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KOREA  ASSOCIATION FOR CREATION RESEARCH

창조설계

미디어위원회
2023-09-14

세포 내에서 발견된 ‘맥스웰의 악마’는 지적설계를 가리킨다.

(Maxwell Demon Secret : Intelligent Design)

David F. Coppedge


     맥스웰이 추측했던, 엔트로피를 극복할 수 있는 방법에 대한 사례가 발견되었다.


    열역학 제2법칙(Second Law of Thermodynamics)인 엔트로피 증가의 법칙(Law of Entropy)은 모든 과학에서 가장 성공적인 일반 법칙 중 하나이다. 닫힌계(closed system)에서 엔트로피는 증가한다는 것이 이 법칙이 말하는 것이다. 엔트로피(entropy, 무질서도, 이용할 수 없는 에너지)의 국소적인 감소는 다른 곳에서 더 큰 엔트로피의 증가로 보상되어야 한다. 토네이도가 도시를 건설하지 않고 파괴하며(여기를 클릭), 열이 고온에서 저온으로 이동하여 온도 평형을 이루는 것도 이 때문이다. 이 법칙을 위반한 사례는 알려져 있지 않다. 철학자들은 이 법칙(열역학 제2법칙)이 우리가 사건을 순서대로 배열할 수 있게 해주는, "시간의 화살"이라고 추측한다. 풍선이 터지거나 달걀이 깨지는 장면의 영상을 거꾸로 본다면, 우리는 시간이 거꾸로 흘러가고 있다는 것을 알 수 있다.

1867년, 19세기의 위대한 물리학자였던 제임스 클러크 맥스웰(James Clerk Maxwell)은 열역학 제2법칙을 위반할 수 있는 한 방법을 상상했다. 더운 방과 차가운 방 사이의 벽에 스위치를 설치한다면, 뜨거운 분자가 더운 쪽을 통과하여 더운 쪽을 더 뜨겁게 만들고, 차가운 쪽을 더 차갑게 만들 수 있다. 이 가상의 스위치는 "맥스웰의 악마(Maxwell’s demon)"라고 불려져왔다.


물리학자들이 상상했던 ‘맥스웰의 악마’가 실제로 우리 세포 안에 존재한다(New Scientist, 2023. 8. 28). 알렉스 윌킨스(Alex Wilkins)는 맥스웰의 악마의 실제 사례가 살아있는 세포 내부에서 발견되었다고 말한다!

살아있는 세포의 내부와 외부에 있는 다양한 분자들의 농도가 다른 것처럼, 자연에는 뜨겁고 차가운 상자와 유사한 많은 "비평형 계(non-equilibrium systems)"들이 있다. 물리학자들은 오랫동안 맥스웰의 악마와 같은 어떤 것이 이러한 계에 작동되고 있을 수 있다고 의심해왔지만, 수학적으로 증명할 수는 없었다.

이제 스위스 로잔에 있는 스위스 연방 공과대학의 파올로(Paolo De Los Rios)와 그의 동료들은 세포막을 가로질러 분자를 운반할 수 있는 작은 단백질인 ABC 수송체(ABC transporters)가 맥스웰이 제안했던 악마와 똑같은 역할을 한다는 것을 보여주었다.


그것이 작동되는 방법

ABC 수송체는 농도가 낮은 부위에서 농도가 높은 부위로 분자들을 운반한다. 이 작업을 수행하기 위해 ATP 에너지를 사용하는데, 연구팀은 수송체가 수행하는 작업의 에너지를 측정한 결과 맥스웰의 악마처럼 작동한다는 결론을 내렸다.

아르헨티나 부에노스아이레스 대학(University of Buenos Aires)의 나후엘 프레이타스(Nahuel Freitas)는 "통계 물리학에서 현재 이해되고 있는 맥스웰의 악마에 대한 엄격한 개념과 ABC 수송체가 작동하는 방식 사이에 매우 구체적인 연결고리가 있다"라고 말한다. "그들은 은유(metaphor) 수준을 뛰어넘는 것이다."

.ABC 수송체의 작동 모델. <By alexanderaloy and stargonzales (Creative Commons license)> 한 결합 단백질이 게이트를 열고, 기질을 기계에 떨어뜨린다. 검증 후, 2 ATP를 사용하여 수송체가 열리고, 분자가 내부로 들어갈 수 있다. 그런 다음, 다음 작업을 위해 닫힌다.


컴퓨터 칩에서 볼 수 있는 연산 장치처럼, 그 단백질은 일종의 논리적인 'AND' 게이트처럼 작동한다고 나후엘은 말한다. 연구자들은 박테리아에서 그것을 발견했다.

"많은 분자기계들의 유사한 기능과 역할을 고려할 때, 맥스웰의 악마는 자연계에 널리 퍼져 있을 가능성이 높다"고 파올로는 말했다.


다윈에게 공로를 돌리다.

그러나 이러한 경이로운 과정을 창조주의 설계로 돌리지 않고, 자연이 수십억 년에 걸쳐 진화시켰다고 파올로는 말한다.

"자연은 이미 수십억 년 전에 그 규칙을 이해했다"라고 파올로는 말한다. "ABC 수송체는 모든 박테리아들에 존재한다. 그들은 정말로 정말로 오래된 것이다. 지구상 모든 생명체의 보편적 공통조상으로 거슬러 올라간다."


이 단백질들에 대해

.비타민 B12 흡수에 관여하는 ABC 수송체의 리본 다이어그램. (Public domain)


ABC는 "ATP 결합 상자(ATP binding cassette)"의 약자로서, 이들은 원핵생물과 진핵생물(식물, 동물, 인간) 모두에서 중요한 역할을 수행하고 있는 단백질 분자기계들의 큰 계통이다. 2009년 인간 유전체학(Human Genomics) 지에 실린 한 논문은 이 놀라운 분자기계에 대해서 이렇게 요약하고 있다 :

막-결합 수송 단백질(membrane-bound transport proteins)에는 근본적으로 다른 4 종류가 있다 : 그것들은 이온 통로(ion channels), 수송체(transporters), 아쿠아포린(aquaporins), ATP 구동 펌프(ATP-powered pumps)이다. ATP 결합상자(ATP-binding cassette, ABC) 수송체는 ATP 구동 펌프의 한 예이다. ABC 수송체는 식물, 곰팡이, 효모, 및 동물 뿐만 아니라, 모든 원핵생물에 보편적으로 존재하는 막-결합 단백질이다. 이 펌프는 기질을 세포 안으로(유입), 또는 세포 밖으로(유출) 이동시킬 수 있다. 포유류에서 ABC 수송체는 간, 장, 혈액-뇌 장벽, 혈액-고환 장벽, 태반 및 신장에서 주로 발현된다. ABC 단백질은 무기 음이온, 금속 이온, 펩타이드, 아미노산, 당, 다수의 소수성 화합물 및 대사산물을 포함하여 다양한 내인성 기질들을 혈장 막과 세포 내막을 가로질러 운반한다.

인간은 ABC 수송체를 위한 47개의 유전자들을 갖고 있다는 것이다. 즉, 이러한 분자기계들을 구축하는 기반은 유전체에 인코딩되어 있는 복잡한 특정 정보에서 비롯된다. 이는 지적설계(intelligent design)의 신뢰할 수 있는 지표이다.

Evolution News 지에 실린 나의 글 "생명체, 지적설계로 엔트로피와 싸우다(Life Fights Entropy with Intelligent Design)"(2021. 6. 8)도 참조하라.

2023년 8월 이달의 과학자로 제임스 클러크 맥스웰이 선정되었다. 여기를 클릭하여 그의 인생 이야기와 공헌에 대해 읽어보라.

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컴퓨터의 논리 장치가 엔지니어와 프로그래머에 의해 만들어졌다는 것은 누구나 알고 있다. 그러나 살아있는 세포에서 발견되는 뛰어난 'AND' 논리 게이트는 무작위적인 과정에 의해 우연히 생겨났을 것이라고 주장되고 있다. 그들은 누구인가? 그들은 진화론자들이다. 그들은 다윈의 진화 과정은 무엇이든 만들어낼 수 있고, 심지어 똑똑한 교수를 바보로 만들 수도 있다.

맥스웰은 그의 '악마'가 사실은 유익한 천사와 같다는 사실을 알게 된다면 놀랄 것 같지 않은가? 이 분자기계들은 생명, 호흡, 사고를 할 수 있도록 하며, 생물권을 가득 채우고 있으며, 모든 동식물의 모든 세포들을 지탱하고 있다. 비유적으로 말하면, 맥스웰 자신의 몸은 물리학자들이 "맥스웰의 악마"라고 말하고 있는, 맥스웰의 천사들로 가득 차 있었던 것이다!

 

*참조 : 세포막의 Kir2.1 채널 : 세포내 한 분자기계의 나노 구조가 밝혀졌다.

https://creation.kr/LIfe/?idx=13001065&bmode=view

하나님의 단백질 펌프 : 분자 수준의 경이로운 설계

https://creation.kr/LIfe/?idx=14723002&bmode=view

핵공 복합체의 경이로운 복잡성

https://creation.kr/LIfe/?idx=15527346&bmode=view

경이로운 분자기계들이 우연히 생겨날 수 있을까? : ATPase의 작동을 보여주는 영상물

https://creation.kr/LIfe/?idx=12870896&bmode=view

최첨단 공학기술도 DNA의 초고도 복잡성에는 한참 뒤처져 있다.

https://creation.kr/LIfe/?idx=7417838&bmode=view

유전체를 유지하는 DNA 복구 시스템은 진화를 거부한다.

https://creation.kr/LIfe/?idx=15799785&bmode=view

가장 간단한 미생물도 생각보다 훨씬 더 복잡했다 : 마이코플라즈마는 200개의 분자기계들과 689개의 단백질들을 만드는 유전자

https://creation.kr/Influence/?idx=1289940&bmode=view

단백질들의 빅뱅? : 복잡한 단백질들과 유전정보가 갑자기 모두 우연히?

https://creation.kr/Mutation/?idx=1289784&bmode=view

동물성 플랑크톤에서 발견된 다연발의 작살! : 하등하다는 원생동물에서 고도로 복잡한 기관의 발견

https://creation.kr/Topic101/?idx=13855012&bmode=view

제임스 클럭 맥스웰 : 과학의 천재, 동정심이 많았던 기독교인

https://creation.kr/Peoples/?idx=1293682&bmode=view

▶ 생명체의 초고도 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?idx=6405658&bmode=view

▶ 단백질과 효소들이 모두 우연히?

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405405&t=board

▶ DNA의 초고도 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405637&t=board

▶ 한 요소도 제거 불가능한 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405309&t=board

▶ 열역학법칙

https://creation.kr/Topic401/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6760114&t=board


출처 : CEH, 2023. 8. 30. 

주소 : https://crev.info/2023/08/maxwell-demon-secret/

번역 : 미디어위원회

미디어위원회
2023-08-22

복구는 선견지명이 필요하고, 이것은 설계를 의미한다.

(Repair Implies Foresight Implies Design)

David F. Coppedge


    신체를 유지하고 세포와 조직의 손상을 복구하기 위해, 여러 메커니즘들이 작동되고 있다.


    여러 부품들로 구성된 어떤 시스템에 기능을 복원하는 복구(repair, 수선) 알고리즘은 최소 세 가지 요구 사항을 의미한다: (1)어떤 문제가 발생할 수 있는지 파악할 수 있는 예지력, (2)문제를 감지할 수 있는 능력, (3)시스템을 완전하게 복원하거나, 최소한 치명적인 고장을 방지하도록 하는 지식(기술)이 있어야 한다. 이러한 역량이 우연히 진화될 수 있었을까?


조지아 주립대 연구자들은 ORNL 슈퍼컴퓨터를 사용하여, DNA 복구에 대한 새로운 통찰력을 얻었다(Oak Ridge National Lab, 2023. 7. 7). 복구 시스템이 다른 작업을 처리하기 위해 자체 구성을 변경한다면, 무엇이 필요한지를 생각해 보라. 이것은 지적설계(intelligent design)를 전제로 한다.

전사인자 ⅡH(transcription factor ⅡH, TFⅡH, “TF two H"로 읽음)는 인간 세포 활동을 조절하는 단백질 복합체 중 진정한 일꾼이다. 전사인자는 전사 과정에서(DNA 주형에서 RNA를 합성하는 고도로 조절되는 복사 과정), 그리고 손상된 DNA를 복구하는 과정에서 모두 중요한 역할을 한다. 하지만 어떻게 이 단백질들 그룹은 이렇게 크게 다르고 매우 중요한 두 가지 유전적 과업에 참여할 수 있을까?

조지아 주립대학의 화학과 교수 이발리오 이바노프(Ivaylo Ivanov)가 이끄는 연구팀은 에너지부 오크리지 국립연구소의 서밋 슈퍼컴퓨터(Summit supercomputer)를 사용하여 이 질문에 대한 답을 찾았다. 이바노프 교수와 그의 팀은 전사 및 DNA 복구 능력이 있는 상태의 TFⅡH에 대한 여러 분자 동력학적 시뮬레이션을 수행한 다음, 작동 중인 구조적 메커니즘을 대조함으로써 흥미로운 발견을 했다 : TFⅡH는 각 작업의 요구 사항을 충족하기 위해, 스스로를 재구성하는 형상변환자(shapeshifter)라는 흥미로운 사실을 발견했다.


손상된 청각 세포를 고치는 복구 과정의 발견 (University of Virginia, 2023. 7. 6). 버지니아대학 헬스 시스템(UVA Health System)의 연구자들은 "유모세포(hair cells)는 소리를 감지할 수 있도록 매우 섬세해야만 하기 때문에, 자연적으로 연약하다. 그러나 과업에 내재된 지속적인 기계적 스트레스도 견뎌야만 한다"라고 설명한다. 하지만 이렇게 쉽게 손상되는 섬세한 유모세포는 손상을 먼저 감지한 다음, 이를 해결하기 위해 움직이는 자연적인 복구 과정을 통해 부분적으로나마 회복될 수 있다.


시끄러운 소음에 장시간 노출되면, 다양한 방식으로 유모세포에 손상이 일어나는데, 그중 하나는 '유모(hairs)' 자체의 코어가 손상되는 것이다. 이러한 머리카락과 같은 구조는 입체섬모(stereocilia)로 알려져 있으며, 새로운 연구는 이 구조가 스스로 복구하는 과정을 보여주고 있었다.

유모세포는 액틴(actin)이라는 물질로 만들어진, 코어의 손상을 감지하는 능력이 있는 XIRP2라는 단백질을 배치하여, 이를 수행한다. 신(Shin) 교수와 그의 연구팀은 XIRP2가 먼저 손상을 감지한 다음, 손상 부위로 이동하여, 새로운 액틴을 채워서 코어를 복구한다는 사실을 발견했다.

NIH는 이 연구를 위해 신 교수 연구실에 230만 달러의 연구비를 지원했다. 유모세포가 내이의 마모에 대응하는 내부 메커니즘을 이해하고 "활용"함으로써, 노화와 관련된 청력 손실 및 기타 형태의 난청에 대한 해결책을 찾을지도 모른다.

.인간 세포의 구조. (Wiki commons)


상처 복구 : 두 개의 서로 다른 Rap1 경로가 그 간격을 좁힌다 (Current Biology, 2023. 7. 10). 이 복구 경로를 요약하면, 조정, 복구, 리모델링, 요구 등과 같은 설계의 기초 주제들을 떠올릴 수 있다.

