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KOREA  ASSOCIATION FOR CREATION RESEARCH

연대문제

공룡 단백질은 사실상 불멸하는가?

공룡 단백질은 사실상 불멸하는가?

(Are Dinosaur Proteins Virtually Immortal?)


요약
몇몇 공룡 화석들에서 다양한 동물 단백질들이 발견되었다. 실험실 분해 연구의 결과에 의하면, 이들 단백질 조각들은 수백만 년도 남아있을 수 없음을 분명하게 보여준다. 이러한 실험적 증거에 대해 반대하는 사람들의 주장은 알려진 단백질 생화학을 적절하게 다루지 않고 있다. 공룡 뼈에 아직도 남아있는 단백질은 수천만 년 전으로 주장되는 공룡 화석의 연대와 충돌한다.

한 눈에 보기
▶ 단백질 조각들이 공룡 화석에 존재한다.
▶ 분해 연구는 단백질이 수백만 년 동안 존재할 수 없음을 가리킨다.
▶ 단백질 분해 연구에 대한 비판은 잘못된 가정에 근거하고 있다.
▶ 발견된 상당한 양의 유연한 공룡 연부조직(살점)은 단백질 보다 훨씬 더 설명할 수 없다.


서론

공룡 화석에 아직도 남아있는 원래의 조직, 세포, 단백질은 표준 지질학적 연대 틀에 대한 직접적인 생화학적 도전이 되고 있다.[1] 6천5백만 년이 넘은 공룡 뼈에서 아직도 유연한 조직과 단백질 조각들이 어떻게 남아있을 수 있는가? 공룡 화석에 원래의 생체조직이 남아있다는 사례들은 계속 증가하고 있으며, 진화론에 편향된 장구한 연대 틀과의 충돌은 점점 더 심화되고 있다.

이 분야의 진행 중인 연구들에 의해서, 여러 종류의 단백질 조각들이 다수의 공룡 화석들에서 발견되었다. 가장 빈번하게 검출되는 단백질은 동물 뼈의 공통 단백질인 콜라겐(collagen)이었다.[2] 콜라겐의 구조는 대부분의 다른 단백질들 보다 분해에 대한 내성을 갖고 있지만, 그것도 예측 가능한 방식으로 분해된다. 이전 기사에서 본인이 설명했던 것처럼[3], 생화학적 분해 연구들은 이상적인 조건 하에서도, 검출 가능한 수준의 콜라겐이 1백만 년보다 오래 지속될 수 없음을 보여주었다.

파제일 라나(Fazale Rana, 오래된 지구 연대를 믿는 점진론적 창조론자) 박사는 이들 분해 연구가 공룡 콜라겐의 분해 속도를 정확하게 예측하지 못한다고 주장해왔다. 콜라겐 분해 실험은 일반적으로 고온을 사용하기 때문에, 그 결과를 지표 아래의 환경적 온도에 묻혀있던 화석에 적용할 수 없다는 것이다. 그러면서, 이러한 고온은 실험 결과에 불일치를 초래했을 것이라고 주장했다.

실험실 연구에서 콜라겐의 분해를 가속시키기 위해, 고온(예로 80~90℃)을 자주 사용한다. 그렇지 않으면, 저온에서 붕괴 실험은 상당히 느려질 것이고, 수년 이상의 실험 기간이 필요할 가능성이 있다. 아레니우스의 식(Arrhenius equation)이 이들 고온에서 얻은 분해속도를 저온에서의 분해속도로 변환하는데 사용된다.[5] 따라서 고온에서 분해 속도는 상온에서의 콜라겐 분해를 예측하는데 사용될 수 있다.


분해 속도 연구에 결함이 있는가?

