착한 소수의 새끼 거북이들도 대부분 커다란 물고기나 포식자들에 의해서 사로 잡혀 먹히는 공포스러운 장면을 목격하였다.


어떻게 그러한 대규모적인 죽음과 폭력과 낭비가 하나님의 계획이고, 목적이며, 직접적인 창조 행위가 될 수 있는가? 다윈은 생명의 기원에 대한 또 다른 설명을 찾기 시작했다. 그리고 그는 그것을 발견했다. 여러 해 동안의 생각과 연구, 자기 의심 이후에, 다윈은 1859 년에 그의 혁명적인 새로운 이론인 ‘종의 기원’(On the Origin of Species by Means of Natural Selection, or The Preservation of Favoured Races in the Struggle for Life)을 출간하게 된다.


다윈의 책은 인간 역사에 있어서 성경 다음으로 영향을 끼친 책으로 주장되어지고 있다. 그리고 이제 일부 사람들은 그 책을 가강 첫 번째로 두려고 한다. 많은 사람들은 어떠한 설계자도 언급함 없이 모든 설계된 모습들을 설명하는 수단으로서, 창조주 하나님을 믿지 않기 위한 하나의 구실으로서, 그리고 조직화된 종교의 업악적인 규칙으로부터 벗어나기 위한 수단으로서 자연선택(natural selection)을 택하였다. 설계에 대한 창조론자의 오랜 주장이었던 '시계는 시계공을 의미한다” 라는 말은 죽었다. 그리고 새로운 '눈먼 시계공(blind watchmaker)”인 자연선택, 장구한 시간동안의 진화, 우연, 적자생존이라는 말들이 생겨났다.  


생물학자인 마이클 덴톤(Michael Denton)이 한 텔레비전 인터뷰에서 창조론과 진화론 모두를 비판하는 회의론자로서 언급을 한 후에, 사회자가 다윈의 책이 미친 충격이 무엇이라고 생각하는지 그에게 물어보았다. 잠시 침묵 후에, 덴톤은 다윈의 책이 끼친 주요한 충격은 무신론을 가능하게 만든 것이고, 적어도 무신론도 존경을 받을 수 있도록 만든 것이라고 대답했다. 많은 찬사를 받고 있는 역사가이며 철학자인 윌 듀란트(Will Durant)는[2] 우리는 이제 1859년 다윈의 종의 기원으로 시작된 이교도의 시대(pagan era)를 벗어나고 있는 중이라고 말했다. 다윈의 책은 역사의 전체적인 코스를 변경시켰다. 나는 자연선택이 공정하게 정직하게 다루어진다면, 과학적 증거들은 기원에 대한 성경적 틀을 확실히 지지한다고 주장하는 바이다. 



References

1. Kelly, Thomas (producer), Puzzle of the Ancient Wing, Canadian Broadcasting Corporation, 'Man Alive” television series, 1981.
2. Durant, Will, Historian Will Durant: We Are in the Last Stage of Pagan Period, El Cajon (CA) Daily Californian, April 8, 1980 (by Rogers Worthington of The Chicago Tribune).


번역 - 미디어위원회

주소 - https://answersingenesis.org/charles-darwin/design-without-designer/

출처 - AiG, 2016. 3. 12.

미디어위원회
2006-08-14

회전하는 엔진 

: 진화에 대한 도전 초소형 추진체인 세균들의 편모가 우연히? 

(Rotary Engines : A Challenge to evolution)


      바퀴나 기어, 그리고 회전하는 모터 같은 회전 장치들은 자연 세계의 생명체들 내에 들어있는 특징으로는 여겨지지 않는다. 진화론자들은 그러한 장치들이 생명체 내에 들어있게된 이유를 안다고 주장할 수도 있다. 그들은 생명체들의 운동을 가능하게 하는 ‘밀고 당기는(push-pull) 방식’의 엔진(근육과 같은)의 기원을 설명할 수 있다고 믿고 있다. 즉, 유용하다고 볼 수 있는 부분적인 진화들이 자연선택에 의해서 여러 단계를 걸쳐 축적되어지면서 생겨날 수 있었다고 주장한다. 예를 들어, 초기의 둥그스름한 작은 덩어리 같은 조상들은 적으로부터 멀리 도망가거나 먹이를 향해 어떤 방향으로 갈 수 있도록 자기 자신을 수축시킬 수 있는 매우 초보적인 능력으로부터 어떤 이점을 가질 수 있었다는 것이다.


몸으로부터 돌출된 채찍 같은 편모(flagella)를 가지고 있는 박테리아.


세포막에 묻혀있는 모터에 부착된 살모넬라 편모의 그림. 터미널 링(terminal ring)은 섬유질에 회전력(torque)을 전달하는 막대(rod)와 함께 회전하는 것으로 여겨진다.


따라서 동물들이 바퀴를 진화로 만들지 못한 이유는 그것을 타고 다닐만한 충분한 고속도로가 없었기 때문이라고 그들은 주장한다. 그러한 하나의 회전 장치는 처음에 출현할 때부터 대게 기능적이어야만 한다. 예를 들어, 둥글게 되어 가는 도중에 있는 바퀴나, 혹은 아직 그 축 주위로 회전할 수 없는 바퀴는 오히려 장애물이 될 것이므로, 따라서 자연 도태될 것이다. 푸쉬-풀 방식의 엔진과는 달리 생물체에서 '부분적으로만 작동하는' 회전 엔진을 상상하는 것은 불가능해 보인다.

그러므로, 살모넬라(Salmonella)와 대장균(Escherichia coli, 모든 사람들의 장 속에 무수히 존재하는)을 포함하여 보통의 박테리아들이 회전하는 엔진을 갖고 있다는 것은 매우 흥미롭다. 편모(flagella)라고 부르는 채찍같은 섬유질 구조의 다발은 생명체의 외부 막으로부터 돌출되어 있는데, 작은 분자 모터들이 그것들을 회전시켜 유기체가 추진력을 얻을 수 있도록 한다.

예를 들어, 살모넬라는 동시에 작동하는 이러한 엔진 여섯 개, 혹은 일곱 개를 가지고 있다. 비록 이것들의 지름은 1밀리미터의 3천만 분의 일에 불과하지만, 이들 엔진들은 고정된 링 혹은 고정자 속에서 회전하는 회전자를 갖는다는 점에서, 사람이 만든 전기 모터와 유사하다. 이처럼 믿을 수 없을 정도로 고에너지 효율의 모터는 분당 약 15,000 회전 정도의 놀라운 속도로 회전한다!

숙련된 일본 생물물리학자 팀은 이들 모터가 정확히 어떻게 작동하는지 이해하기 위해서 수년간 수백만 달러를 사용하고 있다. 그런데도 지금까지, 편모 섬유질 속의 분자들이 어떻게 배열되어 있는지조차 완전히 알아내지 못하고 있다. 그 연구에 엄청난 돈을 투자하는 것은, 인류가 언젠가는 이 놀라운 설계의 정보를 모방하여 환상적인 초소형 엔진 기술을 응용할 수 있으리라는 희망 때문이다.

이러한 놀라울 정도로 복잡하고 극도로 정교한 엔진들이 어떻게 무작위적인 우연한 돌연변이에 의해서 생겨날 수 있다는 것인가! 대안적인 설명으로 그것들이 창조되었다고 말하는 것이 훨씬 더 합리적이다.

 

*참조 : Microbes and the Days of Creation.
http://www.answersingenesis.org/articles/arj/v1/n1/microbes-days-of-creation


번역 - 이종헌

링크 - http://www.answersingenesis.org/creation/v15/i1/engines.asp ,

출처 - Creation 15(1):23, December 1992.

Don Batten
2006-07-27

음식물 공포가 설계를 발견하도록 이끌다. 

(Food scare leads to design discovery)


     질산염(nitrates)이 위암(stomach cancer)을 초래한다는 생각은 1980년대에 믿어지고 있었다. 환경문제 전문가들은 질산염과 아질산염(nitrites), 그리고 발암성이 있는 니트로사민(nitrosamines) 사이에 막연한 관련성을 추정하고 있었다. 이것이 초래한 공중 보건학적 공포는 많은 정부들로 하여금 식품과 음용수에서 질산염과 아질산염의 허용 농도를 낮추도록하는 구체적인 법률 기준을 만들도록 하였다. 아질산염은 여러 종류의 식품들에서, 특히 가공된 식육에서 주로 사용되는 방부제였다.


질산염과 아질산염은 위험한가? 1980년대 중반에 실시된 역학 조사는 이것들이 건강에 유해하다는 증거를 찾는데에 실패했다.[1] 채소(질산염의 주요한 섭취 근원)를 많이 먹는 사람들, 또는 질산염이 많이 함유된 물을 많이 먹었던 사람들에서 위암과 장암의 발병률은 올라가지 않았다. 질산암모늄(ammonium nitrate) 비료를 만드는 공장의 근로자들도 위암 발생이 증가했다는 보고는 없었으며, 그 지역의 다른 공장 근로자보다 사실 더 건강했다.[2]


1980년대의 커다란 공포 이후, 여러 연구들이 주목할만한 방법에서 여러 사실들을 밝혀왔다. 이제 질산염과 아질산염은 건강한 사람들에게 해를 끼치기 보다는 오히려, 미생물에 의해서 원인되어지는 질병에 대항하는 우리 몸의 방어 시스템의 일부분이라는 것이었다. 그것은 다음과 같은 방식으로 작동한다.[3]


식품(특히 잎이 있는 야채들)에 들어있는 질산염(nitrate)은 씹는 과정을 통하여 입 안으로 배출된다. 질산염은 또한 체내에서 생산되어지고, 혈액을 통해 순환한다. 만약 먹는 것을 통해서 배출되어지는 질산염이 불충분할 경우, 여분은 침(saliva)으로부터 분비되어진다. 가령 혀 뒤에 깊은 주머니에 있는 Staphylococcus sciuriStaphylococcus intermedius같은 혐기성 미생물들은 질산염을 아질산염으로 환원시킨다. 아질산염(nitrite)은 삼켜지고 위에서 종말을 맞는다. 위의 산성(acidity)은 아질산염을 많은 양의 산화질소(nitric oxide, NO)와 다른 질소 산화물들로 변환되도록 한다. 산화질소로의 변환은 너무도 빨라서 질산염의 소화에 따른 아질산염의 농도가 측정될 수 없을 정도이다.[4] 이것은 발암성의 니트로사민이 위에서 아질산염으로부터 만들어지지 않는다는 것을 의미한다.


산성화된 아질산염과 산화질소는 오염된 식품(식중독)의 섭취 후에 위장관 질환을 일으키는 살모넬라(Salmonella)와 예르시니아(Yersinia)와 같은 병원성 미생물을 포함하여 광범위한 미생물들에 대항해서 강한 항균(anti-microbial) 작용을 가지고 있음이 보고되어 왔다. 


식중독(food poisoning)에 대한 통계에 의하면, 예를 들어 식품과 음용수 중에 아질산염과 질산염 허용기준이 낮추어지기(강화되기) 시작했던 시기인 1987년 이후, 영국에서는 식중독 사례 보고가 실질적으로 증가되어져 왔음을 보여주고 있다.[2] 아질산염 허용기준의 강화는 의심의 여지없이 식중독을 초래하는 미생물들을 통제하는 것을 더욱 어렵게 하였고, 아마도 식중독 사건들이 증가되도록 하는 데에 공헌하였던 것이다. 1980년대의 음식물 공포는 거의 확실히 심한 식중독으로 인한 사람들의 죽음에 간접적인 원인이 되었다.


또한 산화질소(NO)는 혈관확장(혈압을 감소시키는)과 혈소판 활동(platelet activity)을 조절하는 성질을 가지고 있다.[3] 따라서 산화질소는 심장병에 있어서 한 (긍정적인) 요인이 될 수 있다. 세포 신호전달(cell signalling)에 있어서 산화질소의 많은 기능들은 계속 발견되고 있는 중이다.


독물(poisons)과는 거리가 멀게, 질산염과 아질산염은 정상적인 포유류가 가지는 생리 기능의 한 부분이다. 아질산염들은 우리와 공생 관계(symbiotic relationship)를 가지고 있는 미생물들에 의해서 생성되고, 우리의 위에서 살균 효과를 가지는 질소의 가스성 산화물로 바뀌어진다. 그러므로 이 시스템은 미생물의 침입에 대항하는 비면역적 방어선이다. 그것은 미생물들과 포유류 사이에 공생(symbiosis)을 포함하는 매우 통합적인(지적인) 설계의 멋진 예처럼 보인다. 맥나이트 등(McKnight et al)은 이 주제에 대한 그들의 리뷰에서 “음식물 중의 질산염은 하나의 중요한 치료 역할을 수행하고 있을지도 모른다”고 결론짓고 있다.[3]


질산염을 포함하는 이 공생에 관여하는 가장 중요한 박테리아들 중 일부는 포도상구균(Staphylococcus)의 형태들이다. 이것은 미생물 중에서 병원성 미생물의 기원과 관련이 될지도 모른다. 사람에게 병을 일으키는 많은 병원균(human pathogens)들은 질병을 초래하지 않는 독립생활(free-living)을 하는, 또는 부생성(saprophytic, 죽은 유기물을 섭취하는) 형태들과 매우 유사하다. 여기에 한 사례가 있다. 황색포도상구균(Staphylococcus aureus)은 병원에서 감염을 일으키는 가장 주요한 세균 중에 하나이다. 그러나 Staphylococcus sciuriStaphylococcus intermedius는 우리의 위장관내 감염을 막아주는 데에 도움을 주고 있다! 


또 다른 예가 대장균(E. coli) 이다. 우리의 장관 내에 정상적으로 거주하고 있는 무해한 대장균은 비타민(vitamins)들을 합성하거나, 해로운 미생물들을 억제함으로서 도움을 주고 있다. 그러나 O157:H7 계통은 식중독을 일으켜 사망을 초래한다. 무해한 형태와 병원성 형태를 가지는 다른 많은 박테리아들의 예가 있다. 병원성 형태들은 무해한 형태의 미생물들의 퇴행적 변화(degenerative changes)에 의해서 일어났을 가능성이 높다. 



References

1. Gangolli, S.D., van den Brandt, P.A., Feron, V.J., et al., Nitrate, nitrite and N-nitroso compounds, Eur. J. Pharmacol. 292(1):1­38, 1994.
2. Addiscott, T., Making a meal of it, New Scientist 165(2224):48­49, 2000.
3. McKnight, G.M., Duncan, C.W., Leifert, C. and Golden, M.H., Dietary nitrate in man: friend or foe? Br. J. Nutr. 81(5):349­358, 1999.
4. McKnight, G.M., Smith, L.M., Drummond, R.S., Duncan, C.W., Golden, M. and Benjamin, N., Chemical synthesis of nitric oxide in the stomach from dietary nitrate in humans, Gut 40(2):211­214, 1997. 



번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.answersingenesis.org/tj/v15/i1/design.asp ,

출처 - TJ 15(1):13–14, April 2001

구분 - 2

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3417

참고 : 2998|2996|2365|699

미디어위원회
2006-06-21

경탄스런 극소형의 설계 

: DNA에 집적되어 있는 정보의 양 

(Dazzling design in miniature)

Werner Gitt 


      인체의 세포(cells)들은 각기 독특한 기능들을 수행하는 적어도 10만개 이상의 서로 다른 종류의 단백질(proteins)들을 만들어낼 수 있다. 이들 복잡한 각각의 분자기계들을 만들기 위한 정보는 DNA에 저장되어있다.

오늘날 공학 기술은 매우 발달하여 컴퓨터 하드, 메모리칩, CD롬 디스크 등에 많은 정보들을 고도로 집적시킬 수 있는 기술을 가지게 되었다. 그러나, 이 모든 것들은 표면(surface)에 정보들을 저장한다. 이에 반해, DNA는 정보를 3차원적 구조로 저장한다. DNA는 이 우주 내에서 알려져 있는 것 중에서 가장 극도로 고집적되어있는 정보 저장 메커니즘이다.

핀 머리(pinhead) 정도 부피의 DNA에 포함될 수 있는 정보의 양을 살펴보자. 만일 거기에 들어가 있는 정보를 모두 종이에 기록하여 책을 만든다면, 그 책더미는 이곳에서 달까지의 거리에 500 배 정도 되는 두꺼운 책 더미가 될 것이다! (아래의 기트 박사의 계산 참조). 이러한 믿을 수 없는 고집적 정보저장 시스템의 설계는 초월적인 지적설계자(intelligent Designer)를 가리키고 있다.