세포 그룹은 정상적인 발달, 암 침입, 상처 회복 과정에서 종종 서로의 움직임을 조정하고(coordinate) 있다. 이러한 조정된 이동에는 동적 세포골격(cytoskeleton)과 세포접합(cell-junction) 리모델링이 필요하다. 신속한 상처 치유를 위해, 이 동적 리모델링을 조절하는 데는 두 가지 다른 Rap1 경로가 필요하다.

저자들은 "세포가 움직여야 할 때, 세포골격과 세포-세포 접합부의 동적 리모델링은 특정 세포 간의 연결을 유지하면서, 체내에서 방향과 속도를 제어하여 이동하는 것이 필수적이다."라고 말한다. 이는 복구 세포가 제자리를 잡는 동안, 신호가 조직의 세포 내에 들어가서, 그들의 행동을 조정해야 함을 의미한다. 연구팀은 이러한 조정을 수행하는 두 가지 효소를 확인했다.

Ras 계열의 작은 GTPase에 속하는 Rap1은, 세포골격과 세포-세포 부착의 동적 리모델링에 필요한 신호전달 경로를 조절하는, 고도로 보존된[즉, 진화하지 않은] 세포질 단백질이다. Rap1은 신경세포 이동(neural migration), 백혈구의 목표장소 도착(leukocyte trafficking), 혈관 형성의 촉진, 배아의 형태 형성, 내피 장벽의 유지 등 광범위한 발달 과정에 필요할 뿐만 아니라, 암 전이 및 상처 치유와 같은 병리학적 상태에도 관여한다...

초파리 배아 상피세포의 상처 복구를 모델로 삼아, 이번 Current Biology 지에 실린 새로운 연구에 따르면, 상처를 빠르게 봉합하려면 세포-세포 접합부와 세포골격의 리모델링을 조절하는데 두 가지 다른 Rap1 경로가 필요하다는 사실이 밝혀졌다(그림 2).

이 복구 시스템의 세부 사항만으로도 놀랍다. (면역반응에서 T 세포의 이동에 대한 자세한 내용은 오늘 bioRxiv 지에 게재된 관련 논문에서 확인할 수 있다.)

그러나 신체에는 이보다 더 복잡하지는 않더라도, 그에 못지않게 복잡한 다른 많은 복구 시스템들이 있다. 이러한 효소들과 세포는 어떻게 자신들이 해야할 일을 알고 있으며, 행동을 조정할 수 있을까? 필요한 것을 예견할 수 있는 고도의 지능에 의해서 프로그래밍 되지 않았다면 말이다.

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진화론은 세부 사항으로 들어가면 완전히 사망한다. 이러한 발견들은 생명체에 대한 자세한 정보가 제공될수록, 모든 것들이 우연히 생겨났다는 진화 이야기는 믿을 수 없다는 우리의 오랜 관찰을 확인시켜 준다. 이 기사나 논문들 중 어느 것도 진화에 대해 언급하지 않고 있었다.

.손상된 DNA 복구 반응 지도(Kratz 등의 다이어그램). DNA 손상 반응에 관여하는 단백질들 집합의 다중 스케일의 지도.(Cell Systems, 2023.)


*참조 : DNA 복구 효소에서 발견된 극도의 정밀성

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291615&bmode=view

DNA 수선 기작의 놀라운 조화

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291632&bmode=view

DNA 수선은 팀웍을 필요로 한다 : DNA 사슬간 교차결합의 수선에 13개의 단백질들이 관여한다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291665&bmode=view

유전자 고속도로의 손상을 수리하는 분자 로봇들.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291668&bmode=view

세포가 어떻게 DNA의 오류를 수정하는지는 아직도 신비이다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291659&bmode=view

세포 안에서 재난 복구 계획이 발견되었다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291661&bmode=view

세포 내의 초정밀 분자기계들이 모두 우연히?

https://creation.kr/LIfe/?idx=3094830&bmode=view

▶ DNA의 초고도 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405637&t=board

▶ DNA와 RNA가 우연히?

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405610&t=board

▶ 단백질과 효소들이 모두 우연히?

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405405&t=board


출처 : CEH, 2023. 7. 11.

주소 : https://crev.info/2023/07/repair-implies-foresight-implies-design/

번역 : 미디어위원회

미디어위원회
2023-08-02

그리 간단하지 않은 섬모

(Not-So-Simple Cilia)

by Frank Sherwin, D.SC. (HON.) 


     고등학교 과학 시간에 물속에서 살아가는 단세포생물 짚신벌레(Paramecium)를 현미경으로 본 기억이 있을 것이다. 짚신벌레는 섬모(cilia)라고 불리는 수많은 짧은 부속기관을 사용하여 움직인다. 또한 이 작은 구조물은 우리의 기도(airways)를 감싸고 있는 세포 표면에도 엄청난 수(10^9/cm2 이상)로 존재한다. 섬모는 박테리아나 먼지와 같은 물질을 포착한 점액을 폐 밖으로 효율적으로 밀어낸다. 또한 섬모는 난관(oviduct)을 따라 발견되며, 이차 난모세포(난자)를 자궁 쪽으로 쓸어내리도록 설계되어 있다.

이제 유니버시티 칼리지 런던(University College London, UCL)의 연구자들은 섬모를 움직이게 하는 분자기계에 대한 세계 최초의 그림을 제작했다.[1] 구체적으로 "섬모의 움직임은 미세소관들로 이루어진 분자기계인 축미세관(axoneme), ATP 구동 디네인 모터(dynein motors) 및 조절 복합체에 의해 생성된다"라고 Nature 지에서 왈튼(Walton) 등은 설명했다.[2]

축미세관은 진핵생물에서 발견되는 섬모와 편모(flagella) 내부에 있다.

축미세관(axoneme)의 크기와 복잡성 때문에, 지금까지 원자 모델의 개발이 불가능했고, 그 기능을 이해하려는 노력에 장애가 되었다. 여기에서 우리는 인공지능을 이용한 구조 예측과 최근 발전된 극저온 전자현미경(cryo-EM)을 활용하여, 녹조류 클라미도모나스 라인하르트티(Chlamydomonas reinhardtii)의 편모와 인간의 호흡기 섬모에서 96nm 모듈식 반복의 축미세관 구조를 결정하였다.[2]

우리 몸의 다른 많은 기능적 구조들과 마찬가지로, 창조주께서는 이 작은 분자 모터를 정말로 효율적으로 설계하셨다. UCL News는 이렇게 쓰고 있었다 : "건강한 기도에서는 이 복잡한 구조가 엄격하게 제어되며, 분자들이 정확하게 배열되어, 섬모가 하루에 약 1백만 번씩 파동과 같은 리드미컬한 동작으로 박동한다."[1] 정확히 어떻게 이런 일이 일어날 수 있을까? Nature 지 논문의 저자들은 축미세관의 기능을 명백하게 기계적인 용어로 설명할 수밖에 없었다.

우리의 원자 모델은 축미세관의 보존과 전문화, 디네인과 그 조절장치 간의 상호 연결성, 축미세관의 주기성을 유지하는 메커니즘에 대한 통찰력을 제공한다. 관련 축미세관 디네인 모터와 관련된 기계조절 복합체의 상호 관련된 구조형태 변화는 오랫동안 가설로만 존재하던 섬모 운동성을 조절하는 기계전달 경로에 대한 한 메커니즘을 제공한다.[2]

세포 생물학에서 기계적변환(mechanotransduction)은 세포가 게이트 이온 채널을 통해 기계적 자극을 전기화학적 활동으로 전환하는 복잡한 메커니즘이다. 이 새로운 발견은 인간 기도의 나노 비밀과, 창조주가 기도를 정교하게 설계한 방법뿐만 아니라, 돌연변이가 축미세관의 기능 장애로 이어져 질병을 유발한다는 사실도 밝혀냈다.

이전에도 여러 번 보았듯이, 진화론은 과학적 연구를 방해해 왔다.[3, 4] "한때 섬모는 진화의 흔적으로 여겨졌지만, 실제로는 신체 기관의 많은 부분에서 필수적이었다. 연구자들이 질병에서 섬모의 역할에 대해 더 많이 알게 되면서, 한때 무시되었던 이 소기관에 훨씬 더 많은 관심을 기울이기 시작했다."[5]

이러한 질환 중 하나는 원발성 섬모운동이상증(primary ciliary dyskinesia, PCD)으로, 2만 명당 1명꼴로 발생한다. 이 질환은 섬모의 점액 제거 장애를 유발하여 만성 호흡기 감염을 발생시킨다. "연구팀은 PCD 질환을 갖고 있는 사람에서, 유전자 돌연변이로 인해 축미세관 구조의 핵심 요소가 누락되어, 섬모가 제대로 박동하지 않는다는 사실을 발견했다."[1]

연구팀은 인간 섬모 외에도, 표면에 꼬리처럼 돌출된 두 개의 돌기를 사용하여 헤엄치는 단세포 조류(single-celled algae)인 클라미도모나스 라인하르트티(Chlamydomonas reinhardtii)의 축미세관 구조를 조사했다. 10억 년 이상의 진화를 통해 서로 분리되었음에도 불구하고, 이 조류의 꼬리는 인간의 기도에 있는 섬모와 구조적으로 유사했는데, 이는 진화 과정에서 축미세관이 중요했음을 보여주는 것이다.[1]

물론 "10억 년의 진화"는 진화론자들의 머릿속에만 존재하는 것이다.[1] 조류와 인간의 기도 섬모는 모두 유사한 축미세관 구조를 공유하고 있는데, 이는 축미세관이 분자기계적으로 움직이도록 창조주에 의해 설계되었기 때문이다. 창조주께서는 어떤 디자인이 이러한 기능에 가장 적합한지 알고 계셨기 때문에, 두 곳에 모두 넣어두셨던 것이다. 이것은 이 둘이 공통의 조상을 갖고 있다는 뜻이 아니라, 공통의 설계자, 즉 주 예수 그리스도를 공유하고 있다는 뜻이다.


References

1. World's first illustration of the molecular machinery that makes cilia beat. UCL News. Posted on ucl.ac.uk June 13, 2023, accessed June 28, 2023.

2. Walton, T. et al. Axonemal structures reveal mechanoregulatory and disease mechanisms. Nature. Posted on nature.com May 31, 2023, accessed June 27, 2023. 

3. Thomas, B. Evolution Delays Discovery of Dolphin Sensory Ability. Creation Science Update. Posted on ICR.org August 10, 2011, accessed June 27, 2023.

4. Sherwin, F. 2021. Another Function of 'Junk DNA' Discovered. Acts & Facts. 50 (10).

5. Gardiner, M. 2005. The Importance of Being Cilia. Howard Hughes Medical Institute. V 18, No. 2, 32.

* Dr. Sherwin is science news writer at the Institute for Creation Research. He earned an M.A. in zoology from the University of Northern Colorado and received an Honorary Doctorate of Science from Pensacola Christian College.


*참조 :  대장균의 전기 모터 : 한 경이로운 설계

https://creation.kr/LIfe/?idx=15444699&bmode=view

7개의 모터가 하나로 연결된 편모를 갖고 있는 세균!

https://creation.kr/LIfe/?idx=9061399&bmode=view

박테리아의 편모는 많은 모터들로 이루어져 있었다 : 더욱 복잡한 것으로 밝혀진 지적설계의 상징물

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=5477172&bmode=view

동물성 플랑크톤에서 발견된 다연발의 작살! : 하등하다는 원생동물에서 고도로 복잡한 기관의 발견

https://creation.kr/Topic101/?idx=13855012&bmode=view

섬모충의 유전체는 극도로 복잡했다. 1

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현대적 모습의 5억4100만 년(?) 전 조류들의 발견 : 진화론자들은 극단적인 변화의 정지도 "진화"라고 부른다.

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세포가 헴을 처리하는 방법. 생명에 필수적인 독!

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▶ 한 요소도 제거 불가능한 복잡성

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출처 : ICR, 2023. 7. 17.

주소 : https://www.icr.org/article/Not-So-Simple-Cilia/

번역 : 미디어위원회

미디어위원회
2023-07-23

세포가 헴을 처리하는 방법.

생명에 필수적인 독!

(How cells handle heme. A poison that’s vital to life!)

by Philip Bell


      당신은 헤모글로빈(hemoglobin or haemoglobin)에 대해 배운 기억이 있을 것이다. 헤모글로빈은 적혈구에 색을 부여하는 색소 단백질(pigmented protein)이다. 헤모글로빈은 폐에서 산소(oxygen)를 흡수하여, 신체의 모든 세포로 운반하는 역할을 한다. 짧게 살펴보겠지만, 적혈구의 핵심 성분인 붉은 색소 헴(heme or haem)에 관한 최근의 발견은 진화론에 실질적인 문제를 제기하고 있다.

실제로 헴이 너무 많으면 세포에 독성을 일으키지만, 이것은 문자 그대로 지구상의 생명체에 필수적이다. 이는 인간뿐만 아니라, 거의 모든 동물과 식물, 심지어 박테리아, 효모, 곰팡이 같은 간단한 생물에게도 마찬가지이다. 따라서 헴을 생산하는 과정은 절대적으로 필수적인 생물학적 과정이지만, 엄격하게 통제되어야 한다.


실제로 헴이 너무 많으면, 세포에 독성을 일으키지만, 이것은 문자 그대로 지구상의 생명체에 필수적이다.


다목적 분자

생물에는 여러 가지 헴 분자의 변형(variations)들이 존재하지만, 기본 구조는 동일하다. 헴은 포르피린 고리(porphyrin ring)라고 불리는 사각형 모양의 구조에 철이 결합되어 있다.(그림 1 참조).

헤모글로빈은 헴과 그 철이 한 단백질 성분에 결합된, 여러 종류의 '헤모단백질(hemoprotein)' 중 하나이다. 따라서 이들 유형은 모두 '금속단백질(metalloproteins)'이라고 불려진다. 다른 유형의 금속단백질들은 구리, 아연, 코발트 등 다양한 금속들을 포함하며, 녹색 식물의 엽록소(chlorophyll)에는 마그네슘이 포함되어 있다. (엽록소는 광합성에 필수적이며, 여기서는 햇빛, 물, 이산화탄소로부터 고에너지 식품이 생성된다.)

그림 1. 철(Fe)을 둘러싼 고리 구조를 보여주는 헴 분자.


헴은 세포 내에서 다양한 조절 및 신호 전달 역할을 하는, 다용도 세포 장치(versatile cellular gizmo)라고 생각하면 된다. 헴은 헤모글로빈 내에서 중요한 역할을 하고 있을 뿐만 아니라, 다음과 같은 것들의 주요 구성 요소이다 :

∙ 다른 색소 단백질들(예: 근육에 붉은색을 부여하는 미오글로빈(myoglobin)).

∙ 다양한 퍼옥시다제 효소들(peroxidase enzymes).

∙ 세포의 주요 대사 경로에 관여하는 단백질인 시토크롬(cytochromes).