파제일 라나는 고온 연구의 분해 속도가 아레니우스 방정식의 매개변수와 맞지 않을 수도 있다고 주장한다. 그는 고온에서 콜라겐의 분해가, 저온에서 콜라겐의 분해와 화학적으로 다를 수 있다는 것이다. 그는 이 차이가 수학적 변환에 오류를 발생시켰을 것이라고 결론짓고 있다. 이것은 콜라겐이 매몰된 화석 상태에서 실제로 분해되는 속도보다, 빠르게 분해될 것이 예측된다는 것이다.[6]

아레니우스의 식을 사용한 변환은 생화학적 연구에서 일반적인 관행이다. 화학반응의 온도 의존성은 잘 정립되어있다. 그래서 나는 이전에 파제일 라나 박사에게 추정만 하지 말고, 그의 가정에 대한 실험적 문서를 제공해달라고 요청했었다.[7]

파제일 라나는 나의 도전에 응답하여, 1972년 연구가[8] 그의 입장을 뒷받침한다고 주장했다. 그는 이 연구에서 콜라겐의 변성 온도가 분해 실험에 사용된 고온보다 훨씬 낮다는 것을 보여주었다고 말했다. 이로부터 콜라겐은 저온보다 고온에서 다르게 분해될 것이라고 추정했다. 오히려 그는, 변성이 콜라겐의 3중 나선(triple helix)을 먼저 풀어서, 그 구조를 변화시킨다고 제안했다. 라나는 이 구조의 변화가 일어나면, 콜라겐은 자연의 낮은 온도에서 분해되는 것보다 더 빠르게 분해될 것이라고 추정했다.[10] 그는 콜라겐이 변성된 이후, 가속 분해에 대한 아레니우스의 식의 적용은 적절하지 못하다고 결론지었다. 다시 말해 아레니우스 방정식은 고온에서의 분해 속도를 저온에서의 분해 속도로 적절하게 변환시키지 못한다고 가정하고 있었다.[11]

그러나 이 1972년의 연구는 실제로 라나의 결론에 대한 실험적 근거를 제공하지 못한다. 이 연구는 일부 형태의 콜라겐에 대한 변성 온도가 분해 실험에서 일반적으로 사용되는 80~90℃ 보다 낮다는 것을 보여줄 뿐이다. 이 연구는 어떤 온도에서 콜라겐 분해의 실제 속도를 결정하지 못했다.

콜라겐의 '실제적' 변성은 수학적으로 예측된 분해속도보다 적어도 247배 더 느리게 만들었을 것이라고 라나 박사는 주장한다.

파제일 라나는 저온에서의 분해 속도가 방정식에서 예측된 것보다 느릴 것이라는 가정을 간단하게 하고 있다. 사실 그는 상당히 느릴 것으로 가정하고 있었다. 마이클 버클리(Michael Buckley)와 매튜 콜린스(Matthew Collins)는 수십 년 동안 콜라겐 분해를 연구해왔다. 고온을 사용하여 분석한 결과, 이상적인 환경 조건에서 뼈 콜라겐의 생존율은 약 1백만 년으로 계산됐다.[12] 대조적으로, 콜라겐 조각들은 2억4700만 년 전의 파충류 화석에서도 발견되었다.[13] 이 비교에서, 라나는 콜라겐의 '실제' 분해 속도가 수학적으로 예측된 속도보다 적어도 247배 더 느리다고 제안했다.

더군다나 콜라겐 변성점 이상의 온도는 수학적 예측과 다른 분해 속도의 원인이 될 수도 있고, 아닐 수도 있다. 현재까지 라나의 결론을 뒷받침할 직접적인 데이터가 없다. 고온으로 인해 콜라겐이 방정식이 예측하는 것보다 더 빠르게 분해되는 경우에도, '실제' 분해속도와 예측 분해속도가 247배(24000% 이상)의 극적인 차이가 날 수 있음을 뒷받침하는 실험적 데이터는 없다.

또한 다양한 온도에서 콜라겐은 여러 형태로 변성된다. 라나가 인용했던 1972년 연구에서는 근육과 피부 콜라겐을 분석에 사용했다. 공룡 화석에서 발견된 것은 뼈 콜라겐이고(즉, 광물질이 섞인 콜라겐), 이것은 고온에서보다 더 안정적이고, 피부와 근육 콜라겐보다 훨씬 높은 변성 온도를 갖고 있다.[15] 따라서 1972년의 연구 결과를 뼈 콜라겐에 적용하는 것은 무리라고 보여지며, 따라서 라나 박사의 결론도 무리인 것이다. 이에 반해, 버클리와 콜린스가 분해 실험에 사용했던 것은 뼈 콜라겐이었고, 콜라겐의 생존율은 6천5백만 년 보다 훨씬 적은 약 1백만 년이었다.