더군다나, DNA에 저장되어 있는 그러한 엄청난 양의 정보들이 생물체들의 세대와 세대를 통해 계속 복사되어 후대로 전달되어진다는 것이다! 생물체가 우연히 무기 화학물질로부터 생겨났다는, 그리고 그 안에 들어있는 이 엄청난 정보들도 우연히 생겨났다는 생각을 지지하고있는 어떠한 과학적 법칙도 없다. 반대로 정보(모든 생물체들 안에서 발견할 수 있는 것과 같은)는 언제나 정보를 보낸 지적 송신자가 있다는 것을 가리키고 있음을 우리들은 과학법칙을 통해 알고 있다. DNA를 통해서 생물체를 바라볼 때, 창세기의 창조는 진정한 과학적 증거들과 일치하는 것이다. 



기트(Gitt) 박사에 의한 계산

알려진 것 중에서 가장 고집적 정보 시스템은 살아있는 세포에 들어있는 DNA 이다. 이 화학적 저장 매체(DNA)의 직경은 2 nm 이고, 한 번 감겨진(한 번 회전한) 나선의 길이는 3.4 nm이다. (1nm = 10-9m = 10-6mm).

이 기둥의 부피 V = h×d2×π/4 = 3.4×10-6mm×(2×10-6mm)2×π /4 = 10.68×10-18mm3 이다.

그리고 DNA 이중 나선 구조의 각 감겨진 부분당 10개의 화학적 글자(뉴클레오타이드)들이 들어가 있다. 그러므로 이것은 다음과 같은 통계적 정보 집적을 나타낸다.  

     R = 10 글자 / 10.68×10-18mm3 = 0.94×1018 글자/mm3

이 집적 밀도는 우리가 상상할 수 없을 정도로 너무도 커서 설명이 필요없을 것 같다.

 

첫째 : 핀머리 정도의 DNA에 포함될 수 있는 정보의 양은 얼마일까? 그리고 그 정보를 종이로 된 책으로 저장한다면 얼마의 부피가 될까?

일 예로 ‘하나님이 진화를 사용하셨는가?’ 라는 책에 들어있는 정보는 :

    책 두께 : 12 mm, 160 페이지, 250,000 글자/책 (letters/book, LB)

직경 2mm (반지름(r) 1mm)인 핀 머리(구체)의 부피는 :   

    핀머리 부피(VP) = 4/3×π×r= 4.19 mm3

핀머리 하나의 부피에 얼마나 많은 글자들이(letters/pinhead, LP) 저장될 수 있을까?

    L= VP×R = 4.19 mm3×(0.94×1018 글자/mm3) = 3.94×1018 글자

핀머리 하나의 부피에 들어있는 DNA의 정보량은 몇 권의 책이 될 수 있을까?

    n = LP/LB = 3.94×1018 글자 / 250,000 글자/책 = 15.76×1012

이 책들을 쌓아 놓은 높이는 얼마나 될까?

    h = 15.76×1012 책 × 12 mm/책 = 189.1×1012 mm = 189.1×106 km

달까지의 평균 거리 M = 384,000 km

쌓아놓은 책의 높이는 달까지 몇 번 왕복할 수 있는 길이인가?

    m = h/M = 189.1×106 km / 384,000 km = 492.5 번

 

둘째 : 인간 유전체(genome)는 3×109 글자(뉴클레오타이드)를 가지고 있다. 체세포에는 6×109 글자가 있다. (3.4nm 길이에 10개의 글자가 들어가 있음으로) 인간 유전체의 길이(length of the genome, LG)는 아래처럼 계산될 수 있다.

     LG = (0.34×10-9 m/letter) × 3×109 글자 = 1.02 m

인간 유전체의 부피(VG)는 :

     VG = L/ R = 3×109 글자 / (0.94×1018 글자/mm3) = 3.19×10-9 mm3


핀머리(직경 2 mm의 구체)의 부피 :

     V = 4/3×π×r= 4.19 mm3

얼마나 많은 사람들의 유전체들이 하나의 핀머리에 포함될 수 있을까?

     k = 4.19 mm3 / (3.19×10-9 mm3) = 1.313×109

이것은 직경 2mm의 핀머리 정도의 부피에 전 세계 인구의 1/5 정도 되는 10억 명이 넘는 사람들의 유전체들이 들어갈 수 있음을 가리킨다.

 

셋째 : 현대 컴퓨터에서 이루어지고 있는 놀라운 집적 기술도 DNA에서 보여지고 있는 초거대한 정보 용량의 집적에 비교하면 아무 것도 아니다. DNA의 집적 밀도를 알아보기 위해서, 직경 2 mm인 핀머리에서 DNA와 같은 직경의 가느다란 철사를 뽑아낸다고 상상해 보자. 그 길이가 얼마나 될 것 같은가?

DNA의 직경 d = 2 nm = 2×10-6 mm (반지름 r = 10-6 mm)

DNA 분자의 단면적 A = π×r2 = π×(1 nm)2 = π×(10-6 mm)2 = 3.14×10-12 mm2

철사 LW의 길이 = 핀머리 부피(VP) / 단면적 A

    LW = VP/A = 4.19 mm3 / (3.14×10-12 mm2) = 1.33×1012 mm = 1.33×106 km

적도(equator)의 길이 = 약 40,000 km

    k = 1.334×106 km / 40,000 km = 33.3 배

만약 우리가 DNA 분자와 같은 굵기의 가느다란 철사를 직경 2mm인 구체의 핀머리로부터 뽑아낸다면, 그 길이는 지구를 30번 이상 칭칭 감을 수 있는 길이가 된다. 


이러한 비교들은 여기에서 다룬 극소형의 초집적 저장 방법이 얼마나 경탄스러운 것인가를 보여주고 있다. 살아있는 세포 내에서 발견되는 정보의 집적 방법은 이 우주 내에서 알려진 것 중에서 가장 우수한 것이다. 이것은 오늘날 컴퓨터 분야에서 이룩한 놀라운 최첨단 집적 기술과도 비교되지 않는 경이로운 단계의 초집적 기술이다. 이 경이로운 기술이 진화론자들의 주장처럼 우연히 자연적으로 생겨날 수 있었을까?


번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.answersingenesis.org/creation/v20/i1/design.asp ,

출처 - Creation 20(1):6, December 1997.

Headlines
2006-05-09

비암호화된 DNA는 상상했던 것보다 훨씬 더 복잡했다.

 (Non-Coding DNA Has Far More Complexity Than Was Imagined)


       ”정크 DNA(junk DNA, 쓰레기 DNA)” 개념은 사라지고 있다. ”인간 유전체(human genome)에 대한 수학적 분석에 의하면, 소위 ‘정크 DNA'는 결국 소용없는 것이 아니었다”고 BBC News의 폴 린콘(Paul Rincon)은 보도했다. 사진의 제목은 ”유전체는 상상했던 것보다 훨씬 더 복잡했다” 이었다.


IBM의 한 연구팀은 유전자들의 조절에 관여하는 동기(motifs)를 발견했다. 이것은 유전자의 기능적인 영역과 이전에 기능적인 것으로 간주되지 않았던 영역 사이에 관계가 있음을 보여주는 것이었다. 피크논(pyknons)이라고 불리는 어떤 구조들은, 유전자가 해독되어진 후에라도, 복합적인 방법으로 유전자들을 켜고 끄는 RNA 잠재요소(RNA silencers)로서 분명히 포함되어진다. 보다 상세한 설명과 내용은 IBM Research 보도를 보라.
 
”이들 부분들은 우리가 이전에 보지 못했던 구조를 정말로 포함하고 있을지도 모릅니다.” 리고우트소스(Isodore Rigoutsos) 박사는 말했다. ”만약 그들 중 하나가 정말로 어떤 종류의 과정들에 관여하는 활동적인 요소에 해당된다면, 실제로 일어나고 있는 세포 조절 과정의 크기는 우리들이 지난 10여년 동안 보아왔던 어떠한 것도 넘어서는 것입니다.” 리고우트소스 등이 발표한 논문은 PNAS에 게재되었다.[1]


1. Rigoutsos et al., ”Short blocks from the noncoding parts of the human genome have instances within nearly all known genes and relate to biological processes,” Proceedings of the National Academy of Sciences, published online before print April 24, 2006, 10.1073/pnas.0601688103.



유전학자들이 도킨스(Dawkins)의 말 대신에 IBM의 말을 들었더라면, 연구 방향을 잘 정했을텐데 안타깝다. ”일반 실험실들은 이것을 입증하거나 반증하기위한 연구비가 없습니다. 그래서 많은 사람들에 의한 많은 노력들이 필요합니다.” 리고우트소스 박사는 말했다. IT (Information Technology) 분야에서 일하는 사람들은 암호를 이해하기 위해서 노력하고 있을 뿐만이 아니라, 자연의 생물체들 안에 프로그래밍된 기법들을 모방함으로서 이익을 얻으려 하고 있다. 생명체의 암호는 작동되고 있지 않은가? 한 마리의 새를 보라. 그리고 나비나, 사람의 아기들을 보라. 수많은 세월동안, 수많은 세대를 거치면서, 정확한 시간에, 정확한 장소에서, 정확한 몸체 부분들이 생겨나고 있지 않은가.


스테픈 메이어(Stephen Meyer) 박사는 어제 시애틀에서 벌어진 진화론자인 피터 워드(Peter Ward)와의 토론에서 이 점을 사용해서 좋은 효과를 거두었다. ”메이어는 신다윈주의적 진화론은 비암호화된(non-encoding) DNA를 단순한 ‘쓰레기(junk)‘로 생각하도록 유도하여 주류 과학이 아무런 발견도 하지 못하도록 방해해왔었다고 신랄하게 공격하였습니다.” 한 목격자가 말했다. 메이어는 설계(design) 가정이 그러한 정크 DNA에도 목적이 있을 것이라는 생각을 훨씬 더 쉽게 가지도록 했을 것이라고 주장했다는 것이다. 그 토론을 보고 싶다면 Evolution News을 보라.



*참조 : Molecular Visualisations of DNA  (DNA가 포장 및 복제되는 과정 동영상)
http://www.wehi.edu.au/education/wehitv/molecular_visualisations_of_dna/



번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.creationsafaris.com/crev200604.htm ,

출처 - CEH, 2006. 4. 27.

구분 - 4

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3281

참고 : 2765|2771|658|3275|2065|2860|650|2060|443|3103|3269|3075|3892|3998|4366|4321|3769|4634|4524|4491|4481|4426|4315|4259|4184|4126|5454|5474|6003|5831|5836|5900|6000|5883|5970|5954|5949|5947|5863|5799|5787|5784|5734|5762|5729|5728|5667|6009|6105|6126|6134|6138|6207|6274|6319|6321|6363|6389|6148|6467|6468|6474|6487|6495|6599

미디어위원회
2006-05-04

DNA 복구 효소에서 발견된 극도의 정밀성

(Utmost Precision Found in DNA Repair Enzyme)


     세포들은 DNA 손상을 복구할 수 있는 많은 보조 효소(helper enzymes)들을 가지고 있다.  그러한 효소들 중에 MutY 라는 이름의 효소가 2004. 2. 12일자 네이처 지에서 보고되었다. 그 글을 리뷰한 토마스 린달(Tomas Lindahl)은 다음과 같이 언급했다. ”손상된 DNA는 극도의 정밀성을 가지고 제거되어야만 한다. 왜냐하면 제거 시에 실수가 발생한다면 값비싼 대가를 치르기 때문이다. 기질(substrate)과 경계를 접하고 있는 복구 효소의 구조는 이것이 어떻게 달성되는 지에 대한 단서를 제공하고 있다.”

이 특별한 효소는 특별한 오류가 일어난 쌍과 광범위하고 정확한 접촉을 하고 있기 때문에, 아데닌(adenine)이 산화된 구아닌(oxidized guanine)과 부정확하게 짝을 이룬 DNA의 특별한 오류 부분(error target)을 확인할 수 있다. 이들의 접촉은 정확한 쌍을 실수로 제거하는 것을 막아준다. 같은 이슈에 대한 논문에서, 프로메(Fromme) 등은 이 특수성이 이들 다양하고 정확한 접촉을 통하여 달성되는 정교한 방법을 기술하고 있다.[2]

린달은 이 효소가 어떻게 작동되는지를 설명하였다. 생명을 구하는 이 분자기계들의 놀라운 활동을 아는 데에 상세한 전문용어들이 필수적인 것은 아니다.

”MutY 효소는 DNA 글리코실라제(DNA glycosylases)로서 알려져 있는 일단의 효소 그룹에 속해있다. 이것은 DNA에서 짝이 바뀌어진 염기들을 확인하고, 그것들을 제거하는 일을 돕는다. 다른 DNA 글리코실라제 처럼, 그것은 잘못 짝지어진 장소에서 DNA에 날카로운 구부림(sharp bend)을 만든다. 효소들의 구조에 대한 새로운 자료들은 그 이유에 대해 적절한 설명을 제공한다. MutY 효소는 아데닌 반대편에 있는 정상적인 염기 짝인 티민(thymine)은 확인하거나 제거하지 않는다. MutY와 A•xoG 쌍 사이에 광범위하고 정확한 접촉은 정상적인 AT 쌍에서는 전적으로 이루어지지 않는다. 마찬가지로, 효소의 활동 장소는 oxG(oxidized guanine)의 맞은 편에 사이토신(cytosine)과 조화되지 않는다. 유전 암호 때문에, 정상적인 염기보다 오히려 산화된 염기가 이 협력관계에 의해서 복구되는 것은 매우 중요하다.”

이 효소의 돌연변이는 인간에게 직장암(colorectal cancer)을 일으킬 수 있다는 점에 린달은 주목했다. 다른 산소-변경 염기들은 만약 복구되지 않는다면, 조직의 변성과 노화를 일으킨다는 것이다.


1. Tomas Lindahl, ”Molecular Biology: Ensuring error-free DNA repair,” Nature 427, 598 (12 February 2004); doi:10.1038/427598a.

2. Fromme et al., Nature, Feb 12, 2004, p. 652.


어떻게 장님의 분자들이 이러한 일을 할 수 있는가? 얼마나 접촉 부위가 특수한 지를 주목해보라. 먼저 효소의 어떤 부분은 특정한 오류가 일어나 있는 염기 쌍에 효소가 접촉하게 한다. 그리고 그 잘못된 결합 쌍이 발견되면, DNA 가닥을 구부리기 위해서 디자인된 기계의 다른 부분은 그 잘못된 염기를 잘라낸다. (이 기계는 잘라내고, 다른 기계들이 정확한 염기를 수송해와서, 가닥 안으로 삽입시킨다). 이들 광범위하고 정확한 접촉 모두는 이 효소에 대한 암호가 들어있는 또 다른 DNA의 부분이 또한 광범위하고 정확한 염기들을 포함하고 있기 때문에 이루어질 수 있는 것이다. 이것은 효소들의 작동이 마구잡이식 상호작용으로 될 수 없다는 것을 강력히 보여주고 있는 것이다. 그들은 작동되기 위해서는 서로 매우 정확해야만 한다.

이러한 사실은 또한 DNA는 파국적인 오류를 막기 위해서 복구 효소(repair enzymes)들을 필요로하는데, 그 복구 효소 자체가 DNA에 의해서 암호화되어 있다는 진화론적 수수께끼를 다시한번 부각시키고 있다. 오류-정정 메커니즘(error-correction mechanisms)이 없는 DNA 가닥은 어떻게 몇 번의 DNA 복사 이후에 살아남을 수 있었을까? 진화론자들도 오류에 의한 파국을 막기 위해서는 정확한 복사(copying)가 필수적이라는 것을 알고 있다. 그러나 그들은 이들 놀라운 고도의 정밀성을 가진 오류-정정 시스템(수많은 DNA 손상 복구팀들이 있다)이 우연한 사고들에 의해서 생겨났다고 우리가 믿기를 바라고 있다. 잠깐만. 생각해 보라, 부러진 DNA는 치명적이다. 그 논문에서 진화라는 말을 조금도 언급하지 않은 것은 놀라운 일이 아니다.

효소들의 경이와 그들의 정밀성에 대한 더 많은 정보는 우리의 온라인 책을 보라 (Evolution : Possible or Impossible?). 몇 년 전에 쓰여졌지만, 그러한 믿을 수 없을 정도의 극도로 정밀한 기능은 우연한 돌연변이에 의해서 절대적으로 만들어질 수 없다는 그 책의 주제는 이와같은 발견에 의해서 더욱 강화되고 있다.


번역 - 미디어위원회

링크 - https://crev.info/2004/02/147utmost_precision148_found_in_dna_repair_enzyme/

출처 - CEH, 2004. 2. 13.

김종광,김소운,권영헌,이건상
2006-04-22

Yeast DNA에서 언어 구조의 존재


요 지

본 논문에서는 yeast (16개 염색체) 염색체의 genome의 코돈과 아미노산에 대해 Zipf 분석과 엔트로피 분석을 수행한다. 이로부터 통사구조가 전혀 알려지지 않은 DNA의 코돈(또는 아미노산)에 대해 이들을 분류하고 이들에게 문법적 속성을 부여할 수 있음을 보인다. 또한 코돈과 아미노산의 문법적 속성이 단백질의 2차 구조와 관련 있음을 보인다.