최근 연구에 따르면, 헴은 세포의 발전소인 미토콘드리아(mitochondria)의 활동을 조절하는 데도 도움이 된다는 것이다. 헴은 미토콘드리아 에너지 공장에서 만들어지는 ATP(adenosine triphosphate, 아데노신삼인산)의 양에 직접적인 영향을 미치는 것으로 보인다.[1] ATP는 생명체를 움직이는 '연료(fuel)'로서, ATP를 생성하는 일은 하나님의 경이로운 분자 모터들이 수행하는 놀라운 업적으로 잘 알려져 있다.[2]


주문형 공급

저명한 학술지인 미국국립과학원회보(PNAS) 지에 실린 최근 논문에서, 저자들은 이 재능 있지만 까다로운 헴 분자가 어떻게 생성되고, 필요한 때와 장소에 적절한 양으로 동원되는 지를 설명하고 있었다.[3] 헴이 너무 많으면 자유 라디칼(free radicals, 유리기, 자유기, 활성산소)이 생성되므로, 미세한 제어가 필수적이다. 이들 자유 라디칼은 수명은 짧지만, 반응성이 매우 강한 원자 또는 분자로서, 세포막, DNA 및 세포의 다른 부분을 손상시킨다. 자유 라디칼의 과부하를 방치하면, 암, 심장 및 혈관 질환, 모든 종류의 퇴행성 질환, 노화의 원인이 된다.[4]

자유 라디칼은 사실 일상적인 신진대사(metabolism)의 한 부산물이다. 하지만 담배 연기와 같은 환경 독소, 여러 발암물질, 방사선(예: 자외선)에 노출될 때도 발생한다. 따라서 이러한 자유 라디칼을 파괴할 수 있는, 다양하고 강력한 항산화 분자가 중요한데, 이를 ‘자유기 제거제(free radical scavengers)’라고 한다. 이들 중 일부는 체내에서 발견되며, 건강한 식단에도 많은 항산화 물질(antioxidants, 항산화제)이 포함되어 있다.[5]

흥미롭게도 연구자들은 세포의 어떤 구획에도 헴 분자가 한 번에 하나 이상 존재하지 않는다는 사실을 발견했다.[4] 헴은 필수적인 성분이지만, '다루기 힘든' 성질을 갖고 있다는 것이 알려져 있다. 그렇다면 세포는 수요 발생 시 즉시 공급할 수 있도록, 어떻게 충분한 양의 헴을 유지하는 것일까? 이러한 물질을 비축하는 것은 (자유 라디칼의 위험성 때문에) 위험하다. 따라서 답은 매우 간소화된 제조와 효율적인 분배 시스템을 결합하는 것일 것이다. 실제로 연구팀의 실험 결과는 아주 똑똑한 ‘완충‘ 시스템을 가리키고 있었다[6]. 즉, '자유(free, unbound)’ 상태(결합되지 않은)의 헴은 독성이 있기 때문에, 대부분의 이용 가능한 헴 분자는 특수한 '완충' 단백질에 약하게(가역적으로) 결합되어 있다가, 필요할 때 즉시 방출되고 있었다.

이번 PNAS 지의 연구에서 확인된 대로, 이것은 극소량의 자유 헴(free heme)을 설명하고 있다. 대신에 세포는 이 ‘변하기 쉬운 헴(labile heme)’(자유 헴으로 쉽게 변할 수 있는 '불안정한‘ 상태이기 때문에)의 저장소를 갖고 있었던 것이다. 이 논문의 저자들은 이것을 "교환 가능한 헴의 공급을, 즉 고도로 조절된 방식으로 필요한 헴의 공급을 가능하게 해준다“라고 말하고 있었다. 또한 "이러한 정교한 조절은 헴 의존적 신호전달 및 조절 메커니즘을 제공하여, 헴이 단일 분자 단계에서 단백질의 스위치를 켜서 별개로(discretely) 공급될 수 있게 해준다"라고 덧붙이고 있었다[3].


동력학적 설계

정말로 현명하다! 이것은 세포가 결코 단순하지 않다는 사실을 보여주는 또 하나의 증거인 것이다. 여기서 우리는 세포가 ’물류 전문가‘처럼 복잡한 시스템의 균형을 맞추는데 관여하고 있다는 것을 알 수 있다. 이 경우에서 절대적으로 필수적이지만, 잠재적으로 치명적일 수 있는 '물품'인 헴의 공급과 수요를 완벽하게 조절하고 있다는 것을 의미한다.


열렬한 무신론자들도 마음속으로 알고 있듯이, 이러한 훌륭한 시스템은 지적이고 목적을 가진 주체의 개입 없이는 발생하지 않는다는 것을 알고 있다.


연구자들이 "고도로 통제된", "정교한 제어“, "신호 및 조절"이라는 단어들을 사용하고 있다는 것에 주목해야 한다. 이러한 단어들은 바로 지적설계에서 사용되는 단어들이다. 물론이다! 가장 열렬한 무신론자들도 마음속으로 알고 있듯이, 이러한 훌륭한 시스템은 지적이고 목적을 가진 주체의 개입 없이는 결코 발생한 적이 없다. 예상대로, 그러한 시스템이 오작동하기 시작하면 (타락한 세상에서) 다양한 질병들이 불가피하게 발생한다.

어떻게 이러한 최상급의 제어가 진화론자들이 주장하는 것처럼, 아무런 지시도 없고, 계획이나 목적도 없는, 무작위적 과정을 통해 단계적으로 진화할 수 있었을까? 헴이 만들어지는 복잡한 화학적 경로에는 8개 이상의 효소적 단계들이 있으며, 그중 일부는 놀라운 미토콘드리아에서, 일부는 세포질 내에서 일어난다. 헴 생성은 결코 간단하지 않다![7]

그리고 헴은 사실상 모든 생명체에서 발견된다는 사실을 기억해야 한다. 세포 생명의 자연주의적 기원이 타당하려면, 진화론자들은 먼저 무작위 돌연변이를 통해서 이러한 단계가 어떻게 생겨날 수 있었는지를 시연해야 한다. 그리고 이러한 돌연변이가 '매우 초기'의 원시 세포 단계에서 발생했다고 믿어야 한다.[8]

이러한 완전히 공상적인 무신론적 진화 개념은 사실상 죽은 자연(lifeless nature)에서 기적을 기대하는 것과 다를 바 없다. 세포 내에서의 경이로운 수준의 복잡성을 갖고 있는 헴의 생성과 조절은, 우리가 창조주 하나님을 인정해야 한다는 것을 말해준다. 


"그분은 우리가 측량할 수 없는 큰 일을 하시며, 우리가 헤아릴 수 없는 기이한 일을 하신다" (욥 5:9, 새번역).


References and notes

1. Li, Y. and 13 others, MFSD7C switches mitochondrial ATP synthesis to thermogenesis in response to heme, Nature Communications 11(1):7837, 24 Sep 2020. 

2. Thomas, B., ATP synthase: majestic molecular machine made by a mastermind, Creation 31(4):21–23, 2009; creation.com/atp-synthase. 

3. Leung, G.C.-H. and 6 others, Unravelling the mechanisms controlling heme supply and demand, PNAS 118(22):e2104008118, 1 Jun 2021. 

4. Pham-Huy, L.A., and 2 others, Free radicals, antioxidants in disease and health, Int. J. Biomed. Sci. 4(2):89–96, 2008. 

5. Examples of antioxidants in the body are glutathione and alpha lipoic acid, but many foods (fruits, vegetables, whole grains, nuts, herbs, spices, and more) plus drinks (e.g. green tea, herbal teas, fruit juice, etc.) are significant sources of antioxidants. Vitamin C is a well-known antioxidant. 

6. In computing, a buffer is an area of temporary storage of data while it is being transferred from A to B, e.g. in print spooling. 

7. Phillips, J.D., Heme biosynthesis and the porphyrias, Mol. Genet. Metab. 128(3):164–177, 22 Apr 2019. 

8. “Designed for [a] purpose”—heme production defeats evolution, evolutionnews.org, 28 Jun 2021. 


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출처 : Creation 44(1):46–47, January 2022

주소 : https://creation.com/cells-heme

번역 : 박지연

미디어위원회
2023-07-20

 유전체를 유지하는 DNA 복구 시스템은 진화를 거부한다. 

(Genome Maintenance Defies Evolution)

by Jerry Bergman, PhD


      진화론은 DNA 코드를 유지하는 데 필요한 여러 부분으로 구성된 시스템들을 설명할 수 없다.


    오늘날 우리의 지적 문화(과학과 교육) 전체가 진화론이라는 비과학적 토대 위에 놓여 있다. 진화론은 세 가지 기본 아이디어에 기반을 두고 있다 :

∙생명체는 지시되지 않은 화학물질들에서 시작(자연발생)되었다,

∙진화의 원료는 무작위적 돌연변이(random mutations)들이다.

∙자연선택은 생물이 생존하는 데에 이점을 제공하는 돌연변이를 선택함으로써, 모든 고등 생물의 발전을 촉진한다.


다윈의 자연선택(natural selection) 이론은 특정 형질(traits)을 보존하는 데 국한되어 있으며, 일반적으로 대진화(macroevolution)라고 불리는 것을 설명할 수 없다. 대부분의 돌연변이(최대 99%)들은 약간 해롭거나 치명적이기 때문에, 변화의 원인으로 가정되는 돌연변이는 실패하고 있다. 결과적으로 세대가 거듭될수록, 유해한 돌연변이의 부하는 증가되고 있는 것이다.

하지만, 유전학적 증거들은 생명체가 진화하지 않도록 설계되었다는 것을 보여준다. 한 예로 12가지 이상의 돌연변이 복구 메커니즘(mutation-repair mechanisms)이 존재한다는 것이 밝혀졌다. 그리고 의심할 여지 없이 더 많은 메커니즘들이 발견될 것이다. 볼크바(Volkva) 등이 보고한 바와 같이, "세포는 DNA 손상에 대응하고 돌연변이를 방지하기 위해 다양한 DNA 복구 경로들을 보유하고 있다."[1].


뉴클레오티드 절단 복구

한 유전자 복구 시스템은 뉴클레오티드 절단 복구(nucleotide excision repair) 시스템이다. 이것은 돌연변이 스펙트럼에 걸쳐 거의 모든 점 돌연변이(point mutations)들의 최대 99%를 거의 균일하게 복구한다.[2] 아래에 설명된 뉴클레오티드 절단 복구(repair, 수선)는 포유류가 DNA 손상을 제거하고, 손상되지 않은 DNA로 대체하는 데 사용하는 주요 시스템이다. 이 시스템은 UV(자외선), 환경적 돌연변이 유발물질, 심지어 일부 항암제 등에 의한 DNA 손상을 복구한다. 이 시스템은 돌연변이를 줄이기 위해 설계되어있는 기능이다. 진화론자들은 돌연변이를 무작위적인 유전적 다양성을 제공하는 주요 수단이자, 진화의 원동력으로 여기고 있다. 

원자폭탄의 폭발로 피폭된 사람들과 같은, 방사선에 노출된 사람들에 대한 연구에 따르면, 몇 세대가 지나면 복구 시스템과 자연선택으로 인해, 돌연변이 부하가 예상됐던 매우 높은 수준 이하로 감소되는 것으로 나타났다. 이 효과는 변화의 정지(stasis)를 유지하려는 경향을 보여준다. 이것은 진화론과 반대된다. 


DNA 복구 시스템 이전의 생명체는 불가능하다 

복잡한 세포 및 DNA 복구 시스템이 없다면, 모든 세포의 대부분의 DNA는 빠르게 붕괴되어 세포 사멸을 초래했을 것이다. 그러면 이들 세포는 분해되어 결국 그 생물은 죽게 될 것이다. 따라서 진화론자들은 어떤 알 수 없는 이유로 이런 복구(수선) 시스템이 진화되기 전까지, 모든 생명체들은 발생되지 않았다고 가정해야만 한다. 이 모든 복구 시스템들이 존재할 때, 그리고 기능적 단위로 작동했을 때만, "자연"은 가장 잘 살아남고 가장 많은 자손을 낳는 유기체를 선택할 수 있었을 것이다.

모든 생명체에 존재하는 세포 복구 메커니즘은 돌연변이가 발생했을 때, 대부분 식별될 수 있다. 복구 시스템(repair system)은 절단 효소(excision enzymes)들을 가지고 돌연변이가 발생한 DNA 부분을 잘라낸 다음, 손상을 복구한다. 한 가지 돌연변이 유형은 DNA 복제 중에 발생하는데, 염기쌍에 실수가 발생하여 올바른 A-T(아데닌-티민) 쌍 대신 잘못된 A-C(아데닌-시토신) 쌍이 생성되는 것이다. 딸 세포의 복구 효소는 온전한 대립유전자에 의존하여, 불일치를 인식하고, 잘못된 염기를 절단(제거)하고, 올바른 염기로 대체한다.


슈퍼 교정

유전자 교정(genetic proofreading) 기계에는 품질관리의 세 단계가 있다 : 1. DNA 중합효소(DNA polymerase), 2. 교정 핵산말단가수분해효소(exonuclease), 3. 불일치 복구(mismatch repair). 이 모든 품질관리를 통해, 새로 합성된 DNA 사슬에서 유전적 오류는 10억~100억 개의 뉴클레오타이드마다 한 번의 비율로 발생할 수 있다.[3]

만약 복구 시스템이 손상된다면, 생명체는 자주 생존할 수 없다. 색소성 건피증(zeroderma pigmentosum)은 절단 복구 메커니즘의 오작동으로 인해 발생하는 질병이다. 이러한 손상은 대부분 자주 치명적이다. 차등 생존(differential survival)과 절단 효소들은 생물체 및 종의 퇴화 및 사망을 예방하거나 감소시키기 위해 설계된 많은 시스템들 중 일부에 불과하다. 이 복구 시스템들은 박테리아부터 인간에 이르기까지 모든 생명체에 존재한다.


암 위험을 줄이는 DNA 복구

<Credit: Illustra Media and Captain Dave’s Whale and Dolphin Safari>


이 리뷰에 인용된 연구는 고래(whales)에 설계되어 들어있는 복구 시스템을 설명하고 있었다. 이 복구 시스템은 암에 저항하고, 고래의 수명을 200년 이상으로 늘리는 데 도움이 되고 있다![4] 고래는 인간에 암을 유발하는 일부 발암성 물질들에 노출되어도, 암이 거의 발생하지 않는다.[5] 고래가 인간보다 2만 배나 크고, 세포 수도 훨씬 많기 때문에, 고래의 암 발병률은 인간보다 높아야 하는데, 실제로는 훨씬 낮다.[6] 이 사실에 진화론자들은 당황했다. 암컷 고래의 몸무게는 평균 61,000kg로, 인간 여성의 평균 몸무게인 54kg보다 1,130배 더 크다. 이 발견은 오늘날 인간의 평균수명은 80세에 불과하지만, 성경 기록처럼 과거에는 훨씬 더 길었던 이유를 이해하는 데 도움이 될 수 있다.

북극고래(bowhead whales, 활머리고래)는 인간보다 더 복잡한 복구 시스템을 갖고 있는데, 그들은 특정 복구 유전자의 복사본을 더 많이 갖고 있기 때문이다. 이 복구 시스템을 DNA 손상 반응(DNA damage response, DDR) 시스템이라고 불려지는데, 이는 오류 없는 DNA 복제와 전사를 보장하는 역할을 한다. DDR에 결함이 생기면, DNA가 불안정해지고, 잘못된 반복, 재배열, 돌연변이가 발생한다. 이러한 DNA 결함은 암과 유전성 신경장애를 포함하여 수많은 질병들과 관련이 있다. DDR 시스템에는 총 605개의 단백질들이 필요하며, 이 단백질들은 109개의 집결(assemblies) 계층 구조로 구성되어 있다(도표 참조). 이러한 단백질들의 기능에는 위에서 설명한 염기 절단 복구(base-excision repair), 뉴클레오티드 절단 복구(nucleotide-excision repair), 불일치 복구(mismatch repair), 가닥간 가교 복구( interstrand-crosslink repair), 이중가닥 끊김 복구(double-stranded-break repair) 등 다양한 DNA 손상 유형에 대한 복구 경로들이 포함되어 있다.[7] (이러한 수백 종의 복구 단백질들과 복구 경로들, 그리고 이들 단백질들의 아미노산 순서 암호를 갖고 있는 유전자들이 모두 우연히 생겨날 수 있었을까?) 아래 차트에서 볼 수 있듯이, 이들의 복잡성은 상상을 초월할 정도이다. 이것은 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성(irreducibly complex)’이기 때문에, 단계적으로 점진적으로 진화하는 것은 불가능하다.