다른 단백질들도 마찬가지.

위에 제시된 논쟁은 콜라겐 단백질의 지속성만을 다룬 것이다. 이전에 논의했듯이[17], 공룡 화석에서 다른 다양한 단백질도 발견되었다. 예를 들어 액틴(actin)이나 트로포미오신(tropomyosin)과 같은 단백질들은 콜라겐만큼 분해에 대한 저항성이 없다. 만약 콜라겐이 1백만 년 동안도 남아있지 못한다면, 다른 단백질들은 그러한 장구한 시간 동안 남아있을 가능성이 극히 낮은 것이다. 그러나 그들의 존재는 공룡 화석이 수천만 년 되지 않았음을 가리키는, 직접적인 생화학적 증거이다.[18]

사실 매튜 콜린스(Matthew Collins)는 공룡 단백질들의 발견과 계속 씨름해 왔다. 그는 특정 조건이 단백질의 분해속도를 늦출 수 있다는 것은 인정하지만, 많이는 아니라는 것이다.[19] 단백질은 규칙적인 방식으로 분해되기 때문에, 어떤 조건이 수천만 년 동안 단백질의 분해를 막을 수는 없다고 생각하고 있었다.[20] 즉, 콜린스 박사는 단백질들이 불멸의 존재와는 거리가 멀다는 것을 알고 있었다. 따라서 그는 진화론자로서 거대한 수수께끼에 직면하게 된 것이다. 단백질들이 화석 내에서 수천만 년 동안 지속될 수 없다고 생각하고 있지만, 이 화석의 나이가 수천만 년이라는 것을 포기하는 것은 꺼려하고 있었다.

놀라운 일도 아니지만, 콜린스와 마찬가지로, 진화론 진영의 많은 사람들은 공룡 단백질이 발견됐다는 것을 받아들이기 꺼려한다. 이들 단백질의 존재는 공룡 뼈에 추정되는 수천만 년 또는 1억 년이 넘는 연대와 충돌한다. 사실, 단백질의 존재는 그러한 연대와 완전히 모순되는 것이다.


원래 조직의 잔존

공룡 화석에 남아있는 단백질들이 설명되기 어려운 것이라면, 손상되지 않은 조직 덩어리의 잔존은 더욱 놀라운 것이다. 이 조직은 원래의 투명성, 탄력성, 특정 항체에 대한 반응성도 가지고 있었다. 이러한 유연한 조직은 다른 여러 연구자들에 의해서 많은 공룡 화석들에서 발견되었다.[21] 이들 연부조직은 미량의 단백질 조각들이 아니라, 화석 내에서 상당량의 생체 유기물질들이 남아있음을 나타낸다. 이러한 조직 덩어리가 잠재적인 환경적 침해(예로 지하 방사선, 미생물 공격, 지하수 침투...등)로부터 약 6천5백만 년 이상 동안 노출된 후에도, 남아있을 수 있었다는 것으로 매우 불합리한 추정이다. 이것은 생물학적 보전의 범위를 상상 이상으로 확장시키는 것이다. 그것은 과학적 신뢰의 한계를 넘어서는 것이다.

생체조직과 개개의 단백질은 측정 가능한 속도로 분해되고, 일종의 '시계'로서의 분해속도의 사용은 다른 지질학적 연대측정 방법에서 사용하는 여러 가정이나 추정들을 필요로 하지 않는다.

공룡 조직과 단백질의 보존은 이 화석들이 수천만 년 전의 것이 아님을 가리키는, 강력하고도 직접적인 생화학적 증거로 남아있다. 이 생체물질의 존재를 설명하려는 시도들에도 불구하고, 광범위한 화석들에 보존되어 있는 연부조직들에 대한 실행 가능한 설명은 존재하지 않는다.[22] 또한, 다른 연대측정 방법들이 생체물질의 잔존보다 우월하게 여겨질 수 없다. 생체조직과 개개의 단백질은 측정 가능한 속도로 분해되고, 일종의 '시계'로서의 분해속도의 사용은 다른 지질학적 연대측정 방법에서 사용하는 여러 가정이나 추정들을 필요로 하지 않는다.