Abstract

In this article we perform the Zipf analysis and the entropy one for codons and amino acids of yeast 16 chromosomes. From this, we can classify the role of the grammar in codons and amino acids of DNA, whose grammatic roles are not known yet. Also we show that the grammatic role might be related with the secondary structure of protein.



출처 - 창조과학학술지 2005

구분 - 2

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3261

참고 :

현창기
2006-04-20

토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜의 세포내공생 진화가설에 대한 비판적 고찰 

(A Christian Critical Perspective on the Evolutionary Endosymbiosis 

of Mitochondria and Mitochondrial Ribosomes)


1. 서 론

   지구상에 존재하는 모든 세포는 원핵세포(prokaryotic cells)과 진핵세포(eukaryotic cells)의 두 가지로 분류된다. 그리고 모든 생물은 분류되기를 박테리아(Bacteria), 고대박테리아(Archeae), 및 진핵생물(Eukarya)의 3개 영역(domain)으로 나뉘는데, 이들을 다시 5계의 분류체계(five-kingdom system)로 나눈다면 원핵생물계(Monera), 원생생물계(Protista), 균계(Fungi), 식물계(Planta), 동물계(Animalia)로 나뉘게 된다. 이 중 박테리아 및 고대박테리아 영역, 즉 원핵생물계는 이른바 세균이라 불리우는 생물로서 원핵세포에 해당하며, 원생생물계, 균계, 식물계, 동물계 등을 모두 포함하는 진핵생물 영역의 생물들은 진핵세포로 구성되어 있다.

이러한 세포들의 기원에 대해서는 진핵세포가 원핵세포로부터 진화되었다고 설명되고 있다. 즉 두 가지 과정에 의해 원핵세포에서 진핵세포로 진화하게 되었는데, 첫 번째 과정은 막함입(membrane infolding, 막주름) 과정으로서 원핵세포의 원형질막(cytoplasmic membrane)이 세포 안쪽으로 접히면서 중첩이 일어나 미토콘드리아와 엽록체(chloroplast)를 제외한 여러 가지 세포소기관들이 발생되었다는 것이며, 두 번째 과정에서는 세포내공생(endosymbiosis) 과정으로서 막함입이 일어나 형성된 큰 원핵세포에게 다른 작은 원핵세포가 잡아먹힌 후 공생관계가 유지되면서 미토콘드리아와 엽록체로 진화하게 되었다는 것이다. 여기서 미토콘드리아의 조상이 된 원핵세포는 산소를 이용하여 세포호흡(cellular respiration)을 하는 호기성 박테리아(aerobic bacteria)의 일종이었으며, 이 세포에 의해 만들어지는 많은 에너지를 숙주(host)가 된 원시 진핵세포가 이용하게 되고 숙주세포에 머물게 된 세포는 생화학적으로 점차 숙주에게 의존하게 되면서 형성된 상호 의존성을 바탕으로 하나의 개체 세포로 진화하게 되었다고 설명되고 있다. 한편 엽록체의 조상이 된 원핵세포는 광합성 박테리아(photosynthetic bacteria)의 일종으로서 미토콘드리아의 진화과정과 유사한 세포내공생 관계가 형성되었다고 보고 있다.

그렇다면 미토콘드리아의 진화를 설명하는 이 세포내공생 가설은 어떤 관찰 근거들을 가지고 주장되고 있는가. 그것은 바로 박테리아와 미토콘드리아 간에서 발견되는 유사성(similarities) 때문이라 하겠다. 진핵세포 내에 존재하면서도 독자적인 유전체(genome)과 리보솜을 가지고 이분법(binary fission)으로 분열하는가 하면, 그 유전자 및 단백질들의 염기 및 아미노산 서열에 있어 상호 유사성이 발견된다는 것이다. 하지만 유사성에 기초한 세포내공생 진화가설의 내용을 들여다보면 그 유사성이 위배되는 문제로 인해 모순성을 드러내는 여러 부분들이 발견되고 있다. 특히 최근 여러 생물 종에 대한 미토콘드리아 유전체(mitochondrial genome)의 염기서열 분석이 속속 완성됨에 따라 그 분석 데이터들을 근거로 하여 미토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜에 대한 세포내공생 진화가설에 대한 새로운 해석들이 90년대 말부터 활발하게 제시되고 있다. 하지만 이로부터 얻어지는 새로운 분자생물학적 관찰결과들은 오히려 세포내공생에 대한 기본적인 의문들을 야기하고 있음을 보게 된다.

본 고찰에서는 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설에 있어서의 논리 전개방식을 소개하는 한편, 새롭게 주장되는 해석들과 기존 가설과의 갈등의 내용들을 살펴보고, 또한 이 진화가설 자체가 가지고 있는 논리상 문제점들을 지적 비판하고자 한다.


1. 세포내공생 진화 가설 (Endosymbiotic evolution theory)

생물의 진화를 설명함에 있어 약 15억년보다 오래된 연대로 추정되는 화석에는 현존하는 원핵세포들의 형태와 크기와 유사한 단순한 생물체들이 나타나며, 15억년전 이후부터 초기 진핵세포들이 발생되어 나온 것으로 추정하고 있다. 원핵세포로부터 진핵세포로 진화하기 위해서는 3가지 중요한 단계가 있었음이 강조되고 있다.

첫 단계에서는 고대박테리아(archea)의 일종으로 추정되는 원핵세포가 더 많은 DNA를 얻게 되고, DNA 분자를 특정 단백질들과 결합시켜 독립적인 복합체(염색체, chromosome)로 보다 밀도있게 접어주는(folding) 한편, 세포분열시 이를 동일하게 나누어 딸세포(daughter cell)에 나누어 주는 일련의 메카니즘이 보다 정교해지게 되었다는 것이다.

이어서 두 번째 단계에서는 세포가 더욱 커지고 세포 내에는 막함입에 의해 막 구조물들(intracellular membranes)이 형성되어, DNA가 이중막(double membrane)으로 둘러싸여 핵(nucleus)을 형성하게 되면서 RNA 합성과정은 핵 내에서, 단백질 합성과정은 세포질에서 일어나도록 분리된다. 이것이 바로 혐기성(anaerobic)의 초기 진핵세포(early eukaryotes)인데 아직은 광합성(photosynthesis)이나 호기적 대사(aerobic metabolism)을 할 수는 없는 상태였다고 주장되어지고 있다(Fenchel and Finlay, 1994).

세 번째 진화단계에서는 이러한 초기 진핵세포에  호기성 박테리아와의 세포내 공생관계(endosymbiosis)가 형성되면서 박테리아가 미토콘드리아로 진화하게 된다. 광합성 박테리아의 경우에는 유사한 과정을 통해 녹조류(green algae)의 엽록체 등 플라스티드(plastids)로 진화하여 차후에 식물체(plants) 엽록체의 조상이 되었다는 것이다(Margulis, 1993; Gray 1989).

이러한 세포내공생의 과정을 거쳐 초기 진핵세포는 다양한 단세포 원생생물(unicellular protists)로 진화하면서 유글레나(Euglena), 클라미도모나스(Chlamydomonas)와 같은 광합성 능력이 있는 조류(photosynthetic protists, algae)와 짚신벌레(Paramecium), 점균류(Dictyostelium)와 같은 광합성을 할 수 없는 원생동물(nonphotosynthetic protists, protozoa)로 나뉘게 되고, 계속하여 다세포 생물인 진균류(fungi) 및 동, 식물이 진화되어 나오게 되었다는 것이 세포내공생 진화가설의 주요 맥락으로 요약될 수 있다.

1920년대에 이미 제기되었던 세포내공생 진화가설은 1970년에 린 마굴리스(Lynn Margulis)에 의해 정리된 가설로 발표되었고(Margulis, 1970), 초기에는 많은 비판을 받기도 하였지만 현재는 이른바 ‘단계적 세포내 공생론(the serial endosymbiosis theory)'이라는 이름으로 진핵세포 진화가설의 주류가 되었다. 마굴리스는 초기 진핵세포가 혐기성의 고대박테리아에 스피로헤타(spirochetes)가 공생함으로써 형성되었다고 추가적인 가설을 제안하였지만(Margulis, 1993), 최근에는 초기 진핵세포의 형성에 대해서 ‘수소 가설(hydrogen hypothesis)'이라는 새로운 가설이 제안되면서 활발한 토론이 계속되고 있다(Martin and Muller, 1998).

이 가설에 의하면 혐기성이면서 수소를 절대적으로 필요로 하고 탄소 고정능력이 있는 고대박테리아가 숙주가 되고 수소와 이산화탄소를 노폐물로 배출하는 혐기성 진정박테리아(eubacterium)가 공생균(symbiont)이 되어 대사적 결합이 일어나게 되었다고 주장된다. 이 가설에서는 미토콘드리아를 갖지 않는 진핵세포가 가지는 효소의 일부가 진정박테리아의 것과 유사하며 하이드로게노솜(hydrogenosome, 미토콘드리아를 갖지 않는 진핵세포에서 발견되며 수소를 발생시키고 ATP를 생산해내는 세포 소기관)이 미토콘드리아와 공통적인 특성을 갖는다는 점을 근거로 제시하고 있다(Lopez-Garcia and Moreira, 1999).

어찌 되었든 진핵세포의 진화를 설명하는 가설들에 있어서 그 핵심은 미토콘드리아의 진화에 있는 만큼, 본 고찰에서는 미토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜(mitochondrial ribosome)의 진화에 대한 가설에 초점을 맞추어 살펴보았다.


2. 미토콘드리아 유전체의 염기서열과 미토콘드리아 진화가설의 문제들

진핵세포의 세포내공생 진화가설에 있어서 진화론 내에서도 다음과 같은 의문들에 대한 논쟁은 계속되고 있다. 미토콘드리아는 진핵세포의 나머지 부분들과 동시에 발생했는가? 미토콘드리아는 호기적 세포호흡을 담당하고 있는데 최초 발생시의 조건은 혐기적이었는가? 호기적이었는가? 미토콘드리아와 하이드로게노솜 사이의 진화적 연관성은 무엇이며 그것은 타당한가? 즉 또 다른 적응의 형태인가, 아니면 진화적으로 보다 원시적인 단계로서 진핵세포로의 진화과정에서 분화되어 나온 형태인가 라는 질문들이 그것이다. 아직도 이들 의문들은 여전히 논쟁의 대상이 되고 있지만(Gray et al., 1999; Lang et al., 1999a), 최근의 각종 유전체 연구를 통해 얻어진 결과를 이용하여 미토콘드리아의 기원과 진화에 대한 유전체학적 설명들이 시도되고 있다.

지난 20여년간 여러 미토콘드리아 DNA(mtDNA)의 염기서열이 완전 해독되면서 미토콘드리아 유전체(mitochondrial genome)의 구조 뿐만 아니라, 유전자의 함량, 조직, 발현에 이르기까지 다양한 측면에서의 분석이 이루어졌다(Lang et al., 1999b; Boore, 1999). 특히 원생생물(protists) 및 진균(fungi)의 mtDNA에 대한 미토콘드리아 유전체(mitochondrial genome) 염기서열 해독 프로젝트가 진행되어(The Organelle Genome Megasequencing Program, OGMP, [http://megasun.bch.umontreal.ca/ ogmpproj.html], The Fungal Mitochondrial Genome Project, FGMP, [http://megasun.bch.umontreal.ca/People/lang/FMGP/FMGP.html]), 이로부터 미토콘드리아 유전체의 진화에 대한 여러 시각들이 제시되기에 이르렀다.

그 첫 번째로는 ATP 생산과 미토콘드리아 단백질(mitochondrial protein)의 번역(translation)이 미토콘드리아의 기능에 있어서 기본이 되는 것인데 이 기능은 모든 미토콘드리아 유전체에 있어 공통적이며 결국 α-proteobacteria 조상으로 역추적된다는 것이다 (Gray et al., 1999; Lang et al., 1999a). 또 한가지는 현재까지 알려진 미토콘드리아 유전체 중 가장 원시적이면서 가장 박테리아에 가깝고(most bacterium-like) 가장 유전자를 많이 보유함으로써(most gene-rich) 가장 초기 진화단계의 미토콘드리아를 보여주는 것은 원생생물인 Reclinomonas americana의 mtDNA로서 69,034개 염기쌍(bp)의 크기로 나타났다(Lang et al., 1997). 다른 종류의 원생생물과 진균, 그리고 모든 동물의 mtDNA들은 R. americana의 mtDNA로부터 분화되어 발전된 것으로 볼 수 있다는 것이다.

유전체 염기서열 분석으로 얻어지는 또 하나의 결론은, 이들 미토콘드리아 유전체들은 “축소적 진화(reductive evolution)'를 통해 그 유전자의 수, 즉 암호화 능력(coding capacity)이 박테리아의 유전체에 비해 현저하게 낮아지는 과정을 거치게 되었다는 것이다(Andersson and Kurland, 1998). 축소적 진화 과정의 주 원인으로는 미토콘드리아로부터 핵으로의 유전자 이동(mitochondrion-to-nucleus gene transfer)을 들고 있고(Gray et al., 1999; Lang et al., 1999; Adams et al., 2000), 어떤 유전자의 경우에는 상호 무관한 별도의 핵 유전자(nuclear gene)에 의해 그 기능이 대체됨으로써 유실될 수도 있었을 것으로 보고 있다(Gray and Lang, 1998). 한편 핵 유전자에 의한 기능적 대체 없이도 특정 미토콘드리아 유전자가 완전히 유실될 수도 있다는 가설도 제시되고 있다(Kurland and Andersson, 2000).

또한 유전체 염기서열 분석에 의하면 미토콘드리아 유전체(즉 미토콘드리아 자체)으로의 진화는 단 한번밖에 일어나지 않았다고 주장되고 있다(Gray et al., 1999; Lang et al., 1999a; Gray, 1999). 이 주장의 근거로는 특정 기능을 담당하고 있는 미토콘드리아 유전자들은 R. americana의 mtDNA에서 발견되는 것들의 일부분들로 보인다는 점(약간의 예외는 있음: Pont-Kingdon et al., 1998)과, 많은 경우에 미토콘드리아 단백질을 암호화하는 유전자 군(cluster)들은 박테리아에서 발견되는 유사유전자(homolog)들에서 나타나는 유전자 순서를 유지하고 있고 미토콘드리아의 종류에 따라 나타나는 특별한 유전자 소실이 있다 하더라도 그들이 공통조상으로부터 각각 분화되어 나왔다고 보기에는 어렵다는 점 등을 들고 있다.

마지막으로 미토콘드리아 유전체 염기서열 분석을 통해 주장되는 또 하나의 내용은 핵 DNA(nuclear DNA)와 mtDNA로부터 각각 만들어지는 계통수(phylogenetic trees)를 비교해 볼 때 상호간에 매우 유사하게 진화가 진행되어 왔음을 발견하게 된다는 것이다(Philippe et al., 2000; Gray et al., 1999; Lang et al., 1999a). 하지만 이 주장은 그러한 계통수에서 확실한 진화를 보여주는 진핵세포 종들(species)과 다른 종들 간의 연결에 대해서는 아직 잘 알 수 없다는 설명을 덧붙이고 있다.

지금까지 밝혀진 여러 박테리아 유전체 염기서열(bacterial genome sequences) 중에는 Rickettsia prowazekii (1,111,523 bp)의 것이 가장 미토콘드리아에 가까운 서열을 보여준다(Andersson et al., 1998). 한편 앞서 설명한 바와 같이 가장 박테리아에 근접하는 DNA 염기서열을 가지는 것은 R. americana의 mtDNA이다. 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설에서는 이 두 DNA 염기서열의 상호 비교에 의해, 리케치아(Rickettsia)가 속하는 α-proteobacteria 계통의 한 아문(subdivision)으로부터 미토콘드리아가 진화되어 나왔을 것으로 추정하고 있다. 그러나 이 비교 결과를 구체적으로 들여다보면 이들 두 염기서열은 그러한 결론을 내기에는 자연스럽지 않은 여러 특징들을 보여주고 있다.

그 첫 번째로는, R. prowazekii 유전체와 R. americana mtDNA의 염기서열은 다른 많은 병원성 박테리아들의 유전체에서 나타나는 것처럼 각각의 독립적인 진화 상의 유전자 축소과정(reductive evolution)으로부터 발생된 것으로 보인다는 점이다(Gray et al., 1999; Gray et al., 2001). 특히 유전자 순서 등의 상호 연관된 특성을 살펴볼 때 다른 박테리아 유전체들과 구별되는 어떤 것도 발견되지 않는다는 점에 주목할 필요가 있다. 오히려 이들은 공통의 조상으로부터 나와 서로 분리된 유전체 축소(genome reduction) 과정을 거쳐 왔을 가능성이 더 높다고 주장되고 있어서(Gray et al., 1999; Gray, 1998), 진화론적인 해석에 있어서도 상반되는 설명이 동시에 제시되고 있는 것이다.