DNA 코드에 철자가 추가되거나 삭제되면, DNA 염기서열이 변경되며, 이는 유전자 기능장애로 이어지고, 암을 유발할 수 있다. 복구에는 철자를 추가하거나 삭제하여, 다시 올바른 DNA 코드를 생성하는 것이 포함된다.[8] 손상의 영향에 따라 북극고래 세포는 DNA를 정확하게 복구하여, 암으로 이어지는 손상을 줄이고, 고래는 장수하게 한다.

.DNA 손상의 복구 반응 지도. <from Kratz, et al. A multi-scale map of protein assemblies in the DNA damage response. Cell Systems, 14, 447–463,  June 21, 2023.> 


진화는 DNA 복구를 설명할 수 있을까?

DNA 손상 반응 시스템을 구글에서 검색하여 보면, 이에 대한 진화론적 설명을 찾을 수 없다. 단지, DNA 손상 반응 시스템의 각 진화 단계가 유전체의 돌연변이를 감소시키는 능력을 개선하여, 생물체의 생존 가능성을 향상시켰다는 점만 언급하고 있었다. 이 복잡하고 잘 설계된 시스템이 새로운 유전정보를 생성한다고 주장되는 주요 수단인 돌연변이(진화의 주 메커니즘)를 대폭 감소시켜, 진화가 선택할 수 있는 다양성을 제한하고 있다는 사실은 간과되고 있었다. 새로운 유전적 변이가 없다면, 진화는 없다. 또한 DNA 손상 반응 시스템이 없다면, 생명체는 빠르게 멸종으로 치달을 것이라는 사실도 무시되고 있다. 단순한 생명체가 (자연발생으로) 출현했다 하더라도, 돌연변이 오류는 유전체의 퇴화와 세포 사멸을 빠르게 초래했을 것이다.


요약

이 글의 목적은 연구의 세부적 내용에 있는 것이 아니다. 오히려 연구 결과가 보여주고 있듯이, DNA 손상 반응 시스템은 극도로 복잡한 수준의 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성(irreducible complexity, 환원 불가능한 복잡성)’이라는 사실에 초점을 맞추고자 한다. DNA의 사소한 변화도 암을 유발할 수 있다. 암의 발생과 창세기 3장에 기록된 인간의 타락 이후 인간의 급격한 수명 단축은 부분적으로 DNA 복구 시스템에 돌연변이가 발생한 결과일 수 있다. 또한, DNA 손상 반응 시스템 연구는 돌연변이가 진화론적 새로움(새로운 유전정보의 증가)의 원천이 아니라는 것을 보여준다. 세포는 돌연변이에 저항하고, 내재된 유전정보를 보호하도록 설계되어 있는 것이다.


References

[1] Volkova, Nadezda, et al. Mutational signatures are jointly shaped by DNA damage and repair. Nature Communications 11(2169); https://www.nature.com/articles/s41467-020-15912, 2020.

[2] Volkova, et al., 2020.

[3] Shapiro, Robert.. Evolution: A View from the 21st Century. FT Press Science, Upper Saddle, NJ, 2011.

[4] Wong, Carissa. Bowhead whales may resist cancer thanks to superior DNA repair ability. New Scientist, 22 May 2023.

[5] Wong, Carissa. 2023a, Bowhead Whales’ Cancer Secret. New Scientist. May. p. 20.

[6] Wong, 2023.

[7] Kratz, et al. A multi-scale map of protein assemblies in the DNA damage response. Cell Systems, 14, 447–463, June 21, 2023 ;  https:// doi.org/10.1016/j.cels.2023.04.007, 2023.

[8] Wong, 2023.


*참조 : DNA 손상 연구는 놀라운 복잡성을 드러냈다.

https://creation.kr/LIfe/?idx=2237710&bmode=view

DNA 복구 효소에서 발견된 극도의 정밀성

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291615&bmode=view

DNA 수선 기작의 놀라운 조화

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291632&bmode=view

DNA 수선은 팀웍을 필요로 한다 : DNA 사슬간 교차결합의 수선에 13개의 단백질들이 관여한다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291665&bmode=view

유전자 고속도로의 손상을 수리하는 분자 로봇들.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291668&bmode=view

세포가 어떻게 DNA의 오류를 수정하는지는 아직도 신비이다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291659&bmode=view

세포 안에서 재난 복구 계획이 발견되었다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291661&bmode=view

돌연변이는 생각했던 것보다 더 해롭다 : “동의 돌연변이(침묵 돌연변이)의 대부분은 강력하게 비중립적이다”

https://creation.kr/Mutation/?idx=14243095&bmode=view

돌연변이는 중립적이지 않다 : 침묵 돌연변이도 해롭다는 것이 밝혀졌다.

https://creation.kr/Mutation/?idx=11863889&bmode=view

돌연변이 : 진화의 원료?

https://creation.kr/Mutation/?idx=1289768&bmode=view

자연선택이 진화의 증거가 될 수 없는 이유 : 자연선택은 제거할 수는 있지만, 만들어낼 수는 없다.

https://creation.kr/NaturalSelection/?idx=1757447&bmode=view

자연선택은 진화가 아니다 : 선택은 기존에 있던 것에서 고르는 일이다.

https://creation.kr/NaturalSelection/?idx=1290315&bmode=view

‘자연선택’의 의인화 오류 : 자연은 선택할 수 없다.

https://creation.kr/NaturalSelection/?idx=3133575&bmode=view

진화론자들도 자연선택의 문제점을 지적하고 있다 : 진화론은 오늘날의 플로지스톤이다.

https://creation.kr/NaturalSelection/?idx=9736922&bmode=view


▶ DNA의 초고도 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405637&t=board

▶ 유전정보가 우연히?

https://creation.kr/Topic101/?idx=6405597&bmode=view

▶ 단백질과 효소들이 모두 우연히?

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405405&t=board

▶ 한 요소도 제거 불가능한 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405309&t=board

▶ 돌연변이 : 유전정보의 소실, 암과 기형 발생, 유전적 엔트로피의 증가

https://creation.kr/Topic401/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6777162&t=board

▶ 자연선택

https://creation.kr/Topic401/?idx=6830079&bmode=view


출처 : CEH, 2023. 6. 14.

주소 : https://crev.info/2023/06/genome-maintenance/

번역 : 박지연

미디어위원회
2023-06-25

핵공 복합체의 경이로운 복잡성  

(Internal Beauty : the Nuclear Pore Complex)

by Margaret Helder, PhD


   3D 입체 퍼즐처럼 세포핵의 외피는 경이로움을 자아낸다.


   당신이 조각 그림 맞추기(jigsaw puzzle)을 좋아하는 사람이라고 상상해보자. 30개의 서로 다른 모양들로 구성된, 500조각의 입체 그림 조각들을 맞추어야하는 특별한 도전이 주어졌다면, 그 조각들을 맞추어 지정된 구조물을 재현하는 데 얼마나 걸릴까? 아마도 몇 년이 걸리지 않을까? 사실, 사람은 생각보다 똑똑한데도 말이다. 그러나 우리 몸의 세포는 이 문제를 최대 15분 내에 해결한다! 어떻게 그렇게 할까? 아무도 모르지만, 그 이야기는 흥미롭다.

우리 몸의 모든 세포에는 해당 세포의 생명 활동을 지시하는 데 필요한 정보가 들어있는 핵(nucleus)이 있다. 핵 내부에서 정보는 DNA에서 복사본(RNA)으로 다운로드 되며, 이 복사본은 세포의 구조와 작동 기능을 제공하는 데 필요한 단백질들을 생산하기 위해, 주변 세포질(cytoplasm)로 이동해야 한다. 핵으로 들어가거나 나가야 하는 커다란 분자들은 핵 외피(nuclear envelope, 핵을 둘러싸고 있는 이중 막)에 있는 특수 문(gates), 또는 세공(pores)을 통과해야 한다. 핵 외피에는 수천 개의 세공들이 있다. 살아있는 세포에서 가장 커다란, 특수 분자기계들이 핵공 복합체(nuclear pore complexes)라는 특수 통로(gateways)를 형성하고 있다. 이들은 30가지의 다른 모양과 다른 크기들의 500여 개의 단백질 분자들로 구성되어 있다. 이제 당신은 앞에서 언급한 특별한 도전의 수수께끼를 알게 되는 것이다.

핵 외피가 핵을 보호하는 데 매우 중요하다는 점을 고려할 때, 세포가 분열하고자 할 때, 핵 외피를 제거해야 하는데, 이것은 놀라운 일이다! 핵은 열려진 세포에서 분열한다. 그러나 분열 과정이 끝나 두 개의 새로운 딸세포가 형성되고 난 후, 서둘러 두 개의 딸핵 주위에 새로운 핵 외피를 형성한다. 그렇다면 각 핵공 복합체(NPC)가 어떻게 생겨나고, 어떻게 기능하는지, 어떻게 알 수 있었을까? 

2007년 11월, 핵공 복합체(nuclear pore complex, NPC)의 구조에 대한 연구가 Nature 지의 커버 스토리로 보고되었다.[1] 과학자들은 전자현미경을 통해 NPC의 기본 모양은 알고 있었지만, 구성 단백질들이 서로 어떻게 결합되어 있는지 전혀 알지 못했다. X-선 결정학 및 기타 연구를 통해, 그들은 구성 단백질들의 모양에 대한 아이디어를 얻었다. 또한 핵공 복합체 내에 각 개별 단백질의 복사본이 몇 개 있는지 알아냈다. 이제 이 모든 단백질들이 어떻게 서로 결합하고 있는지 알아낼 차례였다. 컴퓨터는 모든 구성 요소들을 3차원 배열을 통해 전체 모양에 맞도록, 반복적인 시도를 실행했다. 결국 과학자들은 컴퓨터가 이 문제에 가장 적합한 솔루션을 어느 정도 찾아냈다는 사실에 만족해했다. 컴퓨터가 가장 잘 맞는 구성 요소를 풀 수 있었던 것은 컴퓨터의 정보 조절 능력 덕분이었다. 컴퓨터는 과학자들의 3차원적 조각 그림 맞추기 과제를 해결했다. 하지만 세포는 어떻게 15분 이내에 이 퍼즐을 풀 수 있으며, 왜 그러한 놀라운 속도가 필요할까?

.핵공 복합체(NPC)가 있는 핵 외피. <lustra Media>


핵 외피는 핵 주위에 빠르게 형성되어 내부의 유전정보를 보호한다. 동시에 핵 외피의 약 4000~5000 개의 틈새는 핵공 복합체 분자기계들로 채워진다. 어떻게든 대사 과정은 각 핵공 복합체의 500개 단백질 분자들이 정확한 구조를 취하도록 지시한다. 적절한 커다란 분자가 핵에 들어가거나 나올 수 있도록 완벽해야 한다. 하지만 한 가지 문제가 더 있다. 세포 분열 후 핵이 커지면서 더 많은 핵공들이 필요하다. 흥미로운 점은 이 경우 핵공 복합체가 다른 과정을 통해 형성되기 때문에, 시간이 더 오래 걸리지만(약 1시간 정도 소요), 새로운 핵공 복합체의 구성과 기능은 이전에 형성된 것과 동일하다는 점이다.[2]

핵공 복합체를 형성하는 거대 분자 기계들은 도넛 모양의 구조물 두 개가 서로 쌓여 있는데, 하나는 핵 내부를 향하고, 다른 하나는 세포질 외부의 세포 물질을 향하고 있다. 채널 내부에는 고정된 형태가 없는 유연한 필라멘트가 얽혀 있다. 이 필라멘트를 통해 운반물이 핵 안으로 들어가고, 핵 밖으로 나가는지 여부를 제어한다.[3] 그러나 막힌 핵공 부위에서는 상황이 그리 간단하지 않다.

핵 내부에 관심을 집중해 보겠다. DNA에서 RNA로 정보를 빠르게 복사하는 데에는 단백질(세포질에서 핵으로 들어온)들이 필요하다. 그런 다음 스플라이오좀(spliceosomes)이 RNA 분자의 불필요한 특정 부분을 잘라낸다. 이제 세포에 필요한 특정 단백질의 생성을 지시하는 메신저 RNA(mRNA) 가닥이 생겼다. 하지만 mRNA는 (아직) 핵 밖으로 나갈 수 없다. 단백질들은 사슬의 앞쪽 끝에 캡(cap)을 형성해야 하며, AMP(adenosine monophosphate, ATP에서 인산기 두 개만 없는)의 긴 꼬리가 뒤쪽 끝에 부착되어야 한다. 이 꼬리는 뉴클레오타이드의 긴 사슬을 안정화시킨다. 이 복합체는 mRNP(ribonucleoprotein complex)라고 불려진다. 마지막으로 전사-수출 복합체(transcription-export complex)가 mRNP 화물에 연결된다. 이제 핵공 복합체의 채널-프로퍼(channel-proper)에 있는 필라멘트가 화물을 인식하고, 핵 외피를 가로질러 세포질로 운반한다.[4] 

살아있는 세포는 초고도의 정밀성과 복잡성을 갖고 있는 걸작임이 분명하다. 핵 외피는 세포의 아주 작은 구성 요소에 불과하다. 그럼에도 불구하고 이 외피는 핵의 유전정보와 핵에서 주변 세포질로 나오는 정보의 무결성을 보호하는 필수적인 기능을 수행한다. 핵에서 나오는 정보가 현실로 바뀌는 곳은 바로 세포질이다. 핵에서 잘못된 정보가 나오면, 세포는 죽거나 활력을 잃게 된다. 이런 일이 발생하지 않도록 최대한 방지하는 것이 핵공 복합체의 역할이다. 따라서 핵에서 적절하게 포장된 mRNA 조각(현재 mRNP라고 함)이 운반 수출 인자에 의해 인식되어, 화물이 채널 필라멘트에 빠르게 부착된 다음, 반대편으로 안전하게 운반되기까지 많은 단계들이 필요하다.[5] 이러한 과정이 모두 우연히 생겨났을까? 

3차원 구조를 이해하는 사람들에게 더욱 놀라운 것은, 세포가 500개의 개별 단백질(30가지 다른 모양)들을 조작하고, 몇 분 안에 정확하게 배열하여, 아름다운 기능적 구조인 핵공 복합체를 만드는 방법이다. 마치 몇 주나 몇 달이 아닌, 몇 분 만에 집을 짓는 것과 같다.

핵공 복합체를 형성하는 데 사용되는 한 가지 과정만으로도 충분히 드라마틱할 수 있다. 그러나 세포는 예기치 않게 "뚜렷한 운동학적, 분자적, 구조적 특징"을 나타내는 근본적으로 다른 두 가지 과정을 사용하고 있다.[6] 그럼에도 세포는 여전히 첫 번째 과정과 똑같은 단백질 복합체를 만들어낸다. 두 번째 과정의 최종 배열이 첫 번째 과정과 다른 배열을 초래했다면, 핵공 복합체에서 단백질들의 배열은 중요하지 않다고 생각할 수도 있다. 하지만 그렇지 않다. 잘못 배치될 가능성이 있는 구성 요소 조각들이 너무도 많은 상황에서, 두 가지 경로를 통해 동일한 구조를 달성한다는 것은 자연주의적인 무작위적 과정으로 우연히 만들어질 가능성을 극도로 낮춘다.