공룡 뼈에 남아있는 연부조직은 수천 년의 나이와 훨씬 더 적합하다. 이것은 진화론적 설명과는 반대되는 것이지만, 과학은 우리의 이해에 도전하는 새로운 발견들에 의해서, 새로운 결론에 도달할 수도 있는 것이다. 현재 패러다임에 부합하지 않는 데이터들을 기각시키는 일은, 항상 '과학의 마개(science stopper)'가 될 가능성이 있다. 즉, 특정 주제에 대한 지식의 상태를 동결시켜버리는 것이다. 또한 과학적 과정과는 정반대의 경우로, 수용된 개념에 대한 비판적 분석을 차단하는 것이다.

진화론자들과 오래된 연대를 믿는 점진론적 창조론자들은 화석기록에서 공룡의 조직과 단백질의 잔존을 설명하기 위해 애를 쓰고 있지만, 공룡 조직의 존재는 이들 공룡 뼈들이 최근에 매몰되었다는 증거가 되고 있는 것이다. 분해 연구들은 단백질이 매몰된 화석에서 수천만 년 동안 생존할 수 없음을 밝혀내고 있다. 한편, 이러한 단백질 분해 연구는 이 화석들이 수천 년 밖에 되지 않았다는 결론과는 완전히 일치하는 것이다.