두 번째로 볼 것은, R. prowazekii 및 미토콘드리아는 ATP 생산의 관점에서 볼 때 매우 유사한 기능적 특성들을 보이고 있지만, ATP의 이용에 대한 측면에서는 서로 매우 다르다는 점이다. 예를 들면, 미토콘드리아는 생산된 ATP를 세포질로 방출시키지만 리케치아는 자신이 생산한 ATP를 스스로 사용하며 오히려 그 숙주세포로부터 ATP를 잡아들이기까지 한다(Andersson, 1998). 즉 미토콘드리아 및 리케치아의 막(membrane)에 각각 존재하는 ADP/ATP 이동효소(translocase)들을 보면 상호 간에 특별한 유사성 관계가 관찰되지 않는다는 것이다. 이것은 기생 박테리아와 세포 소기관이 공통 조상으로부터 갈라져 나온 후 세포 내에서의 적응과정에서 각각 독립적으로 진화해 온 것을 보여주는 것이라고 해석되고 있다. 즉 리케치아와 미토콘드리아의 진화적 상관성이 정면으로 부정되고 있는 것이다. 리케치아와 미토콘드리아가 모두 해당작용(glycolysis)에 관련하는 효소들을 가지고 있지 않다는 점 등의 대사적 유사성(metabolic similarities)을 들면서 이들이 진화 상의 수직적 관계에 있는 것이 아니라 공통 조상으로부터 분화되어 나왔다고 주장되고 있는 것을 볼 때에도(Andersson et al., 1998; Muller and Martin, 1999) 미토콘드리아의 진화가설이 가지는 자기 모순적인 측면을 엿볼 수가 있다. 즉, 유전체 염기서열의 판독결과에 의하면 수직적인 진화과정 중에 있는 것으로 보이지만, 생화학적 및 생물물리화학적 분석으로는 정반대로 공통조상에서 나온 수평적 관계를 보여주고 있다는 것이다.

세 번째로 살펴볼 것은, 리케치아 그 자체가 절대적으로 숙주세포가 필요한 기생성 박테리아라는 점을 고려한다면 미토콘드리아의 조상이 자유롭게 서식하던(free-living) α-proteobacterium 이었을 때 가지고 있었을 자유 서식에 필요한 유전자들을 어떻게 보완해 왔는지에 대한 의문을 풀 수 없다는 것이다. 즉, 그 보완 유전자들에 대한 설명이 가능하기 위해서는 자유 서식 α-proteobacteria의 훨씬 큰 유전체에 포함된 다양한 유전자들에 대한 보완 유전자들 가지고 있어야 하지만, 리케치아의 작은 유전체는 그러한 대사적 다양성의 변화과정을 보여주지 못한다는 점이다.

그럼에도 불구하고 최근 완전 해독된 Caulobacter crescentus의 유전체(4,016,942 bp)과 이와는 근본적으로 다른 종류의 α-proteobacteria인 Bradyrhizobium japonicum의 유전체(8.7 megabase) 및 광합성 α-proteobacteria(Rhodobacter 등)의 유전체 염기서열들을 비교한 결과를 이용하여, 미토콘드리아의 조상(the proto-mitochondrion)이 이들로부터 대사적 변화능력(metabolic versatility)을 물려받았다고 하는 주장도 여전히 공존하고 있다(Nierman et al., 2001). 유전체 상으로는 가장 미토콘드리아의 조상으로 유력한 리케치아가 전혀 그러한 대사적 변화능력에 대한 보완적 유전자를 보여주지 못하고 있는 가운데 α-proteobacteria로부터의 미토콘드리아 진화가설은 또다른 α-proteobacteria 유전체 염기서열을 이용하여 여전히 주장되어지고 있는 상황인 것이다.

이와 같이, 최근 밝혀지고 있는 유전체 염기서열 판독의 결과들로부터 추론되는 진화론적 해석들을 살펴보면 기존의 생화학, 생리학, 물리화학적 연구결과로부터 세워왔던 미토콘드리아 진화가설에 빈번히 상반되는 내용들이 주장되고 있음을 알 수 있다. 그런데 또한 이들 상반된 주장들의 논리는 그 특성상 상호 타협이 이루어질 수 없는 것들임을 보게 된다. 다시 말해서, 현재와 같은 진화론적 해석들이 이어져 간다면 미토콘드리아의 진화에 대한 정설이 도출되기는커녕 그야말로 가중되는 혼란을 정리하는 것도 어려울 것으로 보여지고 있다. 만일 미토콘드리아 진화가설이 과학적 사실이라면, 새롭게 관찰되는 연구결과를 통해서 기존 가설이 보다 구체화되거나 새로운 지류적 가설이 발전되어 나올 것이지만, 현재의 미토콘드리아 진화 가설은 새로운 관찰에 의해 얻어진 해석이 기존 가설의 기본적인 가정에서부터 의문을 제기하는 양상으로 전개되고 있는 것이다.


3. ‘유전자 전달 가설'의 고찰을 통한 미토콘드리아 진화가설의 문제점 분석

다음으로는 미토콘드리아 진화가설의 논리 전개에 있어 가장 핵심이 되는 ‘유전자 전달 가설(gene transfer hypothesis)'에 대해 살펴보도록 한다. 앞에서 언급한 바와 같이 미토콘드리아 유전체들이 “축소적 진화(reductive evolution)'를 거치기 위해서는 미토콘드리아로부터 핵으로의 유전자 이동(mitochondrion-to-nucleus gene transfer)이 일어났을 것으로 추측하고 있다. 이른바 ‘유전자 전달(이동) 가설'로 불리우는 이 가설에서도 적지 않은 논리적 문제점들을 발견하게 된다. 단순한 진핵세포인 효모(Saccharomyces cerevisiae)의 미토콘드리아가 가지는 단백질들(mitochondrial proteome)을 분석한 결과 약 630가지 단백질이 있는 것으로 추정하게 되었는데, 그 중 mitochondrial DNA가 스스로 암호화(coding)하는 단백질은 10%보다 적고, 대부분의 단백질은 nuclear DNA에 의해 만들어지는 것으로 밝혀졌다(Marcotte et al., 2000). 미토콘드리아 단백질이 대부분 nuclear DNA에 의해 암호화 된다는 사실이 ‘유전자 전달 가설'의 가장 주된 논리적 근거가 되고 있는 것이다. 그런데 nuclear genome에 의해 만들어지는 이들 단백질들의 유사성(similarity)을 조사하였더니 전체 단백질 중 50~60%는 원핵세포와 유사하고(’prokaryote-specific'), 20~30%는 진핵세포의 특성을 가지는 것들이었으며(‘eukaryotic-specific'), 약 20%는 효모에만 존재하는(’unique') 단백질들이었다 (Karlberg et al., 2000). 여기서 우리는 효모 미토콘드리아에만 존재하는, 20%를 차지하고 있는 그 고유의 단백질들의 기능이 확실치 않다는 점에서 의문을 갖게 된다. 즉, 원핵세포 유사성 단백질들은 주로 생합성(biosynthesis), 에너지 생산(bioengergetics), 및 단백질 합성에 관련된 기능을 담당하고 있고, 진핵세포 유사성 단백질은 막 구성(membrane components), 조절(regulation), 물질수송(transport) 관련 기능을 맡고 있어서 미토콘드리아의 주된 기능은 두 부류의 단백질들이 거의 수행하고 있는데, 효모 미토콘드리아에만 나타나는 고유의 단백질들은 그 기능이 아직 모호하다는 점이다. 효모 고유의 단백질이라면 유전자 이동(gene transfer)에 의해 물려받은 것이 아니라 효모 핵 스스로가 암호화하고 있는 단백질을 의미하게 되는데, 그들이 미토콘드리아 자체의 특정한 기능을 담당하지 않고 있음에도 특별히 효모의 핵 유전체가 자발적으로 암호화함으로써 미토콘드리아에게 그들을 제공하게 되었다는 것이 과연 타당한 논리일까? 물론 다른 종의 미토콘드리아 단백질 유전정보(mitochondrial proteome)에 대한 조사가 완벽히 이루어져 상호 비교가 이루어져야 보다 명확한 결론을 얻을 수 있을 것이지만, 효모의 핵 유전체 내에 효모 미토콘드리아에만 존재하는 고유의 단백질에 대한 정보가 존재한다는 사실은 ‘유전자 전달 가설’의 논리, 즉 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 논리를 매우 부자연스럽게 한다. 오히려 모든 진핵세포들이 박테리아의 공생으로 인해 진화된 미토콘드리아를 가지고 있다기보다는, 다른 세포 소기관과 마찬가지로 그 세포 자체가 이미 핵 유전체에서 암호화하고 기능을 부여하는 하나의 세포 소기관으로서의 미토콘드리아를 갖는다는 논리가 더 자연스럽다고 볼 수 있는 것이다.

‘유전자 전달 가설'에 따르면 미토콘드리아로부터 핵으로의 유전자 이동은 매우 점차적으로 일어난 연속적 축소과정(sequential reduction)이라고 한다. 그러한 주장의 근거로는 가장 유전자를 많이 보유함으로써 가장 초기 진화단계의 미토콘드리아를 보여주는 원생생물 R. americana의 mtDNA와 비교해 볼 때 다른 진핵세포들의 mtDNA에는  R. americana의 mtDNA가 암호화하는 단백질 또는 rRNA 유전자 집합의 일부분(subset)을 암호화하고 있다는 점이다(Gray et al., 1999). 즉 진화가 상당히 진전된 세포에서는 전자전달계(electron transport system), 즉 산화적 인산화(oxidative phosphorylation)에 관여하는 미토콘드리아 내막 단백질들(inner membrane proteins)과 ribosomal RNAs(rRNAs) 및 transfer RNA(tRNAs)에 관한 유전자만이 mtDNA를 구성하고 있고, 이보다 덜 진화된 세포는 거기에 추가적인 ribosomal protein들의 유전정보가 포함되어 있다는 것이다.

이러한 주장은 염기서열 분석이 완료된 6종류 세포의 mtDNA 유전자들을 비교함으로써 제시되었다(Gray et al., 1999). 즉 6종류 세포는 모두가 5개의 유전자를 공통적으로 가지고 있었는데 그것들은 각각 rRNA(rns, rnl), cytochrome b(cob) 및 두개의 cytochrome oxidase subunit(cox1, cox3)를 암호화하는 유전자이다. 그러나 제시된 mtDNA 중 가장 단순한 진핵세포는 Plasmodium(원생동물 일종, 말라리아 병원성 기생성 세포가 속함)으로서 mtDNA가 위의 5개 유전자만 보유하고 있고, 그 다음으로 단순한 것은 Schisaccharomyces(효모의 일종)로서 추가로 atp6, atp8, atp9, cox2, rps3 등 5개 유전자가 포함되고, 그 다음으로 인간 세포로서 atp6, atp8, cox2, nad1~6, nad4L 등 10개 유전자가 추가된다. 이어서 가시아메바(Acanthamoeba, 원생동물 일종), 우산이끼속(Marchantia, 선태식물 일종)의 순으로 mtDNA의 유전자 수가 많아지고 가장 복잡한 mtDNA가 Reclinomonas(R. americana)의 것이었다.

그런데 여기서 제시된 6종류의 세포를 살펴볼 때 mtDNA의 복잡성에 있어서 진화의 순서와 맞지 않는 불연속성을 발견하게 된다. ‘유전자 전달 가설'에서 주장하는 바와 같이 점차적이고 연속적인 mtDNA 유전자의 축소과정이 일어났다면, 당연히 가장 진화가 진전된 인간 mtDNA가 가장 적은 유전자만 보유하고 있어야 할 것이다. 하지만 제시된 비교 결과를 보면 인간 mtDNA 보다 Schizosaccharomyces 또는 Plasmonium이 더 적은 유전자를 보여줌으로써 상대적으로 유전자 이동이 많이 일어난 것으로 나타나고 있다. 이것은 미토콘드리아로부터 핵으로 유전자가 점차적으로 이동하였다는 '유전자 전달(gene transfer)'이라는 전제, 즉 세포내공생 진화가설의 기초부터 수정되어야 함을 보여주는 결과라 하겠다.

미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 문제점은 포유동물의 미토콘드리아 유전체에서만 나타나는 매우 특징적인 면들을 살펴보아도 명백하게 드러난다. 일찍이 인간 미토콘드리아 유전체는 핵 유전체에 비해 크기가 매우 작아서 초기의 염기서열 분석 프로젝트의 대상이 되었고, 이미 1981년에 16,569 bp의 전체 염기서열이 해독되었다. 그런데 이 염기서열과 핵, 엽록체 및 박테리아 등의 유전체 염기서열을 비교해 본 결과, 매우 흥미로운 특징들이 발견되었다. 그 중 하나는 세포의 세포질(cytosol) 이나 엽록체에서는 단백질 합성 시 30종류 이상의 tRNA가 각 아미노산을 담당하는데, 포유동물의 미토콘드리아에서는 22 tRNA만으로 단백질 합성을 수행하고 있다는 점이다(Barrell et al. 1980). 즉, 정상적인 코돈-안티코돈(codon-anticodon) 결합 규칙(pairing rule)이 포유동물의 미토콘드리아에서만은 상당히 완화됨으로써(relaxed), 하나의 tRNA가 4가지 코돈(codon) 중 어느 하나와도 짝을 이룰 수 있도록 되어 있어서 훨씬 적은 종류의 tRNA를 가지고도 단백질 합성이 가능하게 된다. 세포질이나 박테리아에서는 물론, 미토콘드리아처럼 세포내공생 진화에 의해 발생되었다고 주장되고 있는 엽록체에서의 단백질 합성과정에서도 찾아볼 수 없는 미토콘드리아만이 보여주는 이러한 특징적인 모습은 미토콘드리아가 박테리아의 공생으로부터 발생되었다는 진화가설의 논리적 설득력을 상당히 감소시키는 것이라 하지 않을 수 없다.

또 한가지 놀라운 사실은 미토콘드리아 유전체(mitochondrial genome)에서는 64개 코돈 중에서 4개의 코돈이 다른 유전체와 다른 의미를 갖는다는 점이다 (Jukes, 1983). 예를 들어 UGA 코돈은 핵, 엽록체, 박테리아 등 대부분의 단백질 합성에 있어서는 ‘stop’ 코돈이다. 그러나 포유동물, 진균, 무척추동물의 미토콘드리아에서는 이것이 트립토판(tryptophan) 아미노산을 의미하는 코돈으로 작용한다. 그리고 AGG는 보편적으로는 아르기닌(arginine) 아미노산의 코돈이지만 포유동물 미토콘드리아에서는 ‘stop’ 코돈으로, Drosophila(초파리)에서는 세린(serine)의 코돈이다(Tomita et al., 1999; Jukes and Osawa, 1993). 이렇게 미토콘드리아의 암호(code)는 보편적인 암호(universal code)와 다를 뿐 아니라, 더욱 특징적인 사실은 그러한 코돈 인식방법의 차이가 식물에서는 나타나지 않고 동물세포에서만 관찰되고 있으며, 동물세포 중에서도 생물종에 따라 서로 다르게 나타나고 있다는 점이다(다음 표 참고, Alberts et al., 2002).

CodonUniversal codeMitochondrial code
포유동물무척추동물효모식물
UGA
AUA
AGA, AGG
CUA
'stop'
isoleucine
arginine
leucine
tryptophan
methionine
'stop'
leucine
tryptophan
methionine
serine
leucine
tryptophan
methionine
arginine
threonine
'stop'
isoleucine
arginine
leucine


이렇게 동물세포의 미토콘드리아가 생물종에 따라 각각의 독특한 코돈 인식체계를 가지고 있다는 사실로부터, 다시 한번 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 중심에 있는 ‘유전자 전달 가설'의 논리적 모순성을 발견하게 된다. 즉, 보다 복잡한 생물체로 진화하는 과정에서 미토콘드리아로부터 핵으로의 유전자 이동이 점차적으로 일어남으로써 미토콘드리아 유전체의 유전자가 연속적으로 적어지게 되었다면, 아직 단순한 생물체로서 진화를 앞둔 생물(예를 들면 효모, 무척추동물 등)에 있어서 이미 미토콘드리아에 형성된 차별적인 코돈 인식방법으로 특정 단백질을 암호화하는 유전자가 핵 유전체로 이동하게 된다면 그 유전자는 핵 유전체에서 과연 단백질 암호화 능력을 유지할 수 있을까? 예를 들어 효모 미토콘드리아 유전자 염기서열 중 UGA 코돈을 가지는 유전자가 핵으로 이동하면 전혀 쓸모없는 유전자가 되고 말 것이다. 그렇다면 ‘독특한 코돈 인식체계는 유전자 이동 후에 미토콘드리아에서만 일어난 돌연변이에 의해 형성될 수도 있다’라고 반론할 수도 있을 것이다. 그러나 독특한 코돈 인식체계가 식물체에서는 전혀 나타나지 않고 동물세포에서만 나타나고 있다는 점을 기억해야 한다. 식물체 내에서도 유사한 돌연변이가 얼마든지 일어날 수 있으니 식물에서도 독특한 코돈 인식체계가 나타나야 할 것이다.