핵공 복합체를 만들기 위한 세포의 놀라운 선택과 기술이 한 번 작동되는 것도 놀라운 일이지만, 조각들을 다른 순서로 조작하면서 그것을 두 번째로 만들어내는 것은 초자연적인 지능이 필요하다. 우리는 창조주 하나님이 다른 모든 것들을 만드신 것 외에도, 예술적 아름다움을 사랑하시고, 기능적인 설계를 좋아하신다는 것을 알고 있다. 핵공 복합체는 이 모든 기준을 충족한다. 창조주 하나님을 찬양하라!


References 

1. Frank Alber et al. Determining the architectures of macromolecular assemblies. Nature 450, Nov. 29, pp. 683-694.  And   Frank Alber et al. 2007.  The molecular architecture of the nuclear pore complex. Nature 450, Nov. 29, pp. 695-701.

2. Shotaro Otsuka et al. A quantitative map of nuclear pore assembly reveals two distinct mechanisms. Nature 613 January 19 (2023), pp. 575-581.  “Our data revealed that the two NPC assembly pathways are markedly different.”  p. 579

3. Miao Yu et al. Visualizing the disordered nuclear transport machinery in situ. Nature 617, May 4 (2023), pp. 162-169.

4. Belen Pacheco-Fiallos et al. mRNA recognition and packaging by the human transcription-export complex. Nature 616, April 27, pp. 828-835.  And   Otsuka et al. 2023.

5. Belen Pacheco-Fiallos et al. 2023 And  Frank Alber et al. Determining the architectures of macromolecular assemblies. 2007. “Filling this tube and projecting into both the cytoplasmic and nuclear sides are flexible filamentous domains from proteins termed FG (phenylalanine-glycine) repeat nucleoporins; these domains form the docking sites for transport factors that carry macromolecular cargoes through the NPC” p. 683.

6. Shotaro Otsuka et al. p. 575.

*Margaret Helder completed her education with a Ph.D. in Botany from Western University in London, Ontario (Canada). She was hired as Assistant Professor in Biosciences at Brock University in St. Catharines, Ontario. Coming to Alberta in 1977, Dr Helder was an expert witness for the State of Arkansas, December 1981, during the creation/evolution ‘balanced treatment’ trial. She served as member of the editorial board of Occasional Papers of the Baraminology Study Group in 2001. She also lectured once or twice a year (upon invitation) in scheduled classes at University of Alberta (St. Joseph’s College) from 1998-2012. Her technical publications include articles in the Canadian Journal of Botany, chapter 19 in Recent Advances in Aquatic Mycology (E. B. Gareth Jones. Editor. 1976), and most recently she authored No Christian Silence on Science (2016) which promotes critical evaluation of scientific claims. She is married to John Helder and they have six adult children. 


참조 : 세포막의 Kir2.1 채널 : 세포내 한 분자기계의 나노 구조가 밝혀졌다.

https://creation.kr/LIfe/?idx=13001065&bmode=view

하나님의 단백질 펌프 : 분자 수준의 경이로운 설계

https://creation.kr/LIfe/?idx=14723002&bmode=view

대장균의 전기 모터 : 한 경이로운 설계

https://creation.kr/LIfe/?idx=15444699&bmode=view

진화를 부정하는 세포소기관 : 리소좀

https://creation.kr/LIfe/?idx=15435651&bmode=view

인간 게놈은 놀라울 정도로 복잡하다 : 대규모 새로운 GTEx 연구는 진화론과 충돌한다.

https://creation.kr/Human/?idx=11835489&bmode=view

DNA에서 제2의 암호가 발견되었다! 더욱 복잡한 DNA의 이중 언어 구조는 진화론을 폐기시킨다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291731&bmode=view

3차원적 구조의 DNA 암호가 발견되다! : 다중 DNA 암호 체계는 진화론을 기각시킨다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291753&bmode=view

유전자의 이중 암호는 진화론을 완전히 거부한다 : 중복 코돈의 3번째 염기는 단백질의 접힘과 관련되어 있었다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291743&bmode=view

4차원으로 작동되고 있는 사람 유전체 : 유전체의 슈퍼-초고도 복잡성은 자연주의적 설명을 거부한다.

https://creation.kr/Topic101/?idx=13855394&bmode=view

▶ 생명체의 초고도 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?idx=6405658&bmode=view

▶ 바이러스, 박테리아, 곰팡이, 원생생물

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405292&t=board

▶ 해조류, 규조류, 균류

https://creation.kr/Topic103/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6555218&t=board

▶ DNA의 초고도 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405637&t=board

▶ DNA와 RNA가 우연히?

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405610&t=board

▶ 유전정보가 우연히?

https://creation.kr/Topic101/?idx=6405597&bmode=view

▶ 한 요소도 제거 불가능한 복잡성

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405309&t=board

▶ 단백질과 효소들이 모두 우연히?

https://creation.kr/Topic101/?q=YToxOntzOjEyOiJrZXl3b3JkX3R5cGUiO3M6MzoiYWxsIjt9&bmode=view&idx=6405405&t=board

▶ 자연발생이 불가능한 이유

https://creation.kr/Topic401/?idx=6777690&bmode=view


출처 : CEH, 2023. 6. 16.

주소 : https://crev.info/2023/06/internal-beauty-the-nuclear-pore-complex/

번역 : 미디어위원회

미디어위원회
2023-06-15

대장균의 전기 모터 : 한 경이로운 설계

(E. coli’s electric motor : a marvel of design)

by David Thomas


     당신은 '단순한' 대장균(E. coli)이 나노미터 크기의 정교한 전기 모터(electric motors)를 사용하여 장 속을 헤엄치고 있다는 사실을 알고 있는가? 이 초미세한 모터는 각각 채찍 모양의 편모(flagellum)를 분당 최대 22,800회의 초고속으로 회전한다.(일부 박테리아는 102,000rpm에 달한다![1]). 회전하는 편모는 프로펠러 역할을 한다. 대장균의 모터 폭은 약 45nm(나노미터, 10억 분의 1미터)로, 사람 머리카락 굵기에 걸쳐 2,000개를 일렬로 늘어놓을 수 있다! 진화론자들은 이를 "놀라운 나노 기계"[2], "정교한 회전 모터"[3], "분자 공학의 우아함을 보여주는 한 사례"[4]라고 부르고 있었다.

그림 1: 대장균의 전기 모터와 전기 시스템.


모터의 부품들


최근의 한 연구에 대한 보도 자료에는 다음과 같이 언급되어 있다 : "진화 생물학자들에게 편모는... 영원한 미스터리이다."


대장균의 모터는 인간이 설계한 모터에서 볼 수 있는 것과 유사한 기능을 수행하는 부품들로 구성되어 있다. 여기에는 기어, 회전자, 축, 구동축, 부싱, 유니버설 조인트, 어댑터 링이 포함된다(그림 1). 그리고 모터와 마찬가지로, 박테리아 편모는 전기로 구동된다. 박테리아 세포막은 양전하와 음전하를 분리하는 고효율 축전기(capacitor) 역할을 한다. 이 전기적 차이는 수소 이온(양성자)을 가져와 세포에서 제거하는 '양성자 펌프(proton pumps)'에 의해 생성된다. 양전하를 띤 입자는 다시 세포로 흘러 들어가 전류처럼 작용한다. (음전하를 띤 전자의 흐름인 가정용 전류와는 다르다). 이러한 양성자가 편모 모터를 통해 흐르면서, 모터가 회전하게 된다. 모터의 바닥에는 최대 11개의 동력 기어(다른 편모 박테리아 종에서는 18개까지)들로 둘러싸인 중앙 기어가 있다. 동력 기어를 통해 흐르는 '전류'가 기어를 회전시켜 중앙 기어를 구동한다. 동력 기어는 세포벽에 고정된 축을 중심으로 회전한다.

그림 2 : 대장균의 회전자(rotor)


회전자(그림 2)는 중앙 기어를 구동축에 연결한다. 회전자는 내부 링, 외부 링, 어댑터 링, 구동축을 수용하는 소켓으로 구성된다.

구동축은 부싱(bushings, 부품들 사이의 마찰력을 줄여 움직임을 용이하게 하는 부품) 역할을 하는 단백질 고리를 통해 세포 외부로 나간다. 구동축의 외부 표면과 부싱의 내부 표면은 각각 매우 매끄럽고 얇은 유체 층으로 분리되어 있다. 이러한 "최적으로 설계된"[5] 부싱 덕분에, 구동축이 마찰을 거의 일으키지 않고 회전할 수 있어, 모터의 효율이 거의 100%에 이른다.

갈고리 모양의 유니버설 조인트(후크)에는 약 120개의 움직이는 부품들이 있으며, 각 부품은 고도로 특수화된 단백질로 구성되어, 회전하면서 부드럽게 확장 및 축소된다. 이러한 설계 덕분에 비틀림에 매우 강하면서도 구부리는 데 매우 유연하며, 이는 효율적인 유니버설 조인트의 두 가지 중요한 요건이다.


기어 메커니즘

모터에는 두 개의 기어 변속 메커니즘이 있는데, 하나는 회전 방향을 바꾸는 것이고, 다른 하나는 출력을 조절하는 것이다. 모터는 중앙 기어 상단의 직경을 변경하여, 1밀리초 이내에 전진 기어와 후진 기어를 전환한다(그림 3).

그림 3: 전진 기어 및 후진 기어. 노란색은 파워 기어, 진한 파란색은 중앙 기어. <Drawn by David Thomas>


두 번째 기어 메커니즘은 자전거의 기어와 동일한 기능을 수행한다. 세포가 더 걸쭉한 유체 속을 헤엄치면, 프로펠러를 회전시키기 더 어려워진다. 모터는 토크 센서(torque sensors)를 사용하여 이를 감지하고, 중앙 기어에 더 많은 동력을 공급하는 기어를 자동으로 결합하여, 모터가 생성하는 회전력을 증가시킨다.[6] 세포가 더 묽은 유체 속으로 헤엄치면, 반대의 현상이 발생한다. 이 정교한 기어 메커니즘은 필요 이상의 전력을 사용하지 않기 때문에, 전체 시스템의 에너지 효율은 매우 높다.


모터의 건조

대장균의 전기 모터가 건조(construction)되는 과정의 복잡성은 모터 자체의 복잡성을 훨씬 뛰어넘는다. 모터의 각 부품들을 필요한 특정 시간에 정확한 위치로 제조, 운반, 조립하기 위해서는 수많은 기계들, 모터들, 단백질들이 필요하다. 세포는 '편모' 유전자의 위치를 찾아서 전사 및 번역을 통해 단백질을 만드는 복잡한 시스템 외에도, 다음과 같은 일을 수행해야 한다 :

▶ 많은 조립 기계들에 동력을 공급하기 위해서 화학 연료(ATP)를 생산해야 한다.

▶ 새로 제조된 단백질을 송출 기계로 운반하고, 이동하는 동안, 단백질을 보호해야 한다.

▶ 세포를 파열시키지 않고, 구동축이 통과할 수 있도록, 세포벽에 구멍을 뚫어야 한다.

▶ 다른 단백질들의 조립을 돕기 위한, 임시 비계(scaffold)를 형성해야 한다.

그리고 이것은 시작에 불과하다. 이러한 작업들 중 상당수는 단일 기계로 수행할 수 없으며, 복잡한 생산라인에서 여러 기계들의 협력이 필요하다. 또한 이러한 기계들 중 일부는 작업이 올바르게 수행되었는지 확인하는 교정(proofreading) 시스템을 갖추고 있으며, 때로는 실수를 수정(수선)하기 위해 다른 수리 기계를 호출하기도 한다.

단백질들은 단백질의 식별, 분류, 및 수송에 사용되는 식별 꼬리표(identification tags)와 함께 제조된다. 수송 기계들은 각 단백질의 전달 타이밍을 제어하고, 단백질 생산 라인이 시작될 때, 기계와 통신하여 잔량(backlog)이 발생하지 않도록 한다. 또한 수송 기계에는 단백질을 펴는 회전 모터가 내장되어 있다. 조립 현장의 다른 기계는 단백질을 제자리에 다시 (3차원적 구조로) 접는다.

모터의 건조(조립)는 3단계로 이루어진다. 1단계에서는 유전자 프로그램(그림 5)이 세포의 산도, 산소 수준, 온도, 염도, 및 기타 요인을 감지하는 센서들로부터 오는 수많은 입력 신호들과 다른 박테리아 세포의 통신 신호들을 수신한다. 이 신호 동향을 사용하여, 편모를 만들기에 적합한 조건인지를 판단한다. 다음으로 모터와 후크(hook, 유니버설 조인트)의 핵심 구조가 조립된다. 그런 다음 프로펠러 필라멘트, 내비게이션 시스템, 및 동력 기어가 조립된다. 이 두 번째 단계의 마지막 단계는 가장 효율적으로 작동하려면 후크의 길이를 55nm로 만들어야 하는 후크 제작이다.[7] 제작하는 동안 수송 기계는 분자 자(ruler)를 사용하여, 후크의 길이를 측정한다.

그림 5: 모터 건조를 제어하는 정교한 유전자 프로그램의 일부에 대한 논리 다이어그램.[8] <Drawn by David Thomaslogic-diagram>


유전적 건조 프로그램

건조 과정의 타이밍과 재료들의 흐름 관리(logistics)는 또 다른 정교한 프로그램에 의해 감독을 받는다(그림 58). 이 유전자 프로그램은 회로, 피드-포워드 고리, 피드-백 고리, 입력 신호, 출력 신호, 논리 회로 기능들을 갖춘 컴퓨터 프로그램과 매우 유사하게 작동한다.

그림 6: 저자가 제작한 대장균 모터의 3D 프린팅 모델.


유전자 프로그램은 50개 이상의 유전자들 그룹('operons')으로 구성되어 있으며, 이 그룹은 다시 세 가지 부류로 구성된다. 유전자에는 특정 단백질을 만드는 방법에 대한 지침이 포함되어 있다. 한 유전자에서 생성된 단백질은 프로그램의 다른 유전자의 스위치를 켜거나 꺼서, 유전적 회로(genetic circuitry)를 형성한다. 서로 다른 단백질들의 생산은 조립 부위에서 필요한 시기에 따라 우선순위가 정해진다.


진화론적으로 불가능한 일


이 '분자 기계'는 편모가 작동하는 데 필수적인 다양한 부품들로 구성되어 있다. 필요한 모든 부품들이 한꺼번에 모두 존재하지 않는다면, 작동되지 않는다. 어떻게 점진적인 진화가 이러한 구조를 만들 수 있었을까?“


설계를 가리키는 명백한 증거들에도 불구하고, 많은 진화론자들은 편모 모터가 무작위적 돌연변이와 자연선택을 통해 진화했다고 주장하고 있다. 진화론자들은 편모가 한 인젝티좀(injectisome, 다른 세포에 단백질을 주입하는 데 사용되는 주사바늘과 같은 미세 분자물질)에서 진화했다고 주장했었다. 이것은 일부 교과서에서 여전히 가르쳐지고 있지만, 현재는 대부분 거부되고 있다. 왜냐하면 인젝티좀은 오히려 유전자의 소실을 통해 편모세포에서 진화한 것으로 여겨지고 있기 때문이다. 그러나 2021년 4월에 발표된 최근 논문은[9], 이들 두 생각에 도전장을 던졌다. 이 논문은 두 유전자의 원자 수준 구조를 비교한 결과 "현저한 차이"가 있다는 것을 발견했는데, 이는 한 유전자가 다른 유전자로 진화하기가 훨씬 더 어렵다는 것을 의미한다. 