Footnotes
1. Kevin Anderson, Echoes of the Jurassic, 2nd edition. Chino Valley, AZ: CRS Books, 2017.
2. For example, see Elena R. Schroeter et al., 'Expansion for the Brachylophosaurus canadensis Collagen I Sequence and Additional Evidence of the Preservation of Cretaceous Protein,” Journal of Proteome Research 16, no. 2 (2017): 920–932, doi:10.1021/acs.jproteome.6b00873.
3. Kevin Anderson, 'Dinosaur Tissue: A Biochemical Challenge to the Evolutionary Timescale,” Answers in Depth 11 (2016), https://answersingenesis.org/fossils/dinosaur-tissue/.
4. Fazale Rana, Dinosaur Blood and the Age of the Earth (Covina, CA: RTB Press, 2016), 68.
5. For a more detailed explanation, see Anderson, Echoes of the Jurassic.
6. Rana, Dinosaur Blood.
7. Anderson, 'Dinosaur Tissue.”
8. Philip E. McClain and Eugene R. Wiley, 'Differential Scanning Calorimeter Studies of the Thermal Transitions of Collagen. Implications on Structure and Stability,” Journal of Biological Chemistry 247, no. 3 (1972): 692–697, PMID: 5058222.
9. Fazale Rana, 'Does Dinosaur Tissue Challenge Evolutionary Timescales? A Response to Kevin Anderson, Part 1,” http://reasons.org/explore/blogs/the-cells-design/read/the-cells-design/2017/01/11/does-dinosaur-tissue-challenge-evolutionary-timescales-a-response-to-kevin-anderson-part-1 (posted January 11, 2017). I find his title a bit odd. Dr. Rana identifies himself as a progressive creationist. Thus, he should not be overly concerned with challenges to evolution’s timescale. Yet, as biblical creationists have frequently argued, the standard geologic dating paradigm is built upon numerous evolutionary assumptions, which progressive creationists claim to reject but simultaneously accept the timescale based upon those assumptions. Dr. Rana also continues to appeal to radiometric dating as securely establishing the age for the fossils, effectively trumping any contradictory conclusions from indigenous protein and tissue. This appeal ignores the fact that, a) based upon the evolutionary assumption of great ages needed for universal common descent, relative ages for geologic periods were assigned decades before radioactivity was even discovered (e.g., see William Berry, Growth of a Prehistoric Time Scale: Based on Organic Evolution. Palo Alto, CA: Blackwell Scientific Publications, 1987), and b) the initial radiometric dates would not have been accepted had they failed to agree with, or even extend, these already assigned ages (e.g., see John Reed. Rocks Aren’t Clocks. Powder Springs, GA: Creation Book Publishers, 2013). Thus, radiometric dating is not an independent verification of the previously established evolutionary timescale, but is a direct product of that timescale. In addition, discordant radiometric dates are rarely adequately addressed in the literature (e.g., for a more detailed discussion see Andrew Snelling, Earth’s Catastrophic Past, vol. 2. Dallas, TX: Institute for Creation Research, 2009).
10. Denaturation disrupts the 3-dimensional structure of a protein, unwinding it into its primary amino acid peptide chain. Degradation causes further damage, breaking the bonds between the amino acids, fully destroying the integrity of the peptide chain.
11. Rana, 'Does Dinosaur Tissue Challenge Evolutionary Timescales.”
12. Mike Buckley and Matthew James Collins, 'Collagen Survival and Its Use for Species Identification in Holocene-lower Pleistocene Bone Fragments from British Archaeological and Paleontological Sites,” Antiqua 1, no. 1 (2011): e1, doi:10.4081/antiqua.2011.e1.
13. David Surmik et al., 'Spectroscopic Studies on Organic Matter from Triassic Reptile Bones, Upper Silesia, Poland,” PloS ONE 11, no. 3 (2016): e0151143, doi:10.1371/journal.pone.0151143.
14. Matthew Collins et al., 'A Basic Mathematical Simulation of the Chemical Degradation of Ancient Collagen,” Journal of Archaeological Science 22, no. 2 (1995): 175–183, doi:10.1006/jasc.1995.0019.
15. Collins, 'Basic Mathematical Simulation.”
16. Buckley and Collins, 'Collagen Survival and Its Use for Species Identification,” reports only 1% of bone collagen will remain after less than one million years even in 'an optimal burial environment.” Caroline Wadsworth and Mike Buckley, 'Proteome Degradation in Fossils: Investigating the Longevity of Protein Survival in Ancient Bone,” Rapid Communications in Mass Spectrometry 28, no. 6 (2014): 605–615, doi:10.1002/rcm.6821, reports difficulty in detecting bone collagen from archaeological samples dated over one million years of age.
17. Anderson, 'Dinosaur Tissue”; see also Anderson, Echoes of the Jurassic.
18. A recent study has challenged previous descriptions of keratin and blood cells found in some fossils (Evan Saitta et al., 'Experimental Taphonomy of Keratin: A Structural Analysis of Early Taphonomic Changes,” PALAIOS 32, no. 10 (2017): 647–657, doi:10.2110/palo.2017.051). Several media accounts of this study have misleadingly implied that this research draws into question all discoveries of dinosaur proteins and cells (e.g., 'Dinosaur Blood? New Research Urges Caution Regarding Fossilized Soft-tissue,” https://www.eurekalert.org/pub_releases/2017-10/uob-dbn100917.php). Undoubtedly, this will lead some critics to claim that dinosaur tissue discoveries were mistaken, and that the material has now been shown to have just been an artifact.
The new study does suggest that descriptions of some dinosaur red blood cells may actually be an electron microscope (EM) artifact of degraded organic material. While it is always necessary to exercise caution when interpreting EM results (and anomalous structures can be a potential problem), the artifacts reported from this study do not have the detailed characteristics of the dinosaur red blood cells previously reported (Sergio Bertazzo et al., 'Fibres and Cellular Structures Preserved in 75-Million-Year-Old Dinosaur Specimens,” Nature Communications 6, no. 7352 (2015); doi:10.1038/ncomms8352). Plus, the report assumes, but did not demonstrate, that once fossilized, this degraded organic material will still mimic the morphology of red blood cells. Moreover, bone osteocytes, which have been repeatedly found in several dinosaur bones, retain significant morphological detail not displayed by these EM artifacts.
Actually, a key focus of this recent study and that of a second study (Evan Saitta et al., 'Low Fossilization Potential of Keratin Protein Revealed by Experimental Taphonomy,” Palaeontology 60, no. 4 (2017): 547–556) is the fossilization of dinosaur feathers. In particular, these studies analyzed the fate of keratin (a major protein in feathers). In their simulated burial and fossilization conditions, the researchers suggest that keratin structures degraded into nondescript masses. They conclude that keratin likely does not survive long enough to enable different feather patterns to be preserved in dinosaur fossils, calling into question some claims regarding feathered dinosaurs and feather evolution. These studies also call into question various claims that the chemical nature of keratin enables it to readily survive millions of years in geologic environments. In addition, a reanalysis of some reports of keratin survival in fossils may prove warranted. It should be noted, though, that these recent studies did not address the detection of other proteins or the persistent discovery of pliable tissue still remaining within dinosaur fossils.
19. Quoted in Robert Service, 'Scientists Retrieve 80-Million-Year-Old Dinosaur Protein in ‘Milestone’ Paper,” Science, (2017), http://www.sciencemag.org/news/2017/01/scientists-retrieve-80-million-year-old-dinosaur-protein-milestone-paper.
20. Ibid.
21. For example, tissue has been detected in the femur of a T. rex (M. Schweitzer et al., 'Soft-tissue vessels and cellular preservation in Tyrannosaurus rex,” Science 307, no. 5717 (2005): 1952–1955, doi:10.1126/science.1108397), pliable blood vessels extracted from the femur of a hadrosaur (T. Cleland et al., 'Mass Spectrometry and Antibody-Based Characterization of Blood Vessels from Brachylophosaurus Canadensis,” Journal of Proteome Research 14, no. 12 (2015): 5252–5262, doi:10.1021/acs.jproteome.5b00675), sheets of pliable tissue have been removed from the brow horn of a Triceratops (Mark Armitage, and Kevin Anderson, 'Soft Sheets of Fibrillar Bone from a Fossil of the Supraorbital Horn of the Dinosaur Triceratops horridus,” Acta Histochemica 115, no. 6 (2013):603–608, doi:10.1016/j.acthis.2013.01.001), flexible material (tissue?) was reported in a Cambrian beard worm (Małgorzata Moczydłowska et al., 'Microstructure and Biogeochemistry of the Organically Preserved Ediacaran Metazoan Sabellidites,” Journal of Paleontology 88, no. 2 (2014): 224–239, doi:10.1666/13-003), and most recently a large segment of tissue was found in the vertebra of a Thescelosaurus (pictures of the tissue are published in Anderson, Echoes of the Jurassic, and some video footage of the tissue is presented in the documentary movie Echoes of the Jurassic). For additional examples of tissue from fossils, see Anderson, Echoes of the Jurassic.
22. See Anderson, Echoes of the Jurassic, for a detailed critique of different preservation theories.