또한 같은 분류체계 내(예를 들면 포유동물 내)에서도 그러한 돌연변이는 진화과정에서 계속하여 일어나는 것이 당연한 일일 것이기 때문에 독특한 인식체계는 훨씬 더 다양하게 동물 종에 따라(예를 들면 포유동물 내에서도 마우스, 소, 원숭이, 사람 등) 각각이 다른 형태로 나타나야 할 것이다. 하지만 분명하게도 식물에서는 나타나지 않으며, 동물세포는 동일 분류체계 내에서는 동일한 인식체계를 이용하고 있다.

이러한 사실들을 종합해 볼 때 미토콘드리아는 세포내공생에 의해 형성되어 진화되어 왔다는 논리보다는, 당초 세포가 기원하는 시점부터 미토콘드리아는 세포가 보유하게 된 하나의 세포 소기관으로서, 에너지 생산이라는 타 세포들에서도 나타나는 공통적인 기능을 수행하면서도 한편으로는 그 세포가 가지는 고유의 특징들을 가지고 있는 것으로 인식하는 것이 더 타당하다는 결론에 이르게 된다.

여기서 '유전자 전달 가설‘의 논리적 모순성과 관련하여 한가지 덧붙여 생각하여야 할 것은, 미토콘드리아 단백질들이 핵 유전체에 암호화되어 세포질에서 합성된 후에 미토콘드리아로 표적화(targeting)되는 과정을 면밀히 살펴볼 필요가 있다는 것이다. 진핵세포는 원핵세포와 달리 여러 세포 소기관을 가지고 있기 때문에 리보솜에서 단백질을 합성한 후에 복잡한 단백질 분류(protein sorting) 과정을 거쳐 각 단백질들을 최종 목적지에 따라 분류하여 보내게 된다. 미토콘드리아 단백질들도 세포질에 있는 자유리보솜(free ribosome)에서 합성될 때 미토콘드리아로 유입되기 위해서 반드시 필요한 신호서열(signal sequence)이 단백질의 끝부분에 함께 합성됨으로써 미토콘드리아에 의해 인식되어 유입될 수 있게 된다. 즉 특정 미토콘드리아 단백질이 세포질에서 합성될 때에는 원래의 단백질이 아니라 신호서열이 끝부분에 추가로 연결된 전구체 단백질(precursor protein)로 합성되고 미토콘드리아로 유입되는 과정에서 신호서열이 잘려 나가면서 비로소 성숙한 단백질(mature protein)이 되는 것이다. 이 유입과정에서는 세포질에 존재하는 샤페론 단백질(chaperone protein, cytosolic Hsp70, DnaJ 등)의 도움을 받아 미토콘드리아의 외막(outer membrane) 및 내막(inner membrane)에 있는 수용체(receptor)에 의해 인식되고 단백질 이동체(protein translocator)를 통해 유입되는데, 이 때 mitochondrial Hsp70이 ATP를 소모하면서 유입 모터(translocation motor)의 작용을 일으킴으로써 단백질을 끌어들이게 된다(Haucke and Schatz, 1997).

다시 말하면, 단백질 이동(protein transport) 현상은 세포질 샤프론, 미토콘드리아 막에 존재하는 수용체 및 이동체(translocator), 그리고 이동모터(translocation motor) 등의 다양한 분자장치들이 상당히 복잡한 과정을 거쳐야 가능함을 알 수 있다. 이동체만 보더라도 미토콘드리아 외막과 내막에 대해 각각 독립적으로 TOM(translocase of the outer membrane) complex(TOM5, -6, -7, -40 등 포함) 및 TIM(translocase of the inner membrane) complex(TIM11, -14, -17, -23, -33 등 포함)가 담당하고, 이동모터 역시 TIM44-mHsp70-GrpE로 결합된 complex의 형태로 작용한다는 것이 밝혀져 있다. 더욱 흥미로운 것은, 세포질의 Hsp70-DnaJ 시스템은 여러 세포소기관으로의 단백질 이동을 수행하지만, MSF(mitochondrial import-stimulation factor)라는 샤페론은 오직 미토콘드리아 단백질의 이동에만 관여한다는 사실이다.

그렇다면 핵 DNA에 의해 암호화되어 세포질에서 합성된 미토콘드리아 단백질들을 미토콘드리아로 이동시켜주는 이러한 복잡한 메커니즘과 분자장치들은 어떻게 형성될 수 있었던 것일까? 원핵세포는 진핵세포와 달리 세포 소기관이 없기 때문에 이러한 복잡한 단백질 이동과정을 거칠 필요가 없다. 즉 단백질 이동을 일으키기 위한 복잡한 분자 장치들이 필요치 않은 것이다. '유전자 전달 가설'에 따라 미토콘드리아의 진화 형성과정에서 가장 초기단계라는 R. americana의 mtDNA로부터 점차적으로 유전자들이 핵으로 이동하면서 진화가 이어져 왔다면, 이동되는 유전자들은 미토콘드리아 자체의 성숙한 단백질을 암호화하고 있었을 것이다. 그렇다면 과연 이 유전자들이 핵으로 이동한 후에 자연적인 돌연변이에 의해 스스로 미토콘드리아로 표적화(targeting)되기 위한 신호서열이 발생되도록 지혜롭게 변화하는 일이 가능한 것인가? 다른 세포소기관으로 표적화되는 돌연변이의 축적은 왜 일어나지 않았는가? 미토콘드리아로 표적화되어야 할 단백질은 한, 두 개가 아니다. 인간 미토콘드리아의 경우만 보더라도 미토콘드리아에 존재하는 수많은 단백질 중에 mtDNA가 스스로 암호화하는 단백질은 매우 한정적이어서 전자전달계(electron transport system)에 관여하는 것 밖에 없고 그나마 필요한 100가지에 가까운 단백질 중 13개만을 암호화하는 것이 전부이다. 다시 말하면 미토콘드리아가 필요로 하는 단백질의 대부분이 핵 DNA에 암호화되어 세포질에서 합성된 후 유입되고 있는 것이다. 이렇게 많은 단백질들에 대한 유전자들이 진화의 과정에서 미토콘드리아로부터 유전자 이동에 의해 핵으로 옮겨간 후 각각의 유전자에 돌연변이가 축적됨으로써 신호서열이 정확히 발현되고 그래서 어느 하나도 빠짐없이 미토콘드리아로 표적화되어 돌아오게 된다는 것은 도저히 불가능한 일이라 아니할 수 없다.

또한 이들을 이동시켜 미토콘드리아 안으로 유입시키거나 막에 삽입시키는 복잡한 분자장치는 어떠한가? 이 분자장치들은 진화 단계의 세포에도 전혀 존재하지 않았을 뿐더러, 또한 mtDNA에도 암호화되어 있지 않았던 새로운 단백질들이다. 숙주 세포 자신이 미토콘드리아로 가야 할 단백질들을 위해 제공하고 있는 이들 분자 장치들은 과연 어디서 유래한 것인가? 특히 세포질에 존재하는 여러 샤프론 단백질들 중 오직 미토콘드리아 단백질들만 특이적으로 인식하여 이동시켜주는 MSF의 존재는 무엇을 의미하는가? 더욱 이해하기 어려운 것은 미토콘드리아 외막과 내막에서 미토콘드리아 단백질들을 인식하고 유입시켜주는 수용체들과 이동효소(translocase)들이라 하겠다. 이들은 진화 초기단계의 미토콘드리아에는 존재하지 않았으므로 원래의 mtDNA에도 암호화되지 않았으면서도, 그 자신들 또한 미토콘드리아 단백질로 인식되어 미토콘드리아로 표적화되어 유입된 단백질들이다. ‘유전자 전달 가설'을 따라 유전자 이동을 받아들이려면 이동되지 않은 유전자의 발생에 대해서까지 가설을 세워야 하는 그야말로 가설 자체의 논리전개 상의 한계를 명백히 드러내고 있는 것이다.

지금까지 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설에 대한 문제점들을 고찰함에 있어, 유전체 염기서열 판독결과에 의한 진화론적 해석과 기존의 해석 간에 일어나는 논리적 갈등, 유전자 전달 가설 자체가 가지는 논리적 모순성, 포유동물의 미토콘드리아에서만 나타나는 독특한 특징들이 보여주는 반진화론적 반증들, 미토콘드리아 단백질들의 합성과 이동 메커니즘에서 나타나는 미토콘드리아 진화가설의 논리상 부적합성 등을 중심으로 살펴보았다. 1970년에 발표된 후 현재에 이르기까지 진화론적 생물학의 다각적인 지지를 받아 오면서 마치 다른 대안적 가설은 존재할 수 없을 것처럼 그 입지를 굳혀가고 있는 형상이다. 그러나 본 고찰에서 살펴본 바와 같이 무리한 논리전개와 모순성들을 지니고 있으면서도, 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설은 ‘유사성’이라는 대전제를 논리적 근거로 앞세우고 흔들림 없이 모든 새로운 발견들을 그 틀 안에 맞추어 가고 있다. 그 위세는 '유사성‘의 전제에 위배되는 현상이 관찰된다 하더라도 또 다른 가정을 도입하면서까지 그 근간을 지켜나갈 정도로 이미 진화 생물학 안에 뿌리를 깊게 내리고 있는 것이다. ‘미토콘드리아는 세포내공생에 의해 발생 진화하였다’라는 가설의 결론은 이미 불변의 사실로 못 박아 둔 채, 얻어지는 모든 실험적 데이터들은 그 결론에 합당하도록 배열되고 해석되는 연역적 논리전개 방식은 모든 분야의 진화론적 논증법과 동일하다.

하지만 분명한 것은 이러한 논리전개 방식이 관련 분야에 있어서 다양한 가설의 형성과 발전을 저해하게 된다는 것을 부인할 수 없다. 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 강력한 연역적 논리전개는 결국 진핵세포 내의 미토콘드리아라는 세포 소기관 고유의 ‘독립적인 구조와 기능’에 대한 연구에 장애가 되고 있다. 애초에 미토콘드리아를 가지고 존재했을 수도 있는 진핵세포에 대한 세포학적 탐구를 차단함으로써 결국 미토콘드리아가 세포 자체에 미치는 기능적 구조적 기여를 객관적으로 설명하는 것은 이미 불가능해진 상태가 되어 버렸다.


4. 미토콘드리아 리보솜 진화가설에 대한 고찰과 비판

이번에는 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 한 부분으로서 미토콘드리아 리보솜 (mitochondrial ribosome, mitoribosome)의 진화론적 가설에 대해 살펴보도록 하자. 포유동물의 미토콘드리아 리보솜은 미토콘드리아 내막의 안쪽(matrix)에 존재하면서 미토콘드리아 내막에서 전자전달계를 통한 산화적 인산화 과정을 일으키는 13개 단백질을 합성해내는 역할을 한다. 앞에서 언급한 바와 같이 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설에 의하면 미토콘드리아 조상으로 가장 가까운 박테리아 종은 α-proteobacteria 중 리케치아 아문(rickettial subdivision)에 속한 박테리아인 것으로 추정하고 있다. 따라서 미토콘드리아 리보솜은 그 구조와 기능에 있어서 박테리아 리보솜과 유사할 것으로 생각되어 왔다. 그러나 실제 미토콘드리아 리보솜은 박테리아 리보솜과는 상당히 다른 모습을 보여준다. 많은 미생물학 교과서에서는 박테리아 리보솜과 미토콘드리아 리보솜이 동일하게 70S라는 침강계수를 보여주기 때문에 미토콘드리아의 세포내공생 진화를 뒷받침하는 것으로 서술하고 있지만, 그것은 잘못된 내용이다. 미토콘드리아 리보솜은 진핵세포의 종류에 따라 침강계수가 달라서 효모는 73S, 식물체에서는 78S, 포유동물에서는 55S를 나타내어 박테리아 리보솜과는 매우 다르며, 침강계수를 기준으로 본다면 진화 순서 상의 연속성과도 일치하지 않는다.

또한 포유동물의 미토콘드리아 리보솜은 침강계수는 박테리아 리보솜보다 낮지만 분자량이나 공간적인 크기는 오히려 더 크다는 사실도 염두에 두어야 한다. 박테리아 리보솜과 미토콘드리아 리보솜을 단순 비교하여 진화적 연관성을 언급하는 것은 곤란하다는 것이다. 그리고 포유동물 중에 소(bovine)의 미토콘드리아 리보솜을 예로 들어 보면, 침강계수는 55S이고 분자량은 2.83 megadalton(MDa)이며, small subunit(28S)와 large subunit(39S)로 구성되어 있다(Hamilton and O'Brien, 1974; O'Brien, 2002). 놀라운 것은, 미토콘드리아 리보솜의 rRNA 및 단백질 구성을 분석한 결과, 소의 미토콘드리아 리보솜은 박테리아 리보솜과 완전히 상반된 조성을 가지고 있다는 사실이다(O'Brien, 2002). 즉, 박테리아 리보솜은 RNA의 양이 단백질의 양보다 2배 많은데 비해, 소의 미토콘드리아 리보솜에는 오히려 단백질의 양이 RNA의 양보다 2배 많아 정반대의 구성으로 되어있다는 것이다. 이들의 구체적인 함량을 다음 표에 정리하여 비교하였다.

 소의 mitoribosome1박테리아 ribosome2
   Small subunit
rRNA
Protein
Large subunit
rRNA
Protein
Protein:RNA ratio
28S
12S (950 nt*)
29 proteins
39S
16S (1,560 nt)
48 proteins
69:31
30S
16S (1,542 nt)
21 proteins
50S
5S (120 nt), 23S (2,904 nt)
33 proteins
33:67

 1. Koc et al., 2001; O'Brien et al., 2000; Suzuki et al., 2001a, 2001b

 2. Wittman-Liebold, 1985

 * nucleotides

앞에서 언급한 바와 같이 모든 진화가설의 중심에는 ‘유사성’이라는 논리의 근거가 이용된다. 유전체의 염기서열과 단백질의 아미노산 서열에서 나타나는 유사성이 생물종 간의 진화적 연관성의 척도가 되고 생물종들의 진화적 분류에 있어 가장 중요한 기준이 되고 있는 것이다. 미토콘드리아 진화가설에 있어서도 박테리아(symbiont)가 원시적인 초기 진핵세포(host)와의 세포내공생에 의해 진핵세포의 미토콘드리아로 진화하였다는 논리의 중심에는 박테리아와 미토콘드리아에 존재하는 각 유전체의 염기서열과 각 단백질의 생화학적 특성들이 유사성을 보여준다는 사실을 가장 중요한 근거로 삼고 있다.

하지만 박테리아와 미토콘드리아의 리보솜이 갖는 RNA 및 단백질로부터 관찰되는 특징들은 어떠한가. 예상과는 너무나 다르게도 RNA-단백질 조성은 완벽하게 정반대의 구성을 보여주고 있는 것이다. 이러한 논리적 장벽에 부딪힌 미토콘드리아 진화가설은 현재 새로운 진화론적 논리의 돌파구를 찾기 위해 노력하고 있다. 예를 들면 미토콘드리아는 진화를 거치면서 미토콘드리아 리보솜의 단백질이 추가되거나 크기가 커지면서 점점 짧아져가는 rRNA를 기능적 및 구조적으로 보완하게 되었다는 설명이 그것이다(Suzuki et al., 2001a, 2001b; Sharma et al., 2003). 그 근거로 제시된 것은, 미토콘드리아 리보솜에서 짧아진 rRNA의 결합 부위(binding site) 근처에 있는 단백질들이 그와 대응되는 박테리아 리보솜의 단백질과 비교할 때 크기가 상대적으로 크게 나타난다는 것이다. 하지만 이러한 설명은 매우 설득력이 부족하다. rRNA 결합부위 근처의 단백질이 커지고 rRNA의 구조와 기능을 보완해준다고 해도, 미토콘드리아 리보솜의 단백질 함량 비율이 박테리아 리보솜보다 높은 이유에 대해 전혀 답이 될 수 없다는 것이다. 왜냐하면 대부분의 미토콘드리아 리보솜 단백질들(mitochondrial ribosomal proteins, MRPs)은 미토콘드리아 리보솜에서 합성하는 것이 아니라, 핵 DNA에 암호화되어있어 세포질의 리보솜에 의해 합성된 후 미토콘드리아로 유입되기 때문이다(Graack and Wittmann-Liebold, 1998). 효모의 미토콘드리아 리보솜의 경우에는, 50여종이 넘는 MRP 중, small subunit의 단백질인 var1라는 단백질 하나만 제외하고 나머지 모든 단백질이 세포질에서 합성되고 있으며, 인간, 소 등 포유동물의 미토콘드리아 리보솜의 경우에는 모든 MRP가 세포질에서 합성되고 있다. 즉, MRP의 합성에는 미토콘드리아 리보솜 rRNA가 관여하지 않으며 미토콘드리아 리보솜 rRNA의 기능이란 미토콘드리아의 전자전달계에 관련되는 13개 단백질의 합성에 국한되어 있다. 따라서 미토콘드리아 리보솜 내 rRNA 주변의 단백질이 커짐으로써 rRNA의 구조와 기능을 보완한다는 것은 미토콘드리아 리보솜 자체의 높은 단백질(MRPs) 함량과는 아무런 관계가 없는 것이다.