최근 연구에 대한 보도 자료에는 다음과 같이 언급되어 있다 : "진화 생물학자들에게 편모는 ... 영원한 미스터리이다. 이 '분자 기계'는 편모가 작동하는 데 필수적인 다양한 부품들로 구성되어 있다. 필요한 모든 부품들이 한꺼번에 모두 존재하지 않는다면, 작동되지 않는다. 어떻게 무작위적인 돌연변이에 의한 점진적인 진화가 이러한 구조를 만들 수 있었을까?“[10]


결론

많은 박테리아 종에 있는 전기 모터는 때때로 클러치[11]나 브레이크[12]를 포함하여 많은 추가 부품들이 있어서, 대장균에서 발견되는 것보다 훨씬 더 복잡하다.[12] 이 기사의 많은 세부 사항들은 최근에 와서야 지난 몇 년 동안에 발견된 것들이다. 앞으로도 계속해서 더 많은 흥미로운 발견들이 이루어질 것이다. 박테리아는 '단순한 화학물질 덩어리'와는 거리가 멀다. 대장균의 전기 모터의 기능, 제어, 및 구조는 정교한 설계와 엔지니어링이 겹겹이 쌓여 있음을 보여준다. 이 전기 모터는 설계자이자 창조주이신, 예수 그리스도께 영광을 돌리고 있는 것이다.(골로새서 1:16).


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대장균의 내비게이션 시스템


대장균 세포가 이 놀라운 전기 모터를 조종할 방법이 없다면, 거의 쓸모가 없을 것이다. 대장균은 "정교한 정밀도"를 가진 화학적 구배를 추적하는 시스템을 사용하여, 환경을 탐색한다.[1] 내비게이션 시스템은 5~10개의 편모들 중 하나에서 모터의 회전 방향을 전환하여, 세포를 회전시킬 수 있다.

이 시스템의 정교한 신호 장치는[2] 아름답고, 고도로 조직화된 육각형 구조로 되어 있다(그림 4). 이 장치는 다양한 화학물질들을 감지하는 장치 전면에 배열된 방대한 센서들로부터 수천 개의 2진 입력 신호(binary input signals)들을 계산한다. 이 장치의 회로에는 단기 메모리 피드백 고리가 포함되어 있어, 시간 경과에 따른 화학물질 농도를 비교할 수 있다. 서로 다른 유형의 센서들은 서로 통신하여, 신호를 최대 50배까지 증폭한다. 이러한 기능 덕분에 내비게이션 시스템은 높은 감도, 넓은 동적 범위, 인상적인 신호 증폭을 제공한다.[3] 그러나 대장균의 내비게이션 시스템은 박테리아 중에서 가장 단순한 것 중 하나이며, 대부분은 훨씬 더 복잡하다.[4]

그림 4 : 세포 내부에서 바라본 센서 어레이(sensor array)의 육각형 구조. <Drawn by David Thomashexagonal-architecture>


References and notes

1. Gao, Q. and 2 others, Conformational shifts in a chemoreceptor helical hairpin control kinase signaling in Escherichia coli, pnas.org, 17 Jul 2019.

2. Hazelbauer, G. and 2 others, Bacterial chemoreceptors: high-performance signaling in networked arrays, sciencedirect.com, 14 Sep 2007.

3. Liu, J. and 5 others, Molecular architecture of chemoreceptor arrays revealed by cryoelectron tomography of Escherichia coli minicells, pnas.org, 5 Jun 2012.

4. Porter, S. and 2 others, Rhodobacter sphaeroides: complexity in chemotactic signalling: cell.com, 1 Jun 2008.

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References and notes

1. Magariyama, Y. and 6 others, Very fast flagellar rotation. Nature 371:752, 1994. 

2. Chang, Y. and 8 others, Molecular Mechanism for Rotational Switching of the Bacterial Flagellar Motor. Nature Structural & Molecular Biology, nature.com, 7 Sep 2020. 

3. Baker, M. and 16 others, Domain-swap polymerization drives the self-assembly of the bacterial flagellar motor,. Nature Structural & Molecular Biology, nature.com, 8 Feb 2016. 

4. Apel, D. and Surette, M.G., Bringing order to a complex molecular machine: The assembly of the bacterial flagella, BBA Biomembranes, sciencedirect.com, Sep 2008. 

5. Yamaguchi, T. and 5 others, Structure of the molecular bushing of the bacterial flagellar motor, Nat. Commun., nature.com, 22 Jul 2021. 

6. Baker, A. and O’Toole, G., Bacteria, rev your engines: stator dynamics regulate flagellar motility, Journal of Bacteriology, journals.asm.org, 25 May 2017. 

7. Spöring I. and 13 others, Hook length of the bacterial flagellum is optimized for maximal stability of the flagellar bundle, journals.plos.org, 6 Sep 2018. 

8. Fitzgerald, D. and 2 others, Comprehensive Mapping of the Escherichia coli Flagellar Regulatory Network, journals.plos.org, 2 Oct 2014. 

9. Buggs, R., More obsolete Dawkinsian evidence for evolution, natureecoevocommunity.nature.com, 4 May 2021. 

10. Dunning, H., Team investigating the evolution of bacterial ‘tails’ wins prestigious grant, imperial.ac.uk, 12 Apr 2021. 

11. Sarfati, J., Germ with seven motors in one!, creation.com/germ-7-motors-in-1, 15 Jan 2013. 

12. Pilizota, T. and 5 others, A molecular brake, not a clutch, stops the Rhodobacter sphaeroides flagellar motor, pnas.org, 14 Jul 2009. 

 

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출처 : Creation 44(1):42–45, January 2022

주소 : https://creation.com/e-coli-motor

번역 : 박지연

미디어위원회
2023-06-15

진화를 부정하는 세포소기관 : 리소좀

(Cell Organelles that Defy Evolution : The Lysosome)

by Jerry Bergman, PhD


    새로운 연구에 따르면, 리소좀 시스템이 이전에 믿었던 것보다 훨씬 더 복잡하다는 것이 증명되었다.


    다윈 당시의 세포(cell)에 대한 이해는 오늘날의 지식과는 완전히 대조적으로, 세포는 단순한 구조, 즉 액체, 효소, 화학물질들의 집합체로 이해됐었다.[1] 오늘날 세포는 불과 몇 년 전에 알려진 것보다 훨씬 더 복잡한 것으로 밝혀지고 있다. 이러한 경향은 모든 세포 소기관(cell organelle)들에서 사실이다. 세포질의 주요 소기관들(그림 1 참조)은 다음과 같다: (1)핵소체, (2)핵, (3)리보솜, (4)소포체, (5)조면소포체, (6)골지체, (7)세포골격, (8)활면소포체, (9)미토콘드리아, (10)액포, (11)사이토솔, (12)중심체, (13)리소좀이 있다. 최근 독일의 본 대학(University of Bonn)의 연구 결과에 의하면, 수십 년 동안 가장 단순한 세포소기관으로 여겨졌던 리소좀(lysosome)은 훨씬 더 복잡한 구조라는 사실이 밝혀졌다.

그림 1. 세포의 기본 소기관들. < From Wikimedia Commons.>


리소좀의 중요성

본 대학의 연구팀은 리소좀(lysosomes)이라고 불리는 포유류 동물세포의 주요 분해 소기관에 초점을 맞췄다. 리소좀은 다른 세포 소기관들을 용해(lyse)하여 구성 요소로 분해하므로, 세포의 재활용 시설(recycling facility) 역할을 한다. 또한 세포의 폐기물 처리-재활용 시스템의 핵심 부분이기도 하다. 현미경으로 보면, 리소좀은 지방과 같은 막으로 둘러싸인 작은 거품처럼 단순해 보인다. 리소좀은 다른 세포소기관인 골지체(Golgi apparatus)에서 발아하여 형성된다. 리소좀 내의 가수분해 효소들은 소포체(endoplasmic reticulum, ER)에서 만들어진다. 이 효소들은 만노스-6-인산 분자(mannose-6-phosphate molecule)로 꼬리표(tag)가 부착되어 골지체로 운반된 다음, 리소좀 안으로 옮겨진다.

리소좀에는 60가지가 넘는 소화 효소(digestive enzymes)들이 들어 있다. 이러한 효소들은 결함이 있는(손상 당한) 세포 성분들을 탄수화물, 지질, 단백질, 핵산과 같은 각 부분으로 분해한다.[2] 이러한 부분들은 세포의 다른 부분이나 다른 세포들에서 사용될 수 있다.[3] 리소좀의 가수분해 효소들은 세포의 나머지 부분에 존재하는 중성 pH(=7)이 아닌, 산성 pH(<7)를 필요로 하기 때문에, 리소좀의 pH는 약산성(약 pH 5)이다. 따라서 위장(stomach)에서처럼, 리소좀은 이 산성 pH를 생성하고 유지하도록 설계되었다.

리소좀은 동물 세포와 인간 세포에서만 존재하며, 인간 세포 하나에는 약 300개에 가까운 리소좀들이 포함되어 있다. 리소좀에는 프로테아제(proteases), 아밀라아제(amylases), 뉴클레아제(nucleases), 리파아제(lipases), 산성 포스파타제(acid phosphatases) 등 다양한 유형의 효소들이 포함되어 있다. 리소좀은 비교적 단순한 구조이지만, 60여 가지의 다양한 소화 효소들은 매우 복잡한 분자들로서, 이 분자들이 소화 기능을 갖은 채로 리소솜으로 운반되도록, 세포 DNA의 코딩, 전사, 번역, 접힘, 운송 기능 등에 관한 모든 유전정보들이 암호화되어 있음에 틀림없다. 이러한 기능들에는 잘못 작동하는 세포 소기관들을 파괴하는, 자가포식(autophagy)이라는 과정이 포함되어 있다.


리소좀의 작용

식세포라고 불리는 백혈구(white blood cells)는 침입한 박테리아를 섭취한다. 침입한 박테리아는 리소좀과 융합되어 있는 소포(vesicle)에 둘러싸이게 된다. 그런 다음 리소좀은 수성용해를 통해 병원균을 파괴하기 위해 가수분해 효소를 사용한다. 예를 들어, 식작용(phagocytosis, 그림 2)에서 혈장내 대식세포 막의 일부가 병원균을 함입시켜 삼켜버린다. 그런 다음 박테리아를 가둔 작은 낭은 리소좀과 융합되고, 가수분해 효소들이 작용하여 병원균을 파괴한다.

그림 2. 식균 작용의 단순화된 그림. <From Wikimedia Commons> 


우리가 세포의 복잡성을 이해할 수 있는 많은 예들 중 하나는, 리소좀에 사용되는 효소들의 기능이다. 워싱턴 대학(University of Washington)의 연구팀은 효소인 단백질들이 물리적으로 어떻게 접히는지에 따라, 그 기능들이 달라진다고 말한다. 전 세계의 연구자들은 단백질들의 복잡한 구조와 기능들을 무수히 조사해왔다 ..... 단백질의 접힘(folding)은 어려운 종이접기(origami)에 비유될 정도로 복잡하다. 단백질의 접힘 과정은 원래 복잡한데... 풍동(wind tunnel)에서처럼, 수많은 다른 힘들이 종이를 잡아당기는 동안, 종이접기를 한다고 상상해 보라. 하지만 이러한 복잡한 단백질 접힘 과정을 포함하여, 지금 우리 몸 안의 수많은 세포들에서 일어나고 있는 일들과 단백질들이 하고 있는 일들은 너무도 복잡하다[4].

또한 리소좀은 리소좀 막(lysosomal membrane)을 통과하여 분자들의 운반, 영양소 감지, 리소좀과 다른 소기관과의 상호작용을 통한 대사산물의 교환 등 다양한 과정에 관여한다.[5] 따라서 리소좀은 세포의 기능에 매우 중요하다. 리소좀 없이는 진핵세포가 살아있을 수 없으며, 원핵세포가 진핵세포로 진화했다는 가정에 커다란 문제가 된다.  


본 대학의 연구 결과

본 대학 연구팀은 결함이 있거나 더 이상 필요하지 않은 세포 구성 성분들의 분해 및 재활용이 세포의 유형에 따라 다르다는 사실을 발견했다. 또한 100개의 새로운 잠재적 리소좀 단백질들에 대한 증거를 발견했다.[6] 이 연구는 세포의 복잡성 수준에 대한 우리의 지식을 크게 향상시켰다 :

포유류 세포의 주요 분해 소기관인 리소좀은 신진대사 조절에 핵심적인 역할을 수행한다. 리소좀은 매우 활동적이고, 다양하며, 매우 다양한 과정들에 관여한다는 사실이 점점 더 명확해지고 있다. 리소좀의 필수적인 역할은 리소좀의 기능장애 시에 발생하는 유해한 결과로부터 알 수 있는데, 리소좀 축적 질환(lysosomal storage disorders, LSD), 신경 퇴행성 질환, 암 등을 초래할 수 있다.[7]

또한 리소좀 연구는 세포 유형에 따른 리소좀의 특정 차이점들에 대한 증거를 보여주며, "다른 단백질들의 발현은 여러 세포주(cell lines)에 걸쳐 매우 잘 보존되어 있으나, 독특한 리소좀 단백질들의 수준은 한 세포의 유형 내에서 매우 가변적이다"라고 설명하고 있었다.[8]

진핵생물 세포기관들의 복잡성과 설계에 대한 이해도가 높아짐에 따라, 과거 원핵생물(prokaryotic cell)에서 진핵생물(eukaryotic cell)로의 진화 가설은 타당성이 없음이 밝혀지고 있다. 그 결과, 진핵세포의 기원에 대한 일반적인(진화론적) 설명인 ‘세포 내 공생설(endosymbiosis)’은 더욱 설득력이 없어졌다.[9] 이 세포 유형에 필요한 세포소기관들은 반드시 하나의 세트로 존재해야 하며, 하나의 세트로 기능한다. 따라서 이 시스템은 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성(irreducibly complex, 환원 불가능한 복잡성)’인 것이다.

.진핵세포와 비교한 원핵세포. 원핵생물의 세포는 진핵생물의 세포에 비해 매우 단순하다. <From Wikimedia Commons>.


요약

모든 동물 세포에서 작동되고 있는 리소좀은 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성’을 갖고 있는 소기관이다. 본 대학의 연구자들에 의해, 리소좀은 이전에 알려진 것보다 훨씬 더 복잡하다는 것이 밝혀졌다. 이제 각 세포 유형에 존재하는 것으로 나타난 차이점들과, 100개의 새로운 잠재적 리소좀 단백질들의 기능과 특별한 특성들에 대해서도 연구해야 한다. 따라서 이들의 연구 결과는 이전의 "단순한" 것으로 생각했던 세포소기관의 복잡성에 대한 우리의 이해도를 크게 향상시킬 수 있는 새로운 연구 영역의 문을 열고 있었다.


References

[1] Therapeutics 1. Section 2:3. U.S. Army Medical Department, Sam Houston, TX, 2023.

[2] Maxfield, Frederick R., et al. Lysosomes: Biology, Diseases, and Therapeutics. John Wiley & Sons, Hoboken, NJ, 2016.

[3] Xu, H., and D. Ren. Lysosomal physiology. Annual Review of Physiology 77:57–80, 2015.

[4] Neary, Walter. Proteins are vastly more complicated than previously realized. University of Washington News. https://www.washington.edu/news/2001/05/01/proteins-are-vastly-more-complicated-than-previously-realized/, 1 May 2001.

[5] Ballabio, Andrea, and Juan S. Bonifacino. Lysosomes as dynamic regulators of cell and organismal homeostasis. Nature Review of  Molecular Cell Biology 21(2):101–118, 25 November 2019.