 

*참조 : 공룡의 뼈에서 발견된 살아있는 연체 조직과 혈관 (youtube 동영상, 한글자막)

https://www.youtube.com/watch?v=EwHA4km7vow

Triceratops Soft Tissue:Mark Armitage fired from university after discovery

https://www.youtube.com/watch?v=wxk3gts8PuA


*<강추> 참고 목록 :

RSR's List of Peer-reviewed Dino Soft Tissue Papers
http://kgov.com/2013-soft-tissue

Dinosaur Soft Tissue is Original Biological Material
http://kgov.com/dinosaur-soft-tissue

RSR's List of Carbon 14 Where it Shouldn't Be
http://kgov.com/carbon-14-and-dinosaur-bones

RSR's List of Not So Old Things
http://kgov.com/list-of-not-so-old-things



번역 - 미디어위원회

링크 - https://answersingenesis.org/dinosaurs/bones/are-dinosaur-proteins-virtually-immortal/ 

출처 - AiG, 2017. 12. 15.

구분 - 4

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=6779

참고 : 445|749|1461|1108|2894|2647|2543|3389|3400|3421|3811|3868|3889|3957|3987|4259|4517|4624|4654|4664|4665|4666|4667|4689|4702|4706|4707|4711|4731|4745|4747|4769|4783|4791|4807|4850|4984|4986|4995|5009|5010|5044|5047|5049|5053|5061|5068|5124|5140|5168|5247|5263|5291|5379|5493|5505|5509|5549|5590|5612|5648|5676|5680|5684|5691|5769|5782|5907|5916|6108|6127|6173|6177|6187|6226|6233|6249|6252|6282|6318|6338|6352|6383|6403|6429|6484|6488|6496|6511|6520|6539|6541|6580|6583|6683|6707|6709|6710|6712|6714



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