결국 미토콘드리아 리보솜의 단백질 대 RNA 비율이 박테리아 리보솜과 정반대라는 사실이 밝혀짐에 따라, 미토콘드리아와 박테리아를 진화론적으로 연결시키는 세포내공생 가설은 해결하기 어려운 논리적 모순성에 부딪히게 되었음을 알 수 있다. 뿐만 아니라, 인간, 소, 효모(yeast), 마우스(mouse), 랫드(rat) 등의 MRP들에 대해 아미노산 서열을 비교한 결과 이들 사이에서는 유사성을 발견하기가 어려울 정도로 각각의 특징적인 서열을 보여주고 있다는 사실에 주목할 필요가 있다(Graack and Wittmann-Liebold, 1998; O'Brien et al., 2000). 진핵세포의 진화과정을 고려한다면 당연히 MRP에 대해서는 생물종 상호 간에 유사성이 존재하여야 하지만, 실제 그러한 유사성이 관찰되지 않는다는 것이다. 앞서 언급한 바와 같이 유사성이라는 기준은 진화가설에 있어서 가장 근본적인 대전제임을 상기할 때 미토콘드리아의 진화가설과는 정면으로 대립됨을 알게 된다. 이렇듯 여러 생물종들의 MRP들에 대한 연구결과들은 세포내공생 진화가설이 맞부딪힌 논리적 장벽을 더욱 극복하기 어렵게 하고 있는 것이다.


결 론

지금까지 살펴 본 미토콘드리아 리보솜의 특징들을 볼 때 오히려 미토콘드리아는 박테리아로부터 진화되었다기 보다는 각각의 고유 특성을 가지고 존재하는 다양성을 보여주고 있다고 보는 것이 더 타당함을 알 수가 있다. 기본적으로 세포 호흡과 관련되는 시스템은 생물종 전체가 동일한 원리로 운영되기 때문에 시스템을 구성하는 단백질들 및 그들을 암호화하는 유전정보는 유사할 수밖에 없다. 유사성이란 세포가 생명현상을 운영함에 있어 보편적인 원리를 채용하고 있음으로 인해 관찰되는 당연한 현상이라고 볼 수 있다. 두 생물종의 유사성 자체는 두 종을 생물학적으로 관련짓고 진화적 방향성을 부여할 수 있는 아무런 근거도 제시하지 않는다는 점에 유의하여야 한다. 오히려 각 생물종은 모든 생물의 기본보편적 생명현상에 대한 유전정보에 그 생물종 만의 특징을 표현하는 유전정보가 추가적으로 혼재하면서 한 생물종으로서의 조화로운 완성체를 이루고 있다고 볼 수 있다. 각 생물종이 가지고 있는 미토콘드리아 역시 모든 생물이 수행하는 세포 호흡, 즉 전자전달계를 통한 산화적 인산화에 의해 에너지를 생산하는 보편적인 기능을 수행함과 동시에, 각 생물종 만의 가지는 특성들을 함께 가지고 있다. 이러한 특성은 미토콘드리아의 유전체에서, 그리고 미토콘드리아의 단백질들을 암호화하는 핵 유전체에서 각 생물종에 따라 독특한 염기서열로 나타나고 있으며, 또한 미토콘드리아 리보솜의 구성과 MRP의 아미노산 서열상에서의 차별성으로 나타나고 있는 것이다.

앞서 미토콘드리아 진화가설의 문제점을 비판 고찰한 부분에서도 문제제기한 바와 같이 미토콘드리아 리보솜의 진화가설에서도 동일하게 연역적 논리전개 방식으로부터 근본적인 문제가 발생함을 알 수 있다. 생물의 진화론에서 흔히 사용되는 '상동성(homology, 상동관계)’이라는 개념이 있다. 원래 공통조상으로부터 유래되어 발생되는 염기 또는 아미노산 배열 상의 유사성을 표현하는 것이지만, 최근 생물정보학(bioinformatics) 분야에서는 단순히 ‘유사한 서열’까지도 상동성이라고 쉽게 부르고 있다. 특정 생물종 간에 나타나는 염기 또는 아미노산 서열이 상동성을 가지게 되면 그 유전체 또는 단백질은 진화론적 상관관계가 규정되면서 각각의 구조와 기능에 있어서도 상호 간의 관계를 중심으로 이해하게 되는 것이다. 하지만 그들의 구조와 기능은 유사한 부분은 물론 서로 다른 부분도 함께 가지고 있음을 우리는 잘 알고 있다. 문제는 그들을 분석함에 있어 유사한 부분을 이해의 중심에 놓고 해석하는 방식과 서로 다른 특징적 부분으로부터 논리를 세워가는 방식이 서로 다른 결론을 낳을 수 있다는 사실이다. 여기서 우리는 상동성에 집중된 해석방식으로는 특징적 부분이 가질 수 있는 구조적, 기능적 의미들을 정확하게 알아내기 어렵게 될 수 있다는 점에 보다 유념할 필요가 있다. 구조와 기능의 기원을 탐구함에 있어 유사성을 기준으로 한 진화적 방향성을 미리 전제하고 접근하는 것이 그 기원 자체에 대한 창의적 분석에 대해서는 치명적인 방해요인이 됨을 간과해서는 안 된다.

본 고찰에서는 생물종간에 나타나는 상동성을 진화론적 유사성의 표현이 아니라, 생물종 간의 기본적 생명현상에 대한 표현이며 다양성이 표현되기 위한 하나의 기반으로 이해하고 접근하는 방식을 제안한다. 특히 본 고찰에서 발견된 미토콘드리아 만이 갖는 고유의 특징들은 세포의 발전소(power plant)로서의 그 고유기능을 담당하기 위한 지적인 설계의 반증으로 인식되어야 함을 아울러 제안한다. 우리는 이 고찰에서 미토콘드리아가 박테리아와 다르고, 생물종 간에서도 서로 다른 특징을 보여주는 예들을 살펴보았다. 그리고 새롭게 관찰되는 모든 결과들이 이미 정해진 결론에 맞도록 해석되어지고, 그 결론에 맞지 않는 결과에 대해서는 새로운 가정을 도입하면서까지 동일한 결론으로 귀결시키려 노력하는 논쟁들이 있음도 볼 수 있었다. 이는 가히 미토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜 진화가설이 가지는 열렬한 신앙적 단면이라 아니할 수 없다.

미토콘드리아는 진정한 과학의 영역으로 되돌아와야 한다. 박테리아로부터의 진화라는 정해 놓은 결론의 굴레를 벗겨주고, 더 이상 ‘그렇지 않은’ 기원론 속에 갇혀있지 않도록 이제는 미토콘드리아를 과학의 냉철함으로 바라보아야 할 것이다. 모든 과학적 능력과 데이터들은 미토콘드리아를 보다 객관적이고 창의적으로 탐구하는데 집중되도록 쓰여야 한다. 그렇게 해야만 생물계가 가지고 태어난 신비하고 아름다운 세포소기관으로의 미토콘드리아가 비로소 그 본래의 존재 의미를 되찾게 될 것이며, 우리에게 그 놀라운 자태를 속속 드러내게 될 것이기 때문이다.



References

Adams, K.L., Daley, D.O., Qiu, Y.L., Whelan, J., and Palmer, J.D. 2000. Repeated, recent and diverse transfers of a mitochondrial gene to the nucleus in flowering plants. Nature 408:354-357.
Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., and Walter, P. (eds) 2002. Molecular Biology of the Cell. New York: Garland Science.
Andersson S.G.E. 1998. Bioenergetics of the obligate intracellular parasite Richettsia prowazekii. Biochim. Biophys. Acta 1365: 545-551.
Andersson, S.G.E. and Kurland, C.G. 1998. Reductive evolution of resident genomes. Trends Microbiol. 6:263-268.
Andersson, S.G.E., Zomorodipour, A., Andersson, J.O., Sicheritz-Ponten, T., Alsmark, U.C., Podowski, R.W., Naslund, A.K., Eriksson, A.S., Winkler, H.H., and Kurland, C.G. 1998. The genome sequence of Rickettsia prowazekii and the origin of mitochondria. Nature 396: 133-140.
Barrell, B.G., Anderson, S., Bankier, A.T., de Bruijn, M.H., Chen, E., Coulson, A.R., Drouin, J., Eperon, I.C., Nierlich, D.P., Roe, B.A., Sanger, F., Schreier, P.H., Smith, A.J., Staden, R., and Young, I.G. 1980. Different pattern of codon recognition by mammalian mitochondrial tRNAs. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77: 3164-3166.
Boore, J.L. 1999. Animal mitochondrial genomes. Nucleic Acids Res. 27:1767-1780.
Fenchel, T. and Finlay, B.J. 1994. The evolution of life without oxygen. Am. Sci. 82: 22-29.
Graack, H.-R. and Wittmann-Liebold, B. 1998. Mitochondrial ribosomal proteins(MRPs) of yeast. Biochem. J. 329: 433-448.
Gray, M.W. 1989. The evolutionary origins of organelles. Trends Genet. 5: 294-299.
Gray, M.W. and Lang, B.F. 1998. Transcription in chloroplasts and mitochondria: a tale of two polymerases. Trends Microbiol. 6:1-3.
Gray, M.W. 1999. Evolution of organellar genomes. Curr. Opin. Genet. Dev. 9:678-687.
Gray, M.W., Burger, G., and Lang, B.F. 1999. Mitochondrial evolution. Science 283: 1476-1481.
Gray, M.W., Burger, G., and Lang, B.F. 2001. The origin and early evolution of mitochondria. Genome Biol. 2: 1018.1-1018.5.
Hamilton, M.G. and O'Brien, T.W. 1974. Ultracentrifugal characterization of the mitochondrial ribosome and subribosomal particles of bovine liver: molecular size and composition. Biochemistry 13: 5400-5403.
Haucke, V. and Schatz, G. 1997. Import of proteins into mitochondria and chloroplasts. Trends Cell Biol. 7: 103-106.
Jukes, T.H. 1983. Evolution of the amino acid code: inferences from mitochondrial codes. J. Mol. Evol. 19: 219-225.
Jukes, T.H. and Osawa, S. 1993. Evolutionary changes in the genetic code. Comp. Biochem. Physiol. B. 106: 489-494.
Karlberg, O., Canbak, B., Kurland, C.G., and Andersson, S.G.E. 2000. The dual origin of the yeast mitochondrial proteome. Yeast 17: 170-187.
Koc, E.C., Burkhart, W., Blackburn, K., Moyer, M.B., Schlatzer, D.M., Moseley, A., and Spremulli, L.L. 2001. The large subunit of the mammalian imtochondrial ribosome. Analysis of the complement of ribosomal proteins present. J. Biol. Chem. 276: 43958-43969.
Kurland, C.G. and Andersson, S.G.E. 2000.Origin and evolution of the mitochondrial proteome. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 64: 786-820.
Lang, B.F., Burger, G., O'Kelly, C.J., Cedergren, R., Golding, B.G., Lemieux, C., Sankoff, D., Turmel, M., and Gray, M.W. 1997. An ancestral mitochnodrial DNA resembling a eubacterial genome in miniature. Nature 1997 387: 493-497.
Lang, B.F., Gray, M.W., and Burger, G. 1999a. Mitochondrial genome evolution and the origin of eukaryotes. Annu. Rev. Genet. 33:351-397.
Lang, B.F., Seif, E., Gray, M.W., O'Kelly C.J., and Burger, G. 1999b. A comparative genomics approach to the evolution of eukaryotes and their mitochondria. J. Eukaryot. Microbiol. 46:320-326.
Lopez-Garcia, P. and Moreira, D. 1999. Metabolic symbiosis at the origin of eukaryotes. Trends Biochem. Sci. 24: 88-93.
Marcotte, E.M., Xenarios, I., van der Bliek, A.M., and Eisenberg, D. 2000. Localizing proteins in the cell from their phylogenetic profiles. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97: 12115-12120.
Margulis, L. 1970. Origin of Eukaryotic Cells: Evidence and Research Implications for a Theory of the Origin and Evolution of Microbial, Plant and Animal Cells on the Precambrian Earth. New Haven: Yale University Press
Margulis, L. 1993. Symbiosis in cell evolution: Microbial evolution in the Archean and Proterozoic eons, 2nd Ed, W.H. Freeman and Company, New York.
Martin, W. and Muller, M. 1998. The hydrogen hypothesis for the first eukaryote. Nature 392:37-41.
Muller, M. and Martin, W. 1999. The genome of Rickettsia prowazekii and some thoughts on the origin of mitochondria and hydrogenosomes. BioEssays 21: 377-381.
Nierman, W.C., Feldblyum, T.V., Laub, M.T., Paulsen, I.T., Nelson, K.E., Eisen, J.A., Heidelberg, J.F., Alley, M.R., Ohta, N., Maddock, J.R., Potocka, I., Nelson, W.C., Newton, A., Stephens, C., Phadke, N.D., Ely, B., DeBoy, R.T., Dodson, R.J., Durkin, A.S., Gwinn, M.L., Haft, D.H., Kolonay, J.F., Smit, J., Craven, M.B., Khouri, H., Shetty, J., Berry, K., Utterback, T., Tran, K., Wolf, A., Vamathevan, J., Ermolaeva, M., White, O., Salzberg, S.L., Venter, J.C., Shapiro, L., Fraser, C.M., and Eisen, J. 2001. Complete genome sequence of Caulobacter crescentus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 27: 4136-4141.
O'Brien, T.W. 1971. The general occurrence of 55S ribosomes in mammalian liver mitochondria. J. Biol. Chem. 246: 3409-3417.
O'Brien, T.W., Liu, J., Sylvester, J., Mourgey, E.B., Fischel-Ghodsian, N., Thiede, B., Wittmann-Liebold, B., and Graack, H.-R. 2000. Mammalian mitochondrial ribosomal proteins(4): amino acid sequencing, characterization and identification of corresponding gene sequences. J. Biol. Chem. 275: 18153-18159.
O'Brien, T.W. 2002. Evolution of a protein-rich mitchondrial ribosome: implications for human genetic disease. Gene 286: 73-79.
Philippe, H., Germot, A., and Moreira, D. 2000. The new phylogeny of eukaryotes. Curr. Opin. Genet. Dev. 10: 596-601.
Pont-Kingdon, G., Okada, N.A., Macfarlane, J.L., Beagley, C.T., Watkins-Sims, C.D., Carvalier-Smith, T., Clark-Walker G.D., and Wolstenholme, D.R. 1998. Mitochondrial DNA of the coral Scrcophyton glaucum contains a gene for a homologue of bacterial MutS: a possible case of gene transfer from the nucleus to the mitochondrion. J. Mol. Evol. 46: 419-431.
Sharma, M.R., Koc. E.C., Datta, P.P., Booth, T.M., Spremulli, L.L., and Agrawal, R.K. 2003. Structure of the mammalian mitochondrial ribosome reveals an expanded functional role for its component proteins. Cell 115: 97-108.
Suzuki, T., Terasaki, M., Takmoto-Hori, C., Hanada, T., Ueda, T., Wada, A., and Watanabe, K. 2001a. Proteomic analysis of the mammalian mitochondrial ribosome. Identification of protein components in the 28S small subunit. J. Biol. Chem. 276: 33181-33195.
Suzuki, T., Terasaki, M., Takmoto-Hori, C., Hanada, T.,Ueda, T., Wada, A., and Watanabe, K. 2001b. Structural compensation for the deficit of rRNA with proteins in the mammalian mitochondrial ribosome. Systematic analysis of protein components of the large ribosomal subunit from mammalian mitochondria. J. Biol. Chem. 276: 21724-21736.
Tomita, K., Ueda, T., Ishiwa, S., Crain, P.F., McCloskey, J.A., and Watanabe, K. 1999. Codon reading patterns in Drosophila melanogaster mitochondria based on their tRNA sequences: a unique wobble rule in animal mitochondria. Nucleic Acids Res. 27: 4291-4297.
Wittman-Liebold, B. 1985. Ribosomal proteins: their structure and evolution. In: Structure, Function, and Genetics of Ribosomes, B. Hardesty and G. Karmer (eds) New York: Springer-Verlag.