[6] University of Bonn. Cellular waste removal differs according to cell type. Study identifies different types of so-called lysosomes. Science Daily. https://www.sciencedaily.com/releases/2023/03/230316114038.htm, 16 March 2023.

[7] Akter, Fatema, et al.  Multi–Cell Line Analysis of Lysosomal Proteomes Reveals Unique Features and Novel Lysosomal Proteins. Molecular & Cellular Proteomics 22(3):100509, 14 February 2023.

[8] Akter, et al., 2023.

[9] Bergman, Jerry. Research has overturned endosymbiosis: The unbridgeable gap between prokaryotes and eukaryotes remains. Journal of Creation 35(1):38-47, 2021.


*참조 : 동물 세포에서 새로운 소기관이 발견되었다.

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출처 : CEH, 2023. 3. 27.

주소 : https://crev.info/2023/03/lysosome/

번역 : 봉희정

미디어위원회
2023-06-08

박테리아 - 나침반 제작의 대가

: 자기장을 감지하는 박테리아는 설계를 가리킨다.

(Bacteria—master compass builders)

David Thomas


   나침반(compasses)은 항해 역사에서 중추적인 역할을 했다. 그러나 인간이 그것을 발명하기 오래 전부터, 극히 작은 박테리아도 나침반 바늘을 제작하여 항해하는 데 사용하고 있었다. 이 박테리아는 전 세계 거의 모든 수생 환경에 서식한다.

다윈은 그의 유명한 책 ‘종의 기원(On the Origin of Species)’에서 다음과 같이 말했다 : “만약 수많은 연속적이고 약간의 변형으로 형성될 수 없는 복잡한 기관이 존재한다는 것이 증명될 수 있다면, 나의 이론은 완전히 무너질 것이다.”[1] 이에 발맞춰 유명한 진화론자인 할데인(J.B.S. Haldane)은 진화는 “매우 완벽할 때까지 쓸모가 없는, 바퀴(wheel)와 자석(magnet)과 같은 여러 메커니즘”들을 결코 만들어낼 수 없을 것이라고 주장했었다.[2] 그러나 할데인이 이러한 주장을 한 이후로, 자석과 바퀴(축 주위를 회전하는 원형 구성 요소의 기계)가 다른 많은 생물에서 뿐만 아니라, 많은 박테리아 종들에서 발견되었다.

.그림 1. 지구 자기장의 곡률 때문에, 아래쪽으로 이동하려는 박테리아는 북반구에서는 자북쪽으로 이동하고, 남반구에서는 자남쪽으로 이동한다.


박테리아는 그것을 어떻게 항해에 이용하는가

사람이 만든 나침반 바늘이 수동적으로 북쪽을 향하게 하는 것과 같은 방식으로, 나침반 바늘은 수동적으로 세포를 북쪽이나 남쪽을 향하여 돌리는 것으로 보인다. 그러나 일부 박테리아 종은 자기 항해를 최적화하기 위해 자기장 강도의 변화도 측정한다는 증거가 있다. 이것은 그 시스템이 이전에 생각했던 것보다 훨씬 더 복잡하다는 것을 가리킨다.

이들 박테리아가 어느 방향이 북쪽인지 알아야 하는 이유는 무엇일까? 물기둥과 퇴적물에서, 위쪽에는 산소가 있고, 아래쪽에는 산소가 거의 없다. 주자성(자기주성) 박테리아(magnetotactic bacteria, 지구의 자기장을 감지할 수 있는 박테리아)는 산소 농도가 낮은 층에서 살기를 좋아한다. 박테리아가 산소 농도가 높은 곳에서 수영을 하면, 산소 농도가 낮은 아래쪽으로 수영해갈 필요가 있다. 이 일에 나침반 바늘이 관여한다.

자기력선은 지구의 자기 남극(magnetic south pole)에서 자기 북극(magnetic north pole)으로 이동하는 것으로 잘 알려져 있다. 그러나 그들은 또한 지구의 남반구에서 나와 지구의 북반구로 다시 구부러진다(그림 1). 따라서 아래쪽으로 이동하려는 박테리아는 북반구에서는 자북으로 이동하고 남반구에서는 자남으로 이동한다. 만약 이 박테리아가 반구 사이를 이동한다면, 아래쪽 방향은 이제 자기장에 대해 반대 방향이라는 것을 곧 알게 된다. 또한 박테리아는 무작위의 3차원 수영이 아니라, 자기력선을 따라 앞뒤로만 이동하기 때문에, 최적의 성장 조건을 더 빨리 찾을 수 있다.

이러한 나침반은 이들 미생물의 복잡한 항해 시스템의 한 구성 요소일 뿐이다. 세포의 항해 시스템(단기 기억을 포함)은 주변 환경의 다양한 측면을 감지하는 센서 어레이(sensor arrays)에서 들어오는 수천 가지 신호들을 처리한다. 그런 다음 출력 신호는 세포의 모터(아래 박스의 ‘놀랍도록 설계된 모터’ 참조)로 전달되어, 세포를 최적의 성장 조건(환경)으로 나아가도록 조종한다.


나침반 만들기

박테리아 안에 나침반 바늘을 만드는 것은 놀라운 공학적 위업이다. 여러 분자 기계들에 의한 매우 높은 수준의 제어와 조절이 필요하다. 바늘은 광물 자철석(magnetite, Fe3O4), 또는 때때로 황화철(greigite, Fe3S4)의 자성 결정들로 만들어진다.

이 과정은 마그네토솜(magnetosomes)이라고 불리는 수많은 ‘반응 챔버’들로 구성된 박테리아 세포에서 시작된다. 각각은 세포의 내막을 안쪽으로 접어, 구형의 구획(spherical compartment, 거품과 같은)을 형성함으로써 만들어진다. 복잡한 생산 라인을 통해 세포 안에 있는 기계들은 DNA에 있는 지침에 따라 특수 단백질들을 제조한다. 그런 다음 이 단백질들을 분류하여, 마그네토솜 막에 삽입한다. 그런 다음 조정된 단계적 방식으로, 더 많은 분자기계들에 의해 변경(modify)된다. 단백질들은 미세 조정된 매개변수 내에서 마그네토솜 내부의 조건을 유지하는 분자 장치로서 기능을 하는, 더 큰 구조를 형성하도록 연결된다. 이것은 결정들이 성장하도록 지원하는 데 필요하다. 특히, 철의 농도, 산화환원 전위, pH(산-염기 균형)를 조절한다.

그림 2. 대장균(E. coli)의 철 저장 용기 외부(위)와 내부(아래).


세포는 주변 환경에서 철(iron)을 수확하는데, 센서와 분자 기계들의 복잡한 시스템을 통해 철을 가져온다. 여기에는 철 운송 기계에 동력을 공급하는 한 작은 전기 모터가 포함된다. 철은 내부에 들어가면, 독성이 있으므로 조심스럽게 다루어야 한다. 박테리아는 이러한 위험을 관리하기 위해, 복잡하고 고도로 조절되는 시스템을 갖고 있다. 그들은 필요할 때까지 철을 특수 단백질 용기 안에 보관한다(그림 2). 분자기계는 철을 용기 안에서 포장하기 전에, 보관을 위해 화학적으로 변경한다.

그리고는 철은 결정(crystal) 형성을 시작하기 위해 마그네토솜 내부로 수송된다. 결정 성장은 고도로 조절되어, 각각의 마그네토솜 내부에서 단 하나의 결정만 성장하는 것으로 나타난다. 결정이 성장함에 따라 10가지 이상의 서로 다른 유형의 단백질들이 크기와 모양을 미세 조정하여, 그것들을 매우 균일하게 만든다.

다른 박테리아 종은 다른 크기와 모양의 결정을 만든다. 세포당 결정의 수도 엄격하게 조절되는 것으로 보인다. 충분히 강한 나침반 바늘을 만들기 위해서는 충분한 결정이 필요하지만, 여분의 바늘을 만드는 것은 에너지 낭비이다. 이 복잡한 조절은 강력한 자기장과 균일한 크기 분포를 가진, 매우 고품질의 결정들을 생성한다.[3] 이로 인해 “산업 및 의료 응용 분야에서... 점점 더 많이 찾는 결정”들이 만들어진다.[4] 인간은 그러한 고품질의 자기 나노결정( magnetic nanocrystals)을 생산하기 위해 고군분투해 왔다.

그림 3. 마그네토솜 내부의 자기 결정을 보여주는, 자성 박테리아(Magnetospirillum gryphiswaldense)의 나침반 바늘(compass needle).


마지막으로 결정은 하나 또는 여러 개의 나침반 바늘 안으로 조립된다(그림 3). 긴 케이블 모양의 섬유는 세포의 한쪽 끝에서 다른 쪽 끝으로 구성되어, ‘자기골격(magnetoskeleton)’이라 불리는 복잡한 기계적 골격(scaffold, 비계)을 형성한다.[5] 더 많은 기계들이 관여하는 조절된 과정으로, 마그네토솜은 자기골격에 부착되고, 이를 따라 이동하여 긴 결정 사슬이 형성된다. 자기골격은 결정들 사이의 자기력(인력)으로 인해, 바늘들이 스스로 구부러지거나, 무너지는 것을 방지할 수 있는, 강력한 설계를 가져야 한다. 완성된 나침반 바늘은 이제 “하나의 극도로 효율적인 자기 센서”로 기능할 수 있게 되는 것이다.[4]

일부 박테리아의 세포는 코르크 마개처럼 나선형(helical)이다(그림 3). 이들 세포 안에 나침반 바늘을 직선형으로 만들고, 제자리에 고정하고, 바늘들을 세포의 수영하는 축과 완벽하게 정렬시키는 일은 상당히 어려운 공학적 도전이다. 그러나 이들 박테리아는 이를 할 수 있었다. 그들이 어떻게 하는지는 더 많은 연구의 주제이다.[3] 만약 바늘들이 올바르게 정렬되어있지 않다면, 자기력이 바늘을 약간 다른 방향으로 당기기 때문에, 세균은 수영 시에 넘어질 것이다.


세포 분열 동안 마그네토솜 사슬의 분리

박테리아가 두 개의 새로운 세포로 분열하여 번식할 때, 그들의 나침반 바늘은 절단되어야 하고 두 세포 사이에 균등하게 분할되어야 한다. 바늘들은 분할 부위에 정확하게 위치하며, “중간 사슬에서 가능한 최고의 정밀도”로 절단되고 있으며, “예기치 않게 높은 정확도”로 두 개의 세포로 분리된다.[6] 반으로 나뉘어진 두 개의 바늘들이 서로 자기적으로 끌어당기는데, 그것들을 분리하는 것은 이 박테리아가 극복해야 하는 또 다른 공학적 도전이다. 박테리아는 더 많은 분자기계들과 구조 비계를 조절하고 사용하는 일종의 지렛대 메커니즘(leverage mechanism)을 사용하여, 이를 수행하는 것으로 보인다. 두 개의 절반 바늘들은 완전한 바늘로 성장하고, 두 개의 새로운 세포 각각의 중간으로 운반된다. 바늘들이 어떻게 운반되고 제자리에서 완벽하게 멈추는지는 아직 알려지지 않았지만, 고도로 조절되고 있는 것으로 보인다.


결론

박테리아는 ‘원시적(primitive)’인 생물과는 거리가 멀다. 그들은 매우 우수한 고품질의 나침반 바늘들을 제조하고, 복잡한 전기 모터를 가지고, 자력선을 따라 항해하는 데, 그것들을 사용할 수 있다. 이들 놀라운 항해 장치에 대해 아직 배워야할 것이 많이 있다. 한 연구원이 말했듯이 “[박테리아의 자기 항법(magnetic navigation)]은 여전히 발견을 기다리고 있는 예상치 못한 정교한 기능들을 갖고 있다”는 것이다.[7] 이러한 발견은 의심할 여지없이 하나님의 창조적 지성을 계속해서 드러내고, (무작위적 과정인) 진화를 통해서 설명하기는 훨씬 더 어려워지는 것이다.


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놀랍도록 설계된 모터


주자성 박테리아(magnetotactic bacteria)는 편모(flagella)라고 불리는 긴 나선형 프로펠러를 회전시키는 정교한 전기 모터를 사용하여 수영한다. 이러한 모터에는 인간이 설계한 모터의 부품과 유사한 기능을 수행하는 부품들이 많이 있다. 이들 부품에는 기어, 회전자, 굴대, 구동축, 베어링통, 볼베어링과 유사한 베어링, 오일과 같은(지질) 윤활제, 구조용 비계, 힌지, 유니버설 조인트, 기타 조인트 유형, 어댑터 링, 스위치, 고정자, 축전기 및 센서 등이 포함된다.[1] 한 주자성 종은 여기에 설명된 것처럼, 생물에서 가장 복잡하고 강력한 엔진 중 하나를 갖고 있다. 이 엔진은 여러 개의 조정된 모터들로 구성되어 있으며[2], 박테리아가 초당 몸 길이의 200배 이상을 헤엄칠 수 있도록 해준다.[3] 나침반 바늘과 마찬가지로, 이러한 전기 모터와 공장과 같은 프로그래밍된 구조는 그들이 단지 지능이 없는 물질에서 우연히 발생했다는 개념에 심각한 장애물이 되고 있다.


1. Thomas, D., E. coli’s electric motor: a marvel of design, Creation 44(1):42–45, 2022; creation.com/e-coli-motor.

2. Ruan, J., and 8 others, Architecture of a flagellar apparatus in the fast-swimming magnetotactic bacterium MO-1, pnas.org, 11 Dec 2012. See also creation.com/7motors1.

3. Bente, K. and 7 others, High-speed motility originates from cooperatively pushing and pulling flagella bundles in bilophotrichous bacteria, elifesciences.org, 18 Jan 2020.

<Image: Drawn by author based on data from Ruan et al.>

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자기 공생(magnetic symbiosis)


원생생물(protists)은 박테리아와 달리, 핵을 가진 단세포 생물체의 큰 그룹으로, 예를 들어 아메바(amebae)와 같은 생물이다. 편모(박테리아 편모와는 근본적으로 다르고 훨씬 더 복잡한 디자인)를 사용하여 헤엄치는 원생생물의 한 종은 헤엄치지 못하는 자성 박테리아 종을 자신의 몸에 부착하고 있다. 이 원생생물의 표면은 이러한 박테리아로 덮여 있으며, 이 박테리아들은 모두 지구의 자기장에 맞춰 정렬된다. 이렇게 하면 원생생물과 자기장이 정렬되어, 두 종은 사실상 한 자성 초유기체(magnetic superorganism)가 된다. 원생생물은 지구 자기장을 따라 이동할 수 있다는 이점이 있고, 박테리아는 혼자서 헤엄칠 수 없기 때문에 박테리아도 이득을 얻는다. 두 종은 또한 일부 대사산물을 교환하고 있다.


.Monteil, C. and 15 others, Ectosymbiotic bacteria at the origin of magnetoreception in a marine protist, Nature Microbiology 4:1088–1095, 2019.

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References and notes

1. Darwin, C., Origin of Species, New York University Press, 1872.

2. Is evolution a myth? A debate between D. Dewar and L.M. Davies vs J.B.S. Haldane, Watts & Co. Ltd / Paternoster Press, 1949. See also Thomas, B., Virus motors impossible for evolution, icr.org, 9 Jan 2009.

3. Mül er, F. and 2 others, A compass to boost navigation: Cell biology of bacterial magnetotaxis, J. Bacteriol., journals.asm. org, 8 Oct 2020.