 


Abstract

  How mitochondria originated and have evolved is the closely connected issue to recent debates on the eukaryotic cell evolution. As a favored model for explaining the generation of mitochondria, the endosymbiotic evolution theory is defining events in the evolutionary process. If we focus only on a few similar figures of bacteria and mitochondria, it seems like a just-so story. Many molecular and cell biological facts, however, strongly suggest that the evolutionary endosymbiosis cannot give any possibility of generation of mitochondria. Genome sequence data, pattern of mitochondrial codon recognition, features of mitochondrial protein import system show that the endosymbiosis theory is so baseless in scientific aspects. Several features of mitochondria rather indicate that the amazing organelle exists as an intentionally designed component in cells. Considering the mitochondria as a designed organelle, not an evolved one, for eukaryotic cells will be essential for a full understanding of the origin of cell.

Key words : Mitochondria, mitochondrial ribosome, endosymbiosis, evolution, intelligent design.

(본 논문은 통합연구 제18권 2호 (통권45호) 에 실린 내용입니다.)


구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3247

참고 :

Dr. Georgia Purdom
2006-03-31

진화 : 사실인가 허구인가? 

: 사람과 침팬지의 유전체 차이점

(Evolution: fact or fiction?)


유타주와 다른 모든 곳에서, 그것은 모두 당신의 선입견에 달려있다.

미국 유타주는 오늘날 미국의 다른 주들과 마찬가지로 진화론에 관련해서 공립학교에서 무엇을 가르칠 것인지에 대한 격론이 진행 중에 있다.[1] 유타주 입법부는 공립학교 선생님들이  학생들에게 인류의 기원에 대한 하나의 특별한 이론만을 가르치는 것을 허락하지 않는 법안을 고려 중에 있다. (참조 : Utah legislature is currently considering a bill)
 
솔트레이트 트리뷴(Salt Lake Tribune) 신문의 한 기자는 과학자들은 ”법적인 경쟁자는 없다(진화가 최고임을 의미)” 고 믿고 있으며, 논란이 되고있는 것은 진화가 일어났는가 하는 것이 아니라, 진화가 어떻게 일어났는가에 대한 것이라고 말했다. [2]

그리고 그 기자는 일반 대중이 이해하는(혹은 잘못 이해하는) '이론(theory)'이라는 단어와 과학자들이 말하는 그것의 정의에 대한 문제점을 이야기하고 있다. ”과학자들은 이론이라는 단어는 관찰되어지는 무엇인가를 설명하기 위한 혹독한 검증을 거친 가설(hypothesis)이나 생각(idea)에 대해서 사용한다.” 그 기사의 뒷부분에서 한 과학자는 다음과 같이 말했다. ”과학은 관찰될 수 있는 사건에 대해 실험할 수 있는 설명을 요구한다” 이 두 인용문에서 중요 단어는 '관찰되는/관찰될 수 있는(observed/observable)' 이다.

'기원과학(Origin Science)'과 '작용과학(operation science)'사이에서 서로 다른 차이점에 대한 일반적인 오해가 있다. 기원 과학은 과거에 일어났던 일들과 그렇기 때문에 현재 관찰될 수 없는 사건들을 다룬다. 반면 작용과학은 현재 관찰될 수 있는, 실험실에서 현재 행해지는 과학을 다룬다. 작용과학이 과거에 일어났을지도 모르는 일들을 이해하는 것을 도와줄 수는 있지만, 그것은 우리가 오늘날 관찰하는 증거들에 기초한 외삽(extrapolation)이거나, 최선의 추측일 뿐이다.
 
과학자들은 다른 모든 사람들처럼 한편으로 치우친 편견을 가지고 있다. 그들은 그들의 선입견(presupposition, 전제조건)을 가지고 과거의 상태와 어떻게 생명이 시작되었는지에 대한 연구를 하는 것이다.  예를 들어, 만약 한 과학자의 선입견이 하나님이 계시지 않으며 살아있는 생명체들은 수천만년동안의 진화의 산물이다 라고 생각한다면, 그의 실험적 과학의 결과에 대한 해석은 그가 가지고 있는 과거에 대한 관점을 지지하는 것처럼 보이게 될 것이다. 반면, 한 과학자가 하나님이 존재하시고 모든 살아있는 생명체가 창조주의 능력으로 6일 만에 창조되었다고 믿는다면, 그는 작용과학의 결과들을 성경의 주장을 지지하는 것으로 해석하는데 사용할 수 있을 것이다. 모든 과학자들이 같은 데이터를 가지고 일하기 때문에, 이러한 (과학자들 사이의) 전쟁은 증거 자체에 대한 것이 아니라, 과학자가 가진 선입견(전제조건)에 의해서 조명된 증거들의 해석(interpretation of that evidence in light of the scientist’s presuppositions)에 대한 것이다. 기원과학은 실험할 수 있는 것이 아니기 때문에, 과학자들의 편견에 의해 더욱 영향을 받는 경향이 있으며, 따라서 객관적이라기보다는 더욱 주관적인 경향이 있다.


인간과 침팬지의 유사성

트리뷴지의 기사는 수억년 동안 분자에서 인간으로 진화되었다는 가정을 지지하는 작용과학의 증거로서 종종 인용되고 있는 인간과 침팬지 유전체(genome, 게놈)의 유사성을 다루고 있다. 인간과 침팬지의 유사성은 ”절대적이고, 완전하고, 전적으로 확신을 주는것이며, 이것은 진화를 입증하였다” 라고 유타 대학의 한 생물학자는 주장했다. 이것은 참으로 놀라운 문장인데, 왜냐하면 과학에서 어떤 하나의 이론이 완전히 확증되거나 반증될 수는 없기 때문이다. 증거(evidence)는 한 이론을 지지하거나, 또는 지지하지 않는 것이며, '입증(proof)'이라는 단어는 너무 강한 의미가 있어서, 대신에 '지지한다' 라는 단어가 항상 선호되고 있다. 이 과학자는 계속해서 ”그 증거를 검사해 본 사람은 누구나 이러한 유사성이 모든 종들을 연결시켜 주는 고대의 공통된 조상을 가리키고 있음을 볼 수 있다”는 것이다.
 
나는 한 사람의 과학자이며, 분자 유전학자(molecular geneticist)이다. 나도 같은 증거들에 대해서 조사해 보았다. 그러나 나는 이러한 유사성은 여러 종류의 동물들과 사람을 창조하신 공통된 디자이너를 가리키고 있다고 믿는다.

또한 실제로 인간과 침팬지의 유전체는 얼마나 비슷할까? 주로 인용되는 숫자인 96-99% 라는 숫자는 단백질들을 암호화하고 있는 DNA (DNA는 유전정보를 지닌 분자이다)의 영역에서만 해당하는 것이다. 만약 특별한 한 단백질이 한 생물체에서 어떤 기능을 담당하고 있다면, 그 기능은 다른 생물체에서도 필요할 것이므로 같은 단백질이 발견될 것이라고 생각되지 않는가?

덧붙여서 '정크(Junk, 쓰레기)' DNA를 구성하고 있는 유전자 서열의 부분과 고도로 반복적인 서열들은 이러한 유사성이 조사되지 않았다. 왜냐하면 진화론자들은 그것들이 별로 중요하지 않다고 생각하기 때문이다.

예를 들어 정크 DNA는 진화를 진행해가다 남겨진 것으로 생각하고 있다. 그러나 이러한 정크 DNA가 중요한 역할을 하고있다는 증거들이 늘어나고 있다. 그것은 단백질들이 실제로 DNA로부터 얼마나  발현되어야하는 지를 조절하는 역할을 하고 있을 것으로 생각된다. 정크 DNA는 단어들 사이에서 띄어쓰기 기능의 스페이스 바와 같은 역할을 수행하고 있을 지도 모른다. 띄어쓰기가 없는 단어들은 아무런 의미없는 문장을 만들게 되는 것이다.


사람과 침팬지의 차이점

여기에 일반적으로 알려지지 않은 몇 가지 사람과 침팬지 유전체(genomes)들의 흥미로운 차이점이 있다.

.침팬지의 유전체(genome)는 사람의 것보다 12%가 더 크다.

.두 개의 유전체 사이에 단지 24억개의 염기만이 정렬하고 있으며, 이것은 최대 유사성이 68-77% 임을 의미한다.

.유전체의 많은 영역에서, 주된 DNA 서열의 재배열이 있으며, 이것은 추가로 10-20%의 불일치성을 가져온다

. (두 종에서 성염색체를 제외하고) 침팬지는 46개의 염색체(chromosomes), 그리고 사람은 44개의 염색체를 가지고 있다 

. 돈과 시간을 절약하기 위해서, 침팬지의 유전체는 인간 유전체를 모형(template)으로 사용하여 조합되었다 (왜냐하면 인간이 침팬지와 같은 선상에서 진화되었다는 가정때문에). 현재는 이러한 침팬지 유전체의 '퍼즐' 조각들이 올바로 맞추어졌는지에 대해서는 알려지지 않고 있다.

이러한 문제점들과 다른 문제점들을 해결하기 위해서 ICR이 후원하는 '유전자 프로젝트(GENE project)'가 수행될 예정인데, 여기에서 한 부분으로 인간과 침팬지의 유전체(genomes)에 대한 비교도 연구될 예정이다. 생명정보학(bioinformatics) 연구팀은(본인도 참가함) 인간과 침팬지 유전체의 비교에 특별히 중점을 두고 인간 유전체에 대한 서로 다른 분야를 분석할 것이다. ICR 연구 프로젝트의 리더인 댄 크리스웰(Dan Criswell)이 말한 것처럼, 'GENE project'의 목표는 동물의 각 '종류(kind)'는 다른 동물의 '종류들(kinds)'과 다르게 창조되었으며, 사람은 동물들과 다르게 구별되어 창조되었다는 성경의 주장을 뒷받침하는 과학적인 증거를 제공하는 것'이다. 다시 한번 말해서 이 모든 것은 각 사람의 선입견에 의존하고 있는 것이다.

작용과학으로부터 나온 과학적 증거들의 해석은 기원과학에 관한 우리의 믿음에 정보를 제공하고 있다. 반드시 이해해야만 하는 것은 과학자들의 선입견이 이러한 증거들에 대한 그들의 해석(하나님이 존재하는가 아닌가, 6일(1일은 24시간)창조냐 수억 년의 진화냐, 성경의 권위를 받아들일 것인가 말 것인가)을 결정한다는 것이다.

그 트리뷴지의 기사에서 한 생물학자는 다음과 같이 말했다. ”진화의 중요성을 인식하지 않고 생물학자가 되는 것은 매우 어려운 일이다” 그러나 나는 다음과 같이 바꾸어 말하고 싶다. ”하나님과 그의 창조의 중요성을 인식하지 않고 생물학자가 되는 것은 매우 어려운 일이다.”

 


References

1. The State Senate in Utah has approved the bill, and it is now in the State House for a vote.
2. www.sltrib.com/search/ci_3416115.


*참조 : Chimp genome sequence very different from man
http://creationontheweb.com/images/pdfs/tj/j20_2/j20_2_48-50.pdf



번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.answersingenesis.org/docs2006/0202Utah.asp ,

출처 - AiG, February 2, 2006

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3210

참고 : 3145|650|2765|589|2065|3063|3210|3745|3878|4315|4824|5406|5226|5322|5107|5458|5847|5863

Lee Strobel
2006-03-15

DNA는 인간창조의 설계도이다.


       1953년에 ‘프랜시스 크릭’과 ‘제임스 왓슨’이 DNA의 이중나선 발견 이후, 과학자들이 우리 몸속에 있는 100조개의 세포 안에 단단히 말려있는 180cm의 DNA를 연구하면서 얻은 결론은, ‘그것이 우리 몸을 구성하는 모든 단백질을 만드는데 필요한 유전정보를 제공하는 빙식이 놀랍다’는 것이다. 사람의 23쌍의 염색체 안에 들어있는 3만개의 유전자들은 무려 20,500가지 종류의 서로 다른 단백질을 만들어 낼 수 있다. 그런 정보를 담을 수 있는 DNA의 놀라운 역량은 네 글자 화학 알파벳으로 세심하게 기록되어 있다.

딘 케니언(생물학 교수), ”지성 외에는 이 복잡한 세포장치를 창조할 수 없을 것이다. 분자유전학이라 불리는 이 새로운 영역에서 우리는 지구상에서 가장 강력한 설계의 증거를 본다.”

프랜시스 콜린스(인간 게놈 프로젝트 책임자), ”DNA가 이전에는 신에게만 알려졌던, 우리 자신의 사용설명서다.”

창조주에 대한 이러한 공식적인 경의 표시는 (1)국민 다수가 신앙인인 미국의 정치사회적 관습에 불과할까? (2)DNA 안의 풍부한 정보를 근거로, 지적설계자가 유전물질 안에 단백질 합성을 지시하는 정보를 주입했다는 결론을 내리는 것이 정당할까? (3)최초의 세포들에 나타나는 생물학적 정보의 출처를 설명할 수 있는 자연주의적 해법이 있을까?


일곱 번째 인터뷰 : 스티븐 마이어 박사

철학자, 과학자, 디스커버리연구소 과학문화센터의 책임자겸 수석연구원, 팜비치애틀랜틱 대학 교수(과학의 개념적 토대 강의). 석사학위(케임브리지): 분자생물학과 진화론의 역사에 대한 연구; 박사학위(케임브리지): 생물학 중 생명 기원 분야의 과학적, 방법론적 쟁점들을 분석; (평가)‘평소에는 교수답게 점잖지만, 어려운 질문들이나 열렬한 다윈주의자들과의 피 터지는 논쟁을 피하는 것을 본 적이 없다.’


DNA로 얻을 수 있는 설계 논증

생명 기원의 문제는 생물학적 정보의 기원문제와 기본적으로 같다. 생물이 새로운 기능이나 구조를 얻으려면 세포 어딘가에 정보를 제공해야 한다. DNA는 단백질을 만드는 법을 세포의 기계장치에 알려주는 디지털 코드의 창고이다. 살아있는 세포를 만드는데 필요한 화학물질이 다 있다고 해도, 세포가 생물 기능을 제대로 수행하려면 그 물질들을 특정한 배열로 정리하는 법에 대한 정보가 필요하다.

단백질이 세포의 중요한 기능을 수행하지만, 그 단백질은 DNA에 저장된 정보에 의해 조립되어 나온 산물이다. 그런데 DNA에 있는 정보(생명이 시작되는데 필요한 정보)의 기원은 지적원인으로 가장 잘 설명할 수 있다. 흔히 사용하는 자연주의적 원인들은 제대로 된 설명을 제공하지 못한다.

구체적으로, DNA 안에 있는 정보란 DNA가 4문자의 디지털 코드로 된 정보(단백질 조립에 대한 상세한 지시)를 저장한다는 것이다. 그 문자들은 아데닌(adenine), 구아닌(guanine), 시토신(cytosine), 티민(thymine)이라는 물질로, A, G, C, T로 나타낸다. 이 네 가지를 염기라 하는데 이것들을 적절하게 배열하면 다른 배열의 아미노산(단백질의 구성요소)들을 만들라는 지시가 세포에게 전달된다. 즉, 문자들의 배열이 달라지면 배열이 다른 아미노산들이 생겨난다.

단백질은 세포에서 핵심기능을 담당하는 분자인데, 그것들이 없으면 생명이 있을 수 없다. 그러면 그것들은 어디서 왔을까? DNA는 일차원 아미노산의 서열을 만들어서 삼차원 모양의 단백질을 창조한다. 단백질의 기능적 특성은 DNA 분자에 저장된 정보에서 나온다. 그러면 궁극적으로 DNA 안에 저장되어 있는 정보, 즉, 단백질 조립지시는 어디서 나왔을까?


생명에 필요한 정보의 창고 - DNA

DNA에는 단백질 구조와 접힘을 만들기 위해 정확한 배열로 기다랗게 이어진 A, C, G, T가 있다. 단백질 하나를 만들기 위해서는 평균 1,200에서 2,000개의 문자 내지 염기가 필요하다. 그것은 상당히 많은 정보인데, 이것은 다시 정보의 기원에 대한 문제를 제기할 뿐 아니라, 이 문제 때문에 생명의 기원에 대한 모든 자연주의적 설명이 실패로 돌아갔다. 이것은 가장 결정적이고 근본적인 질문이기 때문이다. 그 정보의 출처를 설명하지 못하면 생명을 설명하지 못한 것이다. 분자가 기능하게 해 주는 것이 바로 이 정보이기 때문이다. 세포 안에 있는 정보는 지적 행위자의 활동으로 설명하는 것이 가장 타당하다.
 

수프는 어디로 갔는가?