4. Moisescu, C. and 2 others, The effect and role of environmental conditions on magnetosome synthesis, Front. Microbiol., frontiersin.org, 11 February 2014

5. Toro-Nahuelpan M. and 7 others, MamY is a membrane-bound protein that aligns magnetosomes and the motility axis of helical magnetotactic bacteria, Nat. Microbiol., nature.com, 29 Jul 2019.

6. Toro-Nahuelpan M. and 5 others, Segregation of prokaryotic magnetosomes organelles is driven by treadmilling of a dynamic actin-like MamK filament, BMC Biol., bmcbiol.biomedcentral.com, 12 Oct 2016.

7. Mül er F., Perfect navigation: How to fit a compass needle into a helical bacterium?, naturemicrobiologycommunity.nature.com, 2 Aug 2019.

*DAVID THOMAS.

David Thomas (a pen name) is currently studying biological sciences at university. He was introduced to CMI materials through his parents, both in science fields. David is actively involved in creation apologetics.


*참조 : 박테리아의 편모는 많은 모터들로 이루어져 있었다 : 더욱 복잡한 것으로 밝혀진 지적설계의 상징물

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출처 : Creation 44(3):52–54, July 2022

주소 : https://creation.com/bacteria-master-compass-builders

번역 : 이종헌

미디어위원회
2023-06-04

동물 세포에서 새로운 소기관이 발견되었다.

(New Animal Cell Organelle Discovered)

by Jerry Bergman, PhD


   설계가 복잡할수록 진화 가능성은 낮아진다.

 

   2023년 5월 하버드 의과대학의 연구자들은 동물 세포에서 한 새로운 세포 소기관(cell organelle)을 발견했다고 발표했다.[1] 이것은 한 세기가 훨씬 넘는 세포생물학 연구 끝에 나온 놀라운 발견이었다.


소기관이란 무엇인가?

세포 소기관들은 그림 1과 같이 모든 진핵세포에서 특정 기능들을 수행하는 막 결합 구조물들이다. 수십 년에 걸친 연구에도 새로운 발견이 없었기 때문에, 진핵세포의 모든 소기관들이 발견됐다고 생각했었으나, 그것은 잘못된 생각이었다. 이 새롭게 발견된 소기관은 매우 중요해서, Nature 지의 리뷰 기사는 "생물학 교과서가 업데이트될 것으로 보인다 : 연구자들이 세포 내부의 작은 기관과 같은 구조인 새로운 종류의 소기관을 방금 발견했다"[2]라고 쓰고 있었다.

그림 1. 알려진 소기관들을 포함한 진핵세포의 기본 부분.(Wiki Commons)


무엇이 발견되었는가?

새로 발견된 소기관의 기능은 인산염(phosphate)을 안전하게 저장하여, 스트레스를 받는 동안 세포에 충분한 공급이 이루어지도록 하는 것이다. 인산염은 모든 생명체에 필수적인 영양소이며, 고갈되면 유기체가 사망할 수 있기 때문에 이것은 중요하다. 또한 세포질에 과도한 양으로 존재하면 강한 독성을 일으킨다. 따라서 충분한 양을 고농도로 안전하게 저장했다가 필요할 때 방출할 수 있는 것이 중요하다.

초파리(fruit fly) 세포에 실험적으로 인산염을 제거했을 때, 새로 발견된 세포 소기관이 "저장된 인지질을 분해하여, 각 세포의 세포질로 방출"하고 있었다. 이것은 이 소기관이 인산염의 저장소 역할을 한다는 결론을 뒷받침하는 것이었다[3].


인산염 부족에 대한 인체의 대처 방법

인체(human body)에서 무기 인산염(inorganic phosphate)의 결핍은 소화 상피의 과증식 및 장세포 분화를 유도한다. 이러한 장세포(enterocyte, 소장상피세포)들은 소화관에서 인산염 흡수를 증가시켜, 체내 인산염 수치를 증가시킨다.

연구팀은 무기 인산염이 세포의 생명 유지에 필수적이기 때문에, 세포 내 인산염의 양을 증가시키기 위해 더 많은 장세포들을 만들어내는 것은 일종의 고안된 생존 메커니즘이라고 추론했다.[4]


유전학과의 연관성

새로운 소기관의 기능에 대한 또 다른 증거는 세포에 인산염이 부족할 때, 인산염 감지 단백질(phosphate-sensing protein)을 암호화하는 한 유전자의 부하가 줄어드는 것이었다. 이렇게 줄어든 유전자 발현은 세포 분열을 촉진시켰다. 반대로 연구자들이 이 단백질을 과잉 발현하도록 유전자를 조정하자, 세포 분열이 느려졌다. 따라서 이 유전자가 하향 조절되거나 누락될 때마다, 인산염의 예비 저장량이 세포질로 방출되어, 인산염이 중요한 세포 기능을 수행할 수 있었다.

유전학자이자 연구의 공동 저자인 치웨이 쑤(Chiwei (Charles) Xu)는 다음과 같이 말했다 : "이 발견은 세포생리학에서 배울 것이 얼마나 많은지를 잘 보여준다." 이 발견은 지난 세기의 추세를 뒷받침한다. 살아있는 세포를 더 높은 해상도로 조사할수록, 점점 더 많은 복잡성이 발견되고 있는 것이다. 그리고 세포내 복잡성이 증가하면 할수록, 지시되지 않은 무작위적인 과정으로 진화했을 확률은 더욱 낮아진다.

그림 2. 투과전자현미경 사진은 새롭게 발견된 인산염 저장 소기관(phosphate-storing organelles) 세 개를 보여준다. 각각에서 어두운 삼중 막에 주목하라. <From: Conroy, Gemma. New cellular ‘organelle’ discovered inside fruit-fly intestines. Nature, May 2023.>


새로운 소기관 P1의 세부 사항

새로운 소기관은 세포질과 분리되어 있는 양파 모양의 구조로, 여러 층의 막으로 둘러싸여 있었다(그림 2). PXo 단백질(PXo protein)은 막층을 가로질러 새로 발견된 소기관으로 무기 인산염을 운반하는 것이 관찰되었다.

소기관 내부에 들어가면 무기 인산염은 인지질(phospholipids)로 전환되어 저장된다. 무기 인산염이 부족하면, 분해 효소를 포함하고 있는 리소좀(lysosomes)이 인산염을 세포질 내로 방출하여, 결과적으로 세포에서 사용할 수 있도록 한다[5].

연구자들은 초파리(fruit fly, Drosophila melanogaster)의 세포 재생에서 인산염의 역할을 조사하는 동안 이 사실을 발견했다. 이 새로운 소기관이 수행하는 인산염 저장 및 방출에 필수적인 요건은, 다른 화학 원소들에 대해서도 존재할 가능성이 높으며, 이는 이 새롭게 발견된 소기관과 동일한 기능을 수행하는, 다른 많은 소기관들이 존재해야만 한다는 것을 가리킨다. 그러나 현재까지 그들은 알려져 있지 않다. 예를 들어, 작년에(2022년) 아연(zinc)은 파리에서 유사한 소낭(vesicles)에 저장되는 것으로 밝혀졌다.[6]


인 원소의 생물학적 기능

인산염은 인(phosphorus)과 산소(oxygen)로 이루어진 화합물이다. 인은 공기에 노출되면 자연 발화하므로, 발화를 방지하기 위해서 병에 기름을 넣고 그 속에 보관해야 한다. 또한 인은 산화제, 할로겐(브롬, 염소, 불소, 요오드), 일부 금속, 아질산염, 황, 및 기타 여러 화합물과 격렬하게 반응하여 화재를 일으킬 수 있는 위험한 물질이다. 이러한 이유로 인산염은 매우 불안정하며, 세포 내에서 엄격하게 통제되어야만 한다.

인산염의 가장 중요한 용도 중 하나는 세포의 "에너지 통화"라고 불리는 화합물인 아데노신 삼인산(ATP, adenosine triphosphate)이다.[7] ATP는 근육 수축, 신경 자극 전파 및 특정 화학 합성 반응을 포함하여, 살아있는 세포에서 수많은 과정들을 구동시키고 지원하는 에너지를 제공한다. 인체는 매일 자기 체중에 해당하는 양의 ATP를 재활용한다는 사실에서 그 중요성을 알 수 있다.[8] 유전학 연구자인 에밀리 스트라찬(Emily Strachan)과 아이린 미구엘-알리아가(Irene Miguel-Aliage)는 ATP 부족의 결과를 자세히 설명하고 있었다 :

무기 인산염(Pi)이 없다면, 우리 세포에는 DNA도 없고, 에너지를 저장할 ATP 분자도 없으며, 막을 형성할 인지질도 없을 것이다. 그러나 연구자들은 인산염이 동물 세포에서 어떻게 대사되거나 저장되는지, 또는 인산염이 세포가 통신할 수 있는 신호로 어떻게 작용하는지, 완전히 이해하지 못하고 있다.[9]

또한 지금까지 알려진 바에 의하면, 가장 단순한 박테리아에서부터 인간에 이르기까지, 모든 생물체들은 세포와 생물체의 거의 모든 활동에 동력을 공급하는 주요 에너지 통화로서 ATP를 사용한다.

ATP의 에너지 수준은 대부분의 생물학적 반응에 적합한 양이다. 에너지는 일반적으로 인산-산소 그룹의 하나를 제거하고, 아데노신 이인산(ADP, adenosine diphosphate)을 남기는 반응에 의해, ATP 분자에서 방출되어 세포에서 작업을 수행한다. ATP가 ADP로 전환되면, ATP가 소비된다고 말한다. 그런 다음 ADP는 일반적으로 미토콘드리아에서 즉시 재활용되어, ATP 합성효소(ATP synthase)에 의해 재충전되어, 다시 ATP가 된다. 요컨대, "마지막 인산염을 [ATP에] 연결하고 푸는 것이 이 전체 생물계를 계속 작동시키고 있는 것이다."[10].


요약

이 새로운 세포 소기관의 발견은 세포 해부학과 생리학에 대해 아직 밝혀지지 않은 것이 얼마나 많은 지를 보여준다. 그것은 하버드 대학 연구자들이 세포에 반드시 존재함에 틀림없다는 사실을 깨닫기 전까지는 발견되지 못했다. 앞서 언급한 바와 같이, 이 발견은 세포 내에서 복잡성이 증가하면 할수록, 무작위적 과정에 의한 진화가 일어날 확률은 더욱 줄어든다는, 지난 세기의 발견 추세를 이어가고 있다. 철(iron)을 포함하여 모든 원소들은 특정 임계값을 초과하면 세포 내에서 독성이 있기 때문에, 이 논문에서 설명한 소기관과 같은 유사한 시스템들이 세포 내에 존재하여 원소들을 안전하게 저장하고 있을 가능성이 높다.


References

[1] Conroy, Gemma. 2023. New cellular ‘organelle’ discovered inside fruit-fly intestines; https://www.nature.com/articles/d41586-023-01518-8,  Nature, 4 May 2023.

[2] Conroy, 2023.

[3] Conroy, 2023.

[4] Jackson, Justin. 2023. Fruit fly gut research leads to discovery of new phosphate-storing organelle; https://phys.org/news/2023-05-fruit-fly-gut-discovery-phosphate-storing.html, Phys.org , 5 May 2023.

[5] Strachan, Emily, and Irene Miguel-Aliaga. 2023. Phosphate-storing organelle found in flies. Nature: News and Views doi: 10.1038/d41586-023-01410-5, 3 May pp. 1-2.

[6] Garay, E. et al.  2022. Proceedings of the National. Academy of Science USA 119, e2117807119.

[7] Bergman, Jerry. 1999. ATP: The Perfect Energy Currency for the Cell. Creation Research Society Quarterly 36(1):199, 1999.

[8] Törnroth-Horsefield, Susanna, and  Richard Neutze. 2008. Opening and closing the metabolite gate. Proceedings of the  National. Academy of Science USA. 105(50):19565–19566, 16 December.

[9] Strachan, Emily, and Irene Miguel-Aliaga. 2023. Phosphate-storing organelle found in flies. Nature: News and Views doi: 10.1038/d41586-023-01410-5, 3 May.

[10]  Trefil, James. 1001 Things Everyone Should Know About Science. Doubleday, New York, New York, 93, 1992.

*Dr. Jerry Bergman has taught biology, genetics, chemistry, biochemistry, anthropology, geology, and microbiology for over 40 years at several colleges and universities including Bowling Green State University, Medical College of Ohio where he was a research associate in experimental pathology, and The University of Toledo. He is a graduate of the Medical College of Ohio, Wayne State University in Detroit, the University of Toledo, and Bowling Green State University. He has over 1,300 publications in 12 languages and 40 books and monographs. His books and textbooks that include chapters that he authored are in over 1,800 college libraries in 27 countries. So far over 80,000 copies of the 60 books and monographs that he has authored or co-authored are in print. For more articles by Dr Bergman, see his Author Profile.


*관련기사 : 생물학책 다시 써야"…새 세포소기관 발견 (2023. 5. 7. 아시아경제)

https://www.asiae.co.kr/article/2023050709384187676


*참조 : 하나님의 단백질 펌프 : 분자 수준의 경이로운 설계

https://creation.kr/LIfe/?idx=14723002&bmode=view

세포막의 Kir2.1 채널 : 세포내 한 분자기계의 나노 구조가 밝혀졌다.

https://creation.kr/LIfe/?idx=13001065&bmode=view

세균의 복잡성에 대한 추가적 발견

https://creation.kr/LIfe/?idx=10481840&bmode=view

세포 내의 수많은 대사경로들이 모두 우연히?

https://creation.kr/LIfe/?idx=3413369&bmode=view

7개의 모터가 하나로 연결된 편모를 갖고 있는 세균!

https://creation.kr/LIfe/?idx=9061399&bmode=view

초고도 복잡성의 ATP 합성효소는 진화론을 부정한다.

https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1757501&bmode=view

똑똑한 단세포생물 점균류

https://creation.kr/LIfe/?idx=12244266&bmode=view

단순한 생물체 같은 것은 없다.

https://creation.kr/Topic401/?idx=13876010&bmode=view

동물성 플랑크톤에서 발견된 다연발의 작살! : 하등하다는 원생동물에서 고도로 복잡한 기관의 발견

https://creation.kr/Topic101/?idx=13855012&bmode=view

진화론을 거부하는 규조류 : 정교한 구조와 다양한 아름다움을 가진 경이로운 생물. 

https://creation.kr/Plants/?idx=1291424&bmode=view

해조류는 양자역학을 알고 있었다. 

https://creation.kr/Plants/?idx=1291362&bmode=view

뇌에서 노폐물 처리 시스템이 발견되었다 : 제4의 뇌막인 SLYM의 발견.

https://creation.kr/Human/?idx=13998105&bmode=view

근막에서 새롭게 밝혀진 놀라운 사실

https://creation.kr/Human/?idx=13963523&bmode=view

삼엽충에서 제3의 눈이 발견되었다 : 가운데 눈은 겹눈처럼 갑자기 나타나 있었다

https://creation.kr/Burial/?idx=14641650&bmode=view

꽃은 소리를 듣고 있었다 : 달맞이꽃은 벌의 윙윙 소리에 맞추어 꿀의 당도를 더 높인다.

https://creation.kr/Plants/?idx=2752512&bmode=view

식물은 '듣고 있다'!

https://creation.kr/Plants/?idx=15117651&bmode=view

식물도 수학 계산을 한다.

https://creation.kr/Plants/?idx=1291406&bmode=view


출처 : CEH, 2023. 5. 18.

주소 : https://crev.info/2023/05/new-cell-organelle/

번역 : 미디어위원회



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