1871년 다윈, ”어떤 작고 따뜻한 웅덩이에 온갖 암모니아와 인염, 빛, 열, 전기 등이 생겨나 단백질 화합물이 화학적으로 형성되었을 때 생명이 출현했을 것이다.” → 원시 수프

이 원시 수프가 실제로 존재했다는 증거가 얼마나 있을까? 증거는 하나도 없다. 원시 수프가 정말로 존재했다면 아미노산이 풍부했을 것이다. 그렇다면 아미노산은 질소를 함유하니까 질소도 많았을 것이다. 그렇다면 지구의 최초 퇴적물들을 조사하면 질소가 풍부한 무기물들이 많이 발견되어야 한다. 그런데 그런 퇴적물들은 한번도 발견되지 않았다. 초기 유기물의 질소 함유량은 상당히 낮은 0.15%에 불과하다. 이 사실로 인해, 선캄브리아기 퇴적물이 형성될 때 지구에는 많은 양의 ‘원시 수프’가 절대 없었음을 확신할 수 있다. 그런 수프가 존재했다 하더라도 아주 짧은 시간뿐이었을 것이다.

생명의 기원에 대한 수많은 논의에서 과학자들은 원시 수프가 이미 확증된 사실인 것처럼 언급한다. 이 사실을 감안할 때 원시 수프의 존재를 입증하는 실제적인 증거가 전혀 없다는 사실은 정말 충격적이다.


생명의 기원을 합리적으로 설명해 주는 자연주의적 해법의 시나리오

첫 번째 시나리오 : 무작위한 자연

복잡성의 최소치라는 것이 있다. 단백질이 기능을 수행하려면 특정하게 접힌 소위 ‘3차 구조’가 필요하다. 적어도 75개 이상의 아미노산이 있어야 단백질에서 3차 구조를 얻을 수 있다. 이 단백질 분자가 우연히 발생하려면 무엇이 필요한가?

첫째, 아미노산 사이의 적합한 결합이 필요하다. 둘째, 아미노산에는 오른손 타입과 왼손 타입이 있는데, 왼손 타입의 아미노산만 따로 모아야 한다. 셋째, 아미노산은 문장 속의 문자들처럼 특정한 순서로 연결되어야 한다. 이것들이 저절로 맞아떨어질 확률은, 아무리 짧은 생체 단백질이라 하더라도 10의 125승 분의 일이다. 더군다나 이것은 단백질 분자 하나에 해당하는 수치이다. 아무리 간단한 세포라도 300개에서 500개의 단백질 분자가 필요하다. 게다가 이 모든 과정이 지구가 식은 후부터 지금까지 발견된 가장 최초의 미생물화석 사이의 기간인 불과 1억년 사이에 이루어져야 한다.

이런 확률에도 불구하고 생명이 우연히 생겨났다고 말하는 것은 무지를 실토하는 행위이다. 1960년대이래 과학자들은 DNA나 단백질의 기원에 ‘우연’이 중대한 역할을 했다는 말을 매우 주저하고 있다. 그럼에도 불구하고 이 이론은 일반 대중 속에서 영향력을 발휘하고 있다.


두 번째 시나리오 : 자연선택

무작위한 우연만으로 생명의 기원을 설명하지 못하자 리처드 도킨스는 '자연선택이 우연한 변이에 작용하면 진화는 어마어마하게 높은 봉우리를 오를 수 있다”고 말한다. 이것은 자연이 우연히 작은 변이를 제공하면 자연선택이 그 중 가장 나은 것을 고른다는 다윈주의의 개념을 나타낸다. 작은 변화들이 오랜 시간에 걸쳐 축적되어 큰 변화가 된다고 한다.

그런데, 자연선택은 진화가 살아있는 첫 번째 세포를 만드는 산을 어떻게 올랐을까? 생명의 기원을 더 단순한 화학물질로 설명하려는 화학진화에서는 자연선택이 무용지물이다. 다윈주의적 진화가 일어나려면 자기복제 하는 생물이 있어야 하는데, DNA 안에 필요한 정보가 갖춰지기 전까지는 자기복제 하는 생물이 있을 수 없다. 그런데 다윈주의자들이 처음에 설명하려는 내용이 바로 DNA에 있는 정보이다.

다른 변명으로, 처음에는 복제가 훨씬 간단한 방식으로 시작된 다음에 자연선택이 넘겨받았다는 설명이 있다. 소위 ‘RNA 기원 가설’ 같은. 거기에는 문제가 엄청나게 많다. RNA 분자는 DNA와 마찬가지로 정보가 있어야 기능을 한다. 그 정보는 어디서 나왔는가? 또한, RNA 한 가닥을 복제하기 위해서는 근처에 똑같은 RNA 분자가 있어야 한다. 적당한 길이의 똑같은 RNA 분자 두 개를 맞춰낼 타당한 확률을 확보하려면 10의 55승 개의 RNA 분자가 있어야 한다. 즉, 원시적 복제체계가 우연히 생겨날 가능성은 없다.

코네티컷 대학의 세포분자생물학 교수였고 핵산전문가인 제이 로스, ”첫 번째 생물체계의 존재를 위한 정보를 담고 있는 본래 주형이 RNA이건 DNA이건 똑같은 문제가 존재한다. 가장 필요한 본질만 적나라하게 남긴다 해도, 이 주형은 매우 복잡했을 것이 분명하다. 현재로서는 이 주형만으로도 창조주의 가능성을 떠올리는 것이 합당해 보인다.”


세 번째 시나리오 : 화학친화력과 자기조직

과학자들은 화학친화력 때문에 DNA의 알파벳 4자가 자기조직을 했거나, 아미노산이 그 상호간의 자연적 친화력 때문에 저절로 연결되어 단백질이 만들어졌다는 가설을 세웠다. 이 접근방식의 첫 번째 주창자는 딘 케니언이었다. 그는 단백질의 아미노산과 DNA 알파벳인 염기 문자들은 그 자체로 자기조직화 능력을 갖고 있어 그것이 이 분자들 안에 있는 정보의 기원을 설명해 주기 때문에 생명의 발달은 불가피하다고 주장했다. 그런데 나중에 케니언은 자기 책의 결론을 이렇게 부정했다. 즉, ”가장 단순한 세포가 화학진화로 생겨났을 가능성은 전혀 없으며, 지적설계가 분자생물학에서 발견된 많은 증거들에 가장 잘 들어맞기 때문에 설득력이 있다.”

화학친화력 때문에 일종의 자기조직화가 일어나는 사례가 자연에 있기는 하다. 소금 결정이 좋은 예인데, 화학친화력 때문에 나트륨 이온이 염소이온과 결합해 소금 결정 내의 대단히 규칙적인 패턴을 형성한다. 케니언과 다른 연구자들은 단백질과 DNA도 그런 경우이길 기대했지만, 실험해 본 과학자들은 아미노산이 이러한 결합 친화력을 보이지 않는다는 것을 발견했다. 아주 약간의 친화력은 있었지만, 기능 단백질에서 볼 수 있는 서열 패턴들과는 맞지 않았다.

그 외에 이론적으로도 난점이 있다. DNA와 단백질의 서열을 자기조직화 특성의 결과로 설명할 수 있다면, 자기조직화는 유전 메시지가 아니라 반복적인 주문만 만들어 낼 것이다. 정보를 전달하기 위해서는 서열상의 불규칙성이 필요하다. 불규칙성과 ‘특정화된 복잡성’을 접할 때마다 그것을 정보로 인식한다. 그리고 이런 종류의 정보는 지성이 개입한 결과이다. 우연, 자연선택, 혹은 자기조직화 과정의 결과가 아니다. DNA에서 볼 수 있는 정보가 이런 종류의 것이다.


기적에 가까운 일

자연주의의 어떤 가설도 생명의 기원에 필요한 정보가 어떻게 생겨났는지 설명하기에는 형편없이 부족하다. 과학자들이 앞으로 다른 가설을 내놓을 수도 있지만, 그렇다고 해도 단호하게 배제할 수 있는 가능성은 분명히 있다. 즉, 자기조직화 과정이 새로운 정보를 제공한다는 생각은 단호하게 배격할 수 있다.

일부 회의론자들이 지적설계 옹호자들에게, ‘무지에 호소하는 논증’이라는 오류를 범하고 있다고 비난할 것이다. 다시 말해서, 생명이 어떻게 시작되었는지 모른다고 과학자들이 시인하니까 지적설계자가 있었던 것이 분명하다는 결론을 내렸다고 말한다.

그러나, 단지 다른 이론들이 실패했기 때문에 지적설계가 타당하다는 말이 아니다. 지금 우리에게 문제가 되고 있는 결과는 정보이다. 정보를 만들어 내는데 필요한 인과적 힘을 가진 한 가지 실재는 분명히 존재하는데 그것이 바로 지성이다. 우리는 우리가 알지 못하는 그 실재를 추론하는 것이 아니라 분명히 아는 내용을 근거로 추론한다. 그것은 무지에 호소하는 논증이 아니다.

복잡하고 독립적인 패턴이나 기능 요건에 부합하는 순차적인 배열들은 언제나 지성의 산물이다. 책, 컴퓨터 코드, DNA는 모두 이러한 두 가지 특성을 다 갖고 있다.

많은 분야의 과학자들은 정보와 지성 사이의 연관성을 인정한다. 고고학자들이 로제타 석(Rosetta stone, 1799년에 나폴레옹의 이집트 원정군이 나일 강 어귀의 로제타 마을에서 발견한 비석)을 발견했을 때 그들은 거기 새겨진 비문이 무작위적인 우연이나 자기조직화 과정의 산물이라고 생각하지 않았다. 동일한 원리에 의해 DNA에도 지성이 작용했다고 말할 수 있다.


생물학적 빅뱅

오직 지성만이 유전물질 안에 담긴 정밀한 정보의 존재를 설명할 수 있다. ‘캄브리아기 폭발’(새로운 생물 형태들이 완전한 형태로 갑자기 등장한다)도 설계자에 대한 강력한 증거이다. 이 현상이 나타나기 위해서는 지적 원천에서만 올 수 있는 엄청난 양의 새로운 유전정보와 기타 생물학적 정보가 갑작스럽게 주입되어야 했을 것이기 때문이다.

태생학과 발생생물학의 새로운 발전으로 인해 DNA가 중요하지만 그것이 전부가 아니라는 사실이 밝혀지고 있다. DNA는 새로운 형태와 기능을 가진 새로운 생물을 만드는데 필요한 정보의 일부를 제공한다. DNA는 단백질을 만들어내지만, 단백질은 더 큰 구조로 조립되어야 한다. 다른 종류의 세포들이 있고, 그 세포들이 모여 조직을 이루고, 조직들이 모여 기관을 이루고, 기관들이 모여 전체 체제를 이루어야 한다.

DNA가 직접 관여하지 않는 새로운 정보는 어디서 나오는가? 세포, 조직, 기관과 체제의 계층적 배열은 어떻게 발달하는가? 다윈주의자들에게는 답이 전혀 없다. 그들은 이런 문제가 있는지조차 모른다.


눈 깜짝할 사이에

오늘날 고생물학자들은 5백만 년이라는 제한된 시간 동안에 최소한 20가지 많게는 35가지의 문(phylum)이 독특한 체제를 가지고 불쑥 생겨났다고 생각한다. 그 속도는 지구 역사 전체를 24시간으로 압축할 경우 캄브리아기 폭발은 대략 1분 정도에 해당한다.

캄브리아기 폭발은 생물의 복잡성이 거짓말처럼 비약적으로 도약했음을 보여준다. 그전까지 지구상의 생명체는 상당히 단순했다. 단세포 박테리아, 청록색 해조류, 일부 해면과 원시벌레들 또는 연체동물들이 전부였다. 그러다 화석기록상 어떤 조상도 없이, 다양한 종류의 복잡한 생물들이 지질학적으로 볼 때 눈 깜짝할 사이에 등장한다. 그 후에는 평형상태가 나타나서 기본적인 체제가 오랜 세월 동안 그대로 유지되었다. 이 모두는 시간의 경과에 따라 생물의 느리고 점진적인 발달을 예측한 다윈주의와 완전히 반대된다.

여기서 핵심 문제는, 이 모든 새로운 단백질, 세포와 체제를 만든 정보는 어디서 왔을까? 오늘날의 동물에게 있는 라미신 옥시디아제 분자에는 400개의 아미노산이 필요하다. 그런 복잡한 분자들을 만드는 유전정보는 어디서 왔을까? 여기에는 무작위한 우연이나 자연선택, 자기조직화 등이 생성할 수 없는 대단히 복잡하고 특정화된 유전정보가 필요하다.

일부 진화론자들이 돌연변이 등의 개념을 꺼내어 해명하려 하지만, 문제가 해결된 것은 하나도 없다. 모든 증거를 포괄하는 설명은 하나뿐이다. 다른 과학 분야에서는 명백하게 받아들여질 답을 생물학의 많은 과학자들은 피하고 있다. 그 답은 지적 설계이다.


하향식 패턴에 맞추기

일단 목적을 가진 창조주의 개입가능성을 대안설명 중 하나로 허용하면 캄브리아기 폭발의 퍼즐은 금새 맞춰진다. 이 경우 캄브리아기 특성 중 하나인 ‘하향식 패턴’에 대해서도 지적설계로 잘 설명할 수 있다.

그런데 신다윈주의는 ‘상향식 패턴’을 예측한다. 즉, 진화하는 생물들의 형태상 차이점들이 처음에는 작다가 시간이 갈수록 점점 형태와 체제구성의 차이가 커진다는 것이다.

그러나 캄브리아기 폭발 동안 나온 화석들은 전혀 다른 ‘하향식 패턴’을 보여준다. 형태와 체제상의 주요한 차이점들이 먼저 나타나는데, 그들 앞에 위치했을 더 간단한 전이형들은 없다. 그 후 서로 구별되고 본질적으로 다른 체제의 틀 내에서 사소한 변이들이 일어난다.

몇몇 사람들은 ‘단속평형설’ 같은 진화적 변화의 커다란 도약을 제안하여 이것을 설명해보려 했지만 하향식 현상을 설명할 수는 없다. 사실 단속평형설은 시간이 지날수록 진화적 변화의 증가분이 더 클거라고 주장하는 상향식 패턴을 예측한다. 그러나 지적설계를 가정하면 하향식 패턴은 수긍이 된다. 그것은 인간의 기술적 설계의 역사에서 볼 수 있는 패턴과 일치하기 때문이다.

캄브리아기 동물들의 체제들은 설계자의 생각에서 비롯된 것이라고 한다면, 형태상의 주요한 차이점이 먼저 나타나고 이어서 소규모의 변이들이 나중에 따라오는 이유가 설명이 된다. 지성은 우리가 화석기록과 인간 기술에서 볼 수 있는 하향식 패턴을 만들어 내는 유일한 원인이다.

이제는, 최선의 자연주의적 설명만 찾아서는 안 되고 대신에 최선의 설명을 찾아야 한다. 그리고 지적설계는 세계의 운영방식에 가장 부합하는 설명이다.


마음의 특징

20년 앞을 내다보자. 그러면 생물학에서 벌어지고 있는 정보혁명이 다윈주의와 화학진화론에 조종을 울리고 있다고 볼 수 있다. 자연주의는 ‘물질과 에너지에서 지성의 정보 주입 없이 어떻게 생물학적 기능을 얻을 수 있는가’라는 근본적인 문제에 답할 수 없다. 정보는 마음의 특징이다. 유전학과 생물학의 증거만으로 우리의 마음보다 훨씬 거대한 마음의 존재를 추리할 수 있다. 의식과 목적이 있고, 합리적이고 지적이며, 놀랍도록 창의적인 설계자를.

(요약) 생명의 중심부에 있는 자료는 무질서하지 않고, 소금 결정처럼 규칙적이지만도 않다. 그것은 기가 막힌 임무를 완수할 수 있는 복잡하고 특정한 정보다. 지성 외의 다른 무엇이 정보를 생성할 수 있는가? 지적 존재가 유전 암호에다 네 가지 화학 문자로 자기 존재의 증거를 새겨 놓았다. 마치 창조주가 모든 세포 위에 서명을 해 놓은 것 같다.

인간 의식이라는 독특한 현상은 무엇으로 인해 만들어졌을까? 순전히 생물학적 처리능력만 가지고 내가 생각하거나 신념을 형성하거나 자유롭게 선택을 내릴 수 있을까? 내 의식은 뇌의 물리학과 화학만으로 설명될 수 있을까, 아니면 내 안에 비물질적인 마음과 영혼이 있는 것일까? 그리고 영혼에 대한 설득력 있는 증거가 있다면, 그것은 창조주의 존재와 내세에 대해 무엇을 말해줄 수 있을까?

 

*참조 : Molecular Visualisations of DNA (DNA가 포장 및 복제되는 과정 동영상)
http://www.wehi.edu.au/education/wehitv/molecular_visualisations_of_dna/



번역 - 이종헌 편저

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3179

참고 : 4366|4321|4389|4200|4182|4126|4023|4011|4008|3998|3892|3927|4315|3769|3878|3358|3275|2065|2533|6003|5831|5836|5900|6000|5883|5970|5954|5949|5947|5863|5799|5787|5784|5734|5762|5729|5728|5667|5474|6009|6105|6126|6134|6138|6207|6274|6319|6321|6363|6389|6148|6467|6468|6474|6487|6495|6599